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- PDB-1oz9: Crystal structure of AQ_1354, a hypothetical protein from Aquifex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oz9
タイトルCrystal structure of AQ_1354, a hypothetical protein from Aquifex aeolicus
要素Hypothetical protein AQ_1354
キーワードUNKNOWN FUNCTION / matrix metalloproteinase type fold / Structural Genomics / BSGC structure funded by NIH / Protein Structure Initiative / PSI / Berkeley Structural Genomics Center
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA endonuclease activity / metalloendopeptidase activity / rRNA processing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain / Endoribonuclease YbeY, conserved site / Uncharacterized protein family UPF0054 signature. / Endoribonuclease YbeY / Metalloprotease catalytic domain superfamily, predicted / Endoribonuclease YbeY / Collagenase (Catalytic Domain) / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoribonuclease YbeY
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.894 Å
データ登録者Oganesyan, V. / Busso, D. / Brandsen, J. / Chen, S. / Jancarik, J. / Kim, R. / Kim, S.H. / Berkeley Structural Genomics Center (BSGC)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Structure of the hypothetical protein AQ_1354 from Aquifex aeolicus.
著者: Oganesyan, V. / Busso, D. / Brandsen, J. / Chen, S. / Jancarik, J. / Kim, R. / Kim, S.H.
履歴
登録2003年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein AQ_1354


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3721
ポリマ－17,3721
非ポリマー00
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.018, 58.018, 110.255
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein AQ_1354


分子量: 17372.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / プラスミド: pLIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O67367
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4K, Na Acetate, Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.0
310 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
51 mMEDTA1drop
6200 mMsodium acetate1reservoir
7100 mMTris-HCl1reservoirpH8.5
830 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→41.17 Å / Num. all: 14413 / Num. obs: 14413 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 1.894→1.943 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.459 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 982 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 41.2 Å / Num. obs: 28054 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 9.3 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.89 Å / 最低解像度: 1.97 Å / % possible obs: 85.8 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2.25

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.894→12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 3.105 / SU ML: 0.091 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23423 712 5 %RANDOM
Rwork0.20524 ---
all0.21522 ---
obs0.20658 13420 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.066 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.133 Å0.146 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.894→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1151 0 0 50 1201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0211166
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5241.9871558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.5983140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg15.53415247
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2172
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02844
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.3479
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2210.583
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3050.329
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5320.520
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7811.5696
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50421119
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6553470
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5274.5439
LS精密化 シェル解像度: 1.894→1.943 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 48 -
Rwork0.22 939 -
obs-982 82 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 47.99 Å / Origin y: 18.021 Å / Origin z: 43.601 Å
111213212223313233
T0.1014 Å2-0.0123 Å2-0.0396 Å2-0.0064 Å2-0.0086 Å2--0.0522 Å2
L2.8889 °2-0.7968 °21.4808 °2-3.9555 °2-0.2594 °2--3.0802 °2
S0.0887 Å °-0.0857 Å °0.0419 Å °0.1687 Å °-0.0634 Å °-0.2591 Å °0.0133 Å °0.1127 Å °-0.0253 Å °
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.89 Å / Num. reflection obs: 15227 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.234 / Rfactor Rwork: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.524

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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