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- PDB-1owx: Solution structure of the C-terminal RRM of human La (La225-334) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1owx
タイトルSolution structure of the C-terminal RRM of human La (La225-334)
要素Lupus La protein
キーワードTRANSCRIPTION / RRM
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear histone mRNA catabolic process / histone mRNA metabolic process / tRNA 3'-end processing / protein localization to cytoplasmic stress granule / RNA Polymerase III Transcription Termination / IRES-dependent viral translational initiation / tRNA export from nucleus / tRNA modification / RNA Polymerase III Abortive And Retractive Initiation / tRNA 5'-leader removal ...nuclear histone mRNA catabolic process / histone mRNA metabolic process / tRNA 3'-end processing / protein localization to cytoplasmic stress granule / RNA Polymerase III Transcription Termination / IRES-dependent viral translational initiation / tRNA export from nucleus / tRNA modification / RNA Polymerase III Abortive And Retractive Initiation / tRNA 5'-leader removal / sequence-specific mRNA binding / poly(U) RNA binding / tRNA processing / positive regulation of translation / cytoplasmic stress granule / chromosome, telomeric region / tRNA binding / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA binding motif / Lupus La protein / xRRM domain profile. / La protein, xRRM domain / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain / La-type HTH domain profile. / RRM (RNA recognition motif) domain ...RNA binding motif / Lupus La protein / xRRM domain profile. / La protein, xRRM domain / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain / La-type HTH domain profile. / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Jacks, A. / Babon, J. / Kelly, G. / Manolaridis, I. / Cary, P.D. / Curry, S. / Conte, M.R.
引用ジャーナル: Structure / : 2003
タイトル: Structure of the C-terminal domain of human La protein reveals a novel RNA recognition motif coupled to a helical nuclear retention element
著者: Jacks, A. / Babon, J. / Kelly, G. / Manolaridis, I. / Cary, P.D. / Curry, S. / Conte, M.R.
履歴
登録2003年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lupus La protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9521
ポリマ-13,9521
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 60structure with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Lupus La protein / Sjogren syndrome type B antigen / SS-B / La autoantigen / La ribonucleoprotein / ribonucleoprotein SS-B/La


分子量: 13951.842 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal RRM / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SSB / プラスミド: pQE9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: P05455

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131HNHA

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試料調製

詳細内容: 0.7 mM La U-15N,13C; 20mM Tris; 100 mM KCl, 1mM DTT, 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100 mM KCl / pH: 7 / : ambient / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2Delaglio et al.解析
XEASY1.3.13Koradi et al.データ解析
X-PLOR3.851Brunger精密化
VNMR6cvariancollection
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structure with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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