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万見
- PDB-1ooe: Structural Genomics of Caenorhabditis elegans : Dihydropteridine ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ooe
タイトルStructural Genomics of Caenorhabditis elegans : Dihydropteridine reductase
要素Dihydropteridine reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / Dihydropteridine reductase / PSI / Protein Structure Initiative / Southeast Collaboratory for Structural Genomics / SECSG
機能・相同性
機能・相同性情報


Phenylalanine metabolism / 6,7-dihydropteridine reductase / 6,7-dihydropteridine reductase activity / NADH binding / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / L-phenylalanine catabolic process / NADPH binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydropteridine reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Symersky, J. / Li, S. / Nagy, L. / Qiu, S. / Lin, G. / Tsao, J. / Luo, D. / Carson, M. / DeLucas, L. / Luo, M. / Southeast Collaboratory for Structural Genomics (SECSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2003
タイトル: Structural genomics of Caenorhabditis elegans: structure of dihydropteridine reductase.
著者: Symersky, J. / Li, S. / Carson, M. / Luo, D. / Luan, C.H. / Luo, M.
履歴
登録2003年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydropteridine reductase
B: Dihydropteridine reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8604
ポリマ－49,4702
非ポリマー3902
水10,827601
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3180 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area19910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.926, 50.892, 58.770
Angle α, β, γ (deg.)89.98, 71.98, 82.05
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Dihydropteridine reductase / PUTATIVE PROTEIN OF ANCIENT ORIGIN (24.7 KD)


分子量: 24734.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
プラスミド: pDEST 17.1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9XVJ3, EC: 1.6.99.7
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 601 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.5 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K RESERVOIR: 20% PEG8000, 10 MM MGCL2, 0.1 M AMMONIUM SULFATE, 50 MM MES, PH 5.6; PROTEIN STOCK: 17.3 MG/ML IN 10 MM HEPES, PH 7.0; ...詳細: pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K RESERVOIR: 20% PEG8000, 10 MM MGCL2, 0.1 M AMMONIUM SULFATE, 50 MM MES, PH 5.6; PROTEIN STOCK: 17.3 MG/ML IN 10 MM HEPES, PH 7.0; DROPS: 2 MICROLITERS OF PROTEIN STOCK + 4 MICROLITERS OF RESERVOIR SOLUTION
結晶化
*PLUS
温度: 295 K / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 %(w/v)PEG80001reservoir
210 mM1reservoirMgCl2
30.1 Mammonium sulfate1reservoir
450 mMMES1reservoirpH5.6
517.3 mg/mlprotein1drop
610 mMHEPES1droppH7.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.07175 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07175 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 56662 / Num. obs: 56662 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 0.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 2969 / Rsym value: 0.281 / % possible all: 74
反射
*PLUS
最高解像度: 1.65 Å / 最低解像度: 32.28 Å / % possible obs: 95.3 % / Num. measured all: 102854 / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.65 Å / 最低解像度: 1.71 Å / % possible obs: 93.8 % / Rmerge(I) obs: 0.281

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MAR345データ収集
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1DHR

1dhr


解像度: 1.65→32.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff high rms absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THE ELECTRON DENSITY AND RSR VALUE SUPPORT THE CONFORMATION OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 2680 5.1 %RANDOM
Rwork0.194 ---
all0.201 52498 --
obs0.201 52498 95.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.9819 Å2 / ksol: 0.294278 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→32.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3488 0 24 601 4113
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.091.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.572
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.52.5
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 226 5.5 %
Rwork0.284 3891 -
obs-2942 93.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMPROTEIN.LINK
X-RAY DIFFRACTION3MES.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4MES.TOPOL
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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