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万見
- PDB-1oxj: Crystal structure of the Smaug RNA binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oxj
タイトルCrystal structure of the Smaug RNA binding domain
要素RNA-binding protein Smaug
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / SAM domain (SAMドメイン) / PHAT domain / RNA-binding protein (RNA結合タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of RNA localization / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / myosin binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / translation repressor activity / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / mRNA 3'-UTR binding / P-body / negative regulation of translation ...establishment of RNA localization / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / myosin binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / translation repressor activity / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / mRNA 3'-UTR binding / P-body / negative regulation of translation / mRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Smaug, PHAT domain / Smaug, PHAT analogous topology / PHAT / Smaug, PHAT domain superfamily / Protein Smaug, SAM domain / Transcription Factor, Ets-1 / SAM domain (Sterile alpha motif) / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily ...Smaug, PHAT domain / Smaug, PHAT analogous topology / PHAT / Smaug, PHAT domain superfamily / Protein Smaug, SAM domain / Transcription Factor, Ets-1 / SAM domain (Sterile alpha motif) / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / DNA polymerase; domain 1 / Αソレノイド / Armadillo-type fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Green, J.B. / Gardner, C.D. / Wharton, R.P. / Aggarwal, A.K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: RNA recognition via the SAM domain of Smaug.
著者: Green, J.B. / Gardner, C.D. / Wharton, R.P. / Aggarwal, A.K.
履歴
登録2003年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE His tag is removed leaving the non-smg sequence GTHM on the N-terminal end.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein Smaug


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6761
ポリマ－19,6761
非ポリマー00
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.320, 129.320, 33.125
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein Smaug


分子量: 19675.971 Da / 分子数: 1 / 断片: RNA binding domain, SAM domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: SMG / プラスミド: pET 15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q23972
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, Sodium acetate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
117 %PEG40001reservoir
2220 mMsodium acetate1reservoir
3100 mMTris-Cl1reservoirpH8.0

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11701
21701
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID10.94207, 0.97941, 0.97927
シンクロトロンNSLS X2520.9188
検出器
タイプID検出器日付
SBC-21CCD2001年3月1日
BRANDEIS - B42CCD2001年4月13日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si (111)MADMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.942071
20.979411
30.979271
40.91881
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 19192 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 34.9
反射 シェル解像度: 1.8→50 Å / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 74.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 151643
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74.6 % / Rmerge(I) obs: 0.33

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 1257 -random
Rwork0.229 ---
all0.231 19192 --
obs0.231 18277 88.8 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1355 0 0 163 1518
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00766
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.01337
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.5541
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.6956
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.407
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.8-1.860.37611070.36130.77135270.27
1.86-1.940.37871210.31770.79157381.17
1.94-2.030.29111050.29090.85173791.66
2.03-2.130.26551310.27080.89174691.7
2.13-2.270.29811280.25990.86180793.24
2.27-2.440.2931300.24360.88177393.02
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 7 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.5541
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.6956

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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