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万見
- PDB-1os0: Thermolysin with an alpha-amino phosphinic inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1os0
タイトルThermolysin with an alpha-amino phosphinic inhibitor
要素Thermolysin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / THERMOLYSIN / ALPHA-AMINO PHOSPHINIC COMPOUND / NEPRYLISIN / HYDROLASE / Metal-binding / Metalloprotease / Protease / Secreted / Zymogen / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


thermolysin / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / : / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain ...Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / : / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0PQ / Thermolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Selkti, M. / Tomas, A. / Prange, T.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Interactions of a new alpha-aminophosphinic derivative inside the active site of TLN (thermolysin): a model for zinc-metalloendopeptidase inhibition.
著者: Selkti, M. / Tomas, A. / Gaucher, J.F. / Prange, T. / Fournie-Zaluski, M.C. / Chen, H. / Roques, B.P.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal structures of alpha-mercaptoacyldipeptides in the Thermolysin active site: Structural parameters for a Zn Monodentation or bidentation in metalloendopeptidases
著者: Gaucher, J.F. / Selkti, M. / Tiraboschi, G. / Prange, T. / Roques, B.P. / Tomas, A. / Fournie-Zaluski, M.C.
履歴
登録2003年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2003年3月25日ID: 1no0
改定 1.02003年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thermolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1618
ポリマ－34,3621
非ポリマー7987
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Thermolysin
ヘテロ分子

A: Thermolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,32116
ポリマ－68,7252
非ポリマー1,59714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/61
Buried area5080 Å2
ΔGint-205 kcal/mol
Surface area23160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.782, 93.782, 132.249
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Thermolysin / Thermostable neutral proteinase


分子量: 34362.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
参照: UniProt: P00800, thermolysin

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非ポリマー , 5種, 193分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-0PQ / N-{(2R)-3-[(S)-[(1R)-1-amino-2-phenylethyl](hydroxy)phosphoryl]-2-benzylpropanoyl}-L-phenylalanine / (S)-2-[[(S)-3-[[(R)-1-アミノ-2-フェニルエチル]ホスホニル]-2-ベンジルプロパノイル]アミノ(以下略)


タイプ: peptide-like / 分子量: 494.519 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H31N2O5P
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細SEQUENCE CONFLICT IN UNP ENTRY P00800

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.64 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: DMSO, CaCl2, pH 8.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1120 mg/mlprotein1drop
220 mMinhibitor1drop
350 mMTris acetate1reservoirpH8.0
40.5 Mcalcium acetate1reservoir
54 mMdithiothreitol1reservoir
61 mMsodium azide1reservoir
745 %(v/v)DMSO1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.972 / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年8月11日 / 詳細: CURVATED MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9721
20.9681
反射解像度: 2.1→22.5 Å / Num. all: 23742 / Num. obs: 20940 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.1→2.3 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.178 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 70.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 19.9 Å / Num. obs: 23742 / % possible obs: 91.6 % / 冗長度: 5.2 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.1 Å / % possible obs: 85.5 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Mean I/σ(I) obs: 7.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA- TRUNCATEデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
CCP4(SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LNF

1lnf


解像度: 2.1→10 Å / Num. parameters: 10652 / Num. restraintsaints: 10250 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.179 2123 10 %RANDOM
Rwork0.147 ---
all-21413 --
obs-19094 100 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 2294.3 / Occupancy sum non hydrogen: 2659.15
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2432 0 44 186 2662
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.27
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.049
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.103
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 19 Å / Num. reflection Rfree: 1903 / % reflection Rfree: 6 % / Rfactor Rfree: 0.173 / Rfactor Rwork: 0.146
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_plane_restr / Dev ideal: 0.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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