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- PDB-1otw: Crystal structure of PqqC in complex with PQQ and a putative H2O2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1otw
タイトルCrystal structure of PqqC in complex with PQQ and a putative H2O2
要素Coenzyme PQQ synthesis protein C
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / PqqC / PQQ biosynthesis / oxidase / complex / hydrogen peroxide
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrroloquinoline-quinone synthase / pyrroloquinoline-quinone synthase activity / pyrroloquinoline quinone biosynthetic process / : / sulfur compound metabolic process
類似検索 - 分子機能
Coenzyme PQQ biosynthesis protein C / Pyrroloquinoline-quinone synthase-like / Thiaminase-2/PQQC / TENA/THI-4/PQQC family / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A / Haem oxygenase-like, multi-helical / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HYDROGEN PEROXIDE / PYRROLOQUINOLINE QUINONE / Pyrroloquinoline-quinone synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Magnusson, O.T. / Toyama, H. / Saeki, M. / Rojas, A. / Reed, J.C. / Liddington, R.C. / Klinman, J.P. / Schwarzenbacher, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Quinone biogenesis: Structure and mechanism of PqqC, the final catalyst in the production of pyrroloquinoline quinone.
著者: Magnusson, O.T. / Toyama, H. / Saeki, M. / Rojas, A. / Reed, J.C. / Liddington, R.C. / Klinman, J.P. / Schwarzenbacher, R.
履歴
登録2003年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42021年10月27日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 650author determined the secondary structure

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coenzyme PQQ synthesis protein C
B: Coenzyme PQQ synthesis protein C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9086
ポリマ－59,1792
非ポリマー7284
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5870 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area20460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.504, 118.419, 69.996
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細Ternary complex of PqqC,PQQ and H2O2. The biological assembly is a homo dimer

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要素

#1: タンパク質 Coenzyme PQQ synthesis protein C


分子量: 29589.533 Da / 分子数: 2 / 変異: A21D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 遺伝子: PQQC / プラスミド: pet101 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P27505
#2: 化合物 ChemComp-PQQ / PYRROLOQUINOLINE QUINONE / ピロロキノリンキノン


分子量: 330.206 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H6N2O8
#3: 化合物 ChemComp-PEO / HYDROGEN PEROXIDE


分子量: 34.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 1.4M ammonium sulphate, cacodylate , pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 25K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→70.7 Å / Num. all: 26011 / Num. obs: 26011 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 37.1 Å2 / Rsym value: 0.162 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.65 / Num. unique all: 1779 / Rsym value: 0.423 / % possible all: 89.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OTV

1otv


解像度: 2.3→70.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 7.71 / SU ML: 0.184 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.375 / ESU R Free: 0.25 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24829 1266 4.9 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.207 26011 --
obs0.207 24745 93.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.702 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.75 Å20 Å20 Å2
2---4.65 Å20 Å2
3---7.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.177 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→70.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4154 0 52 129 4335
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0214327
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6491.9295879
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8238691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2965506
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2602
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02962
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.31102
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2550.34386
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.52311
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.5298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2060.320
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3070.3130
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1960.530
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.27722536
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.15934056
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.17621791
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.85431823
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.335 99
Rwork0.269 1779
obs-1779
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.9642 Å / Origin y: 41.779 Å / Origin z: 17.2553 Å
111213212223313233
T0.081 Å20.0447 Å2-0.0054 Å2-0.0367 Å20.0163 Å2--0.0313 Å2
L0.9133 °20.1947 °2-0.0322 °2--0.1986 °2-0.0826 °2---0.0137 °2
S0.0092 Å °-0.2447 Å °-0.2596 Å °0.0526 Å °-0.0117 Å °0.0738 Å °0.0211 Å °-0.0386 Å °0.0025 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 2545 - 255
2X-RAY DIFFRACTION1BB4 - 2545 - 255

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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