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万見
- PDB-1ori: Structure of the predominant protein arginine methyltransferase PRMT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ori
タイトルStructure of the predominant protein arginine methyltransferase PRMT1
要素Protein arginine N-methyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / protein arginine methylation AdoMet-dependent methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


snoRNP binding / peptidyl-arginine omega-N-methylation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / Estrogen-dependent gene expression / RMTs methylate histone arginines / GATOR1 complex binding / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity ...snoRNP binding / peptidyl-arginine omega-N-methylation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / Estrogen-dependent gene expression / RMTs methylate histone arginines / GATOR1 complex binding / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / N-methyltransferase activity / regulation of BMP signaling pathway / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / S-adenosylmethionine metabolic process / regulation of megakaryocyte differentiation / histone H4R3 methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein methyltransferase activity / protein methylation / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / cellular response to methionine / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / S-adenosyl-L-methionine binding / positive regulation of p38MAPK cascade / methyl-CpG binding / cardiac muscle tissue development / negative regulation of JNK cascade / histone methyltransferase activity / mitogen-activated protein kinase p38 binding / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of megakaryocyte differentiation / positive regulation of TORC1 signaling / liver regeneration / RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of translation / protein homooligomerization / neuron projection development / in utero embryonic development / chromatin remodeling / lysosomal membrane / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich ...Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Unknown ligand / Protein arginine N-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zhang, X. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structure of the Predominant Protein Arginine Methyltransferase PRMT1 and Analysis of its Binding to Substrate Peptides
著者: Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2003年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0124
ポリマ－39,6271
非ポリマー3843
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Protein arginine N-methyltransferase 1
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,0238
ポリマ－79,2552
非ポリマー7696
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z+1/21
Buried area4380 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area27190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.27, 88.27, 145.14
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-420-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 1


分子量: 39627.297 Da / 分子数: 1 / 断片: M11 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: HRMT1L2 OR PRMT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63009, EC: 2.1.1.125
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.51 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: ammonium phosphate, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris1reservoirpH9.0
31.6 Mammonium phosphate monobasic1reservoirpH4.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. all: 20200 / Num. obs: 20200 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.07 % / Biso Wilson estimate: 34.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.213 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Num. unique all: 952 / % possible all: 96.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. measured all: 102483 / Rmerge(I) obs: 0.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1F3L

1f3l


解像度: 2.5→24.18 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 1506 -RANDOM
Rwork0.199 ---
all-19123 --
obs-19123 93.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.85 Å20 Å20 Å2
2---0.85 Å20 Å2
3---1.69 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.28 Å
Luzzati d res low-24.18 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2532 0 33 129 2694
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.68
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.028
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 175 -
Rwork0.299 --
obs-1855 81.2 %
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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