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万見
- PDB-1os2: Ternary enzyme-product-inhibitor complexes of human MMP12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1os2
タイトルTernary enzyme-product-inhibitor complexes of human MMP12
要素Macrophage metalloelastase
キーワードHYDROLASE / MATRIX METALLOPROTEINASE / HYDROXAMIC ACID / MMP12 / ELASTASE / COMPLEX (ELASTASE-INHIBITOR) / METALLO ELASTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / lung alveolus development ...macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / lung alveolus development / response to amyloid-beta / Collagen degradation / positive regulation of interferon-alpha production / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / core promoter sequence-specific DNA binding / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / cellular response to virus / protein import into nucleus / endopeptidase activity / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / AZIDE ION / ACETOHYDROXAMIC ACID / Macrophage metalloelastase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Bertini, I. / Calderone, V. / Fragai, M. / Luchinat, C. / Mangani, S. / Terni, B.
引用
ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2003
タイトル: X-ray Structures of Binary and Ternary Enzyme-Product-Inhibitor Complexes of Matrix Metalloproteinases
著者: Bertini, I. / Calderone, V. / Fragai, M. / Luchinat, C. / Mangani, S. / Terni, B.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Substrate specificity determinants of human macrophage elastase (MMP-12) based on the 1.1 A crystal structure
著者: Lang, R. / Kocourek, A. / Braun, M. / Tschesche, H. / Huber, R. / Bode, W. / Maskos, K.
履歴
登録2003年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 600HET GROUP TRIVIAL NAME: HAE IS ALSO KNOWN AS ACETOHYDROXAMIC ACID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage metalloelastase
B: Macrophage metalloelastase
C: Macrophage metalloelastase
D: Macrophage metalloelastase
E: Macrophage metalloelastase
F: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,84742
ポリマ－109,9896
非ポリマー1,85936
水5,549308
1
A: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6587
ポリマ－18,3311
非ポリマー3266
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6427
ポリマ－18,3311
非ポリマー3106
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6257
ポリマ－18,3311
非ポリマー2936
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6587
ポリマ－18,3311
非ポリマー3266
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6427
ポリマ－18,3311
非ポリマー3106
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6257
ポリマ－18,3311
非ポリマー2936
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
D: Macrophage metalloelastase
E: Macrophage metalloelastase
F: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,92421
ポリマ－54,9943
非ポリマー92918
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-200 kcal/mol
Surface area23690 Å2
手法PISA
8
A: Macrophage metalloelastase
B: Macrophage metalloelastase
C: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,92421
ポリマ－54,9943
非ポリマー92918
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-197 kcal/mol
Surface area23610 Å2
手法PISA
9
A: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子

C: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,28214
ポリマ－36,6632
非ポリマー61912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z+2/31
Buried area1750 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area16590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.839, 123.839, 69.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
詳細The protein is monomeric in vivo, while there are six molecules in the crystal asymmetric unit.

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Macrophage metalloelastase / HME / Matrix metalloproteinase-12 / MMP-12 / Macrophage elastase / ME


分子量: 18331.467 Da / 分子数: 6 / 変異: F171D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP12 OR HME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39900, macrophage elastase

-
非ポリマー , 6種, 344分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-HAE / ACETOHYDROXAMIC ACID / アセトヒドロキサム酸


分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2 / コメント: 阻害剤, 薬剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド


分子量: 42.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: N3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: Tris, PEG6000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.1 MTris-HCl1reservoir
230 %PEG60001reservoir
32 mM1reservoirNaN3
4200 mMAHA1reservoirpH8.0
58 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.9322 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月9日 / 詳細: Si (111) mirrors
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9322 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→107 Å / Num. all: 64964 / Num. obs: 64964 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.15→2.27 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 9418 / Rsym value: 0.078 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 107 Å / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 471410
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.076

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.80精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JK3

1jk3


解像度: 2.15→69.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 5.871 / SU ML: 0.153 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.244 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27099 3296 5.1 %RANDOM
Rwork0.21153 ---
all0.21455 61741 --
obs0.21455 61741 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.148 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→69.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7770 0 54 308 8132
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0350.0218016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.7631.91610852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.9635984
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2330.21110
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.026334
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3120.23395
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.4820.2156
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4520.2116
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6671.54884
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.71827804
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.42533132
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.144.53048
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.348 230
Rwork0.232 4512
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 64964 / 最低解像度: 19.8 Å / Num. reflection Rfree: 3250 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.26 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.6

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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