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万見
- PDB-1osn: Crystal structure of Varicella zoster virus thymidine kinase in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1osn
タイトルCrystal structure of Varicella zoster virus thymidine kinase in complex with BVDU-MP and ADP
要素Thymidine kinase
キーワードTRANSFERASE / human herpes virus 3 / chickenpox / thymidine kinase / BVDU-MP
機能・相同性
機能・相同性情報


TMP biosynthetic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / DNA biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus thymidine kinase / Thymidine kinase from herpesvirus / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chem-BVP / Thymidine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bird, L.E. / Ren, J. / Wright, A. / Leslie, K.D. / Degreve, B. / Balzarini, J. / Stammers, D.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of varicella zoster virus thymidine kinase
著者: Bird, L.E. / Ren, J. / Wright, A. / Leslie, K.D. / Degreve, B. / Balzarini, J. / Stammers, D.K.
履歴
登録2003年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidine kinase
B: Thymidine kinase
C: Thymidine kinase
D: Thymidine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,88512
ポリマ－151,5234
非ポリマー3,3618
水362
1
A: Thymidine kinase
B: Thymidine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4426
ポリマ－75,7622
非ポリマー1,6814
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5870 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area26090 Å2
手法PISA
2
C: Thymidine kinase
D: Thymidine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4426
ポリマ－75,7622
非ポリマー1,6814
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6170 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area25080 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14530 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area48680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.700, 54.200, 167.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細There are two biological dimers in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質
Thymidine kinase / VZV-TK


分子量: 37880.844 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
属: Varicellovirus / プラスミド: pGEX6p1VZV-TK / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0C0E6, thymidine kinase
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-BVP / (E)-5-(2-BROMOVINYL)-2'-DEOXYURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / BVDU-MP


タイプ: DNA linking / 分子量: 413.115 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14BrN2O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.42 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 20000, sodium acetate, ATP, BVDU, MgCl2, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 4.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
18 mg/mlprotein1drop
20.4 mMATP1drop
30.2 mMBVDU1drop
40.6 mM1dropMgCl2
5100 mMsodium acetate1reservoirpH4.5 or 5.0
66-11 %(w/v)PEG200001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 167134 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -0.5 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 77.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.171 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.428 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 2925 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 30040 / Num. measured all: 167134
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Num. unique obs: 2925

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HSV-1 TK (1e2k)

1e2k


解像度: 3.2→29.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1354083.96 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1490 5 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs-30027 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 22.1894 Å2 / ksol: 0.270284 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-30.72 Å20 Å2-8.94 Å2
2---15.18 Å20 Å2
3----15.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.67 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→29.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9855 0 181 2 10038
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 143 4.9 %
Rwork0.359 2760 -
obs--98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.267 / Rfactor Rwork: 0.236
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0086
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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