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- PDB-1ozv: Crystal structure of the SET domain of LSMT bound to Lysine and AdoHcy -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ozv
タイトルCrystal structure of the SET domain of LSMT bound to Lysine and AdoHcy
要素Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase, chloroplast
キーワードTRANSFERASE / SET DOMAIN / LYSINE N-METHYLATION / MULTIPLE METHYLATION / PHOTOSYNTHESIS / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


[ribulose-bisphosphate carboxylase]-lysine N-methyltransferase / [fructose-bisphosphate aldolase]-lysine N-methyltransferase / [ribulose-bisphosphate carboxylase]-lysine N-methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / chloroplast / methylation
類似検索 - 分子機能
Rubisco LSMT methyltransferase, plant / RBCMT, SET domain / Plant LSMT protein-lysine methyltransferase family profile. / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 2 / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : ...Rubisco LSMT methyltransferase, plant / RBCMT, SET domain / Plant LSMT protein-lysine methyltransferase family profile. / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 2 / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LYSINE / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Pisum sativum (エンドウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Trievel, R.C. / Flynn, E.M. / Houtz, R.L. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Mechanism of multiple lysine methylation by the SET domain enzyme Rubisco LSMT
著者: Trievel, R.C. / Flynn, E.M. / Houtz, R.L. / Hurley, J.H.
履歴
登録2003年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE AUTHORS INFORMED THAT RESIDUES 483-488 RESULT FROM A C-TERMINAL TEV PROTEASE CLEAVAGE SITE ...SEQUENCE AUTHORS INFORMED THAT RESIDUES 483-488 RESULT FROM A C-TERMINAL TEV PROTEASE CLEAVAGE SITE THAT WAS ENGINEERED INTO THE ENZYME AFTER LEU 482. AFTER CLEAVAGE, THESE SIX RESIDUES WERE LEFT ON THE C-TERMINUS OF THIS CONSTRUCT.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase, chloroplast
B: Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase, chloroplast
C: Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase, chloroplast
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,4829
ポリマ－151,8873
非ポリマー1,5956
水11,602644
1
A: Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase, chloroplast
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4555
ポリマ－50,6291
非ポリマー8264
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase, chloroplast
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0142
ポリマ－50,6291
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase, chloroplast
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0142
ポリマ－50,6291
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9020 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area60250 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)131.960, 156.900, 267.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase large subunit N-methyltransferase, chloroplast / [Ribulose-bisphosphate-carboxylase]-lysine N-methyltransferase / RuBisCO methyltransferase / ...[Ribulose-bisphosphate-carboxylase]-lysine N-methyltransferase / RuBisCO methyltransferase / RuBisco LSMT / rbcMT


分子量: 50629.160 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pisum sativum (エンドウ) / プラスミド: pDEST14 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q43088, [ribulose-bisphosphate carboxylase]-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 644 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.95-1.10 M Sodium Acetate, 100 mM Lysine Acetate, 1 mM TCEP, 400 uM S-adenosylhomocysteine, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
20.95-1.10 Msodium acetate1reservoir
34000 nMAdoHcy1reservoir
41 mMTCEP1reservoir
5100 mMLys1reservoiror MeLys, pH6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年12月2日 / 詳細: Osmic Confocal Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→30 Å / Num. all: 80333 / Num. obs: 79741 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 39.3 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.51 / Num. unique all: 7902 / Rsym value: 0.494 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Num. unique obs: 7902 / Rmerge(I) obs: 0.494

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1MLV

1mlv


解像度: 2.65→29.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 612033.97 / Data cutoff high rms absF: 612033.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2.51 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 3664 5.1 %RANDOM
Rwork0.227 ---
all0.229 79741 --
obs0.227 72448 89.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.2167 Å2 / ksol: 0.339194 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 67.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.72 Å20 Å20 Å2
2--23.29 Å20 Å2
3----7.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→29.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10552 0 108 644 11304
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.822.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 504 4.8 %
Rwork0.369 9920 -
obs--78.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SAH.PARAMSAH.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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