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- PDB-1oo9: Orientation in Solution of MMP-3 Catalytic Domain and N-TIMP-1 fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oo9
タイトルOrientation in Solution of MMP-3 Catalytic Domain and N-TIMP-1 from Residual Dipolar Couplings
要素
  • Metalloproteinase inhibitor 1
  • Stromelysin-1
キーワードHYDROLASE / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / stromelysin 1 / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A ...regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / stromelysin 1 / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A / cellular response to peptide / negative regulation of endopeptidase activity / peptidase inhibitor activity / regulation of neuroinflammatory response / cartilage development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Interleukin-10 signaling / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / collagen catabolic process / basement membrane / extracellular matrix disassembly / response to hormone / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / EGFR Transactivation by Gastrin / extracellular matrix / response to cytokine / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of cell migration / platelet alpha granule lumen / cytokine activity / cellular response to reactive oxygen species / Post-translational protein phosphorylation / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of protein-containing complex assembly / growth factor activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / response to peptide hormone / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / Platelet degranulation / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / endoplasmic reticulum lumen / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold ...Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metalloproteinase inhibitor 1 / Stromelysin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / RIGID BODY MINIMIZATION, RESTRAINED SIMULATED ANNEALING
データ登録者Arumugam, S. / Van Doren, S.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Global Orientation of Bound MMP-3 and N-TIMP-1 in Solution via Residual Dipolar Couplings
著者: Arumugam, S. / Van Doren, S.R.
履歴
登録2003年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stromelysin-1
B: Metalloproteinase inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1562
ポリマ－33,1562
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 25lowest energy structure
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 Stromelysin-1 / Matrix metalloproteinase-3 / MMP-3 / Transin-1 / SL-1


分子量: 18887.029 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP3 OR STMY1 / プラスミド: pGEMEX-MMP-3(DC)E202Q / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08254, stromelysin 1
#2: タンパク質 Metalloproteinase inhibitor 1 / TIMP-1 / Erythroid potentiating activity / EPA / Tissue inhibitor of metalloproteinases / ...TIMP-1 / Erythroid potentiating activity / EPA / Tissue inhibitor of metalloproteinases / Fibroblast collagenase inhibitor / Collagenase inhibitor


分子量: 14269.307 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIMP1 OR TIMP OR CLGI / プラスミド: pET3a-N-TIMP-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01033
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N-separated NOESY; HNCA; HNCO; HN(CO)CA
121(H)CCH-TOCSY; (H)CCH-COSY;
23315N-separated NOESY; HNCA; HNCO; HN(CO)CA
24415N-separated NOESY
15215N-separated NOESY
26515N-separated NOESY
276coupled 15N-HSQC; coupled 13C-HSQC; Ha-coupled HNCA

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8mM MMP-3 U-15N, 13C; 0.8mM N-TIMP-1; 20mM Tris-d11; 100 mM NaCl; 15 mM CaCl2; 3uM ZnCl2; 1mM Sodium Azide; 93% H2O, 7% D2O93% H2O/7% D2O
20.5mM MMP-3 U-2H, 15N; 0.5mM N-TIMP-1; 20mM Tris-d11; 100 mM NaCl; 15 mM CaCl2; 3uM ZnCl2; 1mM Sodium Azide; 93% H2O, 7% D2O93% H2O/7% D2O
30.66mM N-TIMP-1 U-15N, 13C; 0.66mM MMP-3(E202Q); 20mM Tris-d11; 125mM NaCl; 15 mM CaCl2; 50uM ZnCl2; 1mM Sodium Azide; 93% H2O; 7% D2O93% H2O/7% D2O
40.3mM 98% 2H/15N N-TIMP-1; 0.3mM MMP-3 (E202Q); 20mM Tris-d11; 125mM NaCl; 15 mM CaCl2; 50uM ZnCl2; 1mM Sodium Azide; 93% H2O; 7% D2O93% H2O/7% D2O
50.3mM 98% 2H/15N N-TIMP-1; 0.3mM (15N-IV, 15N, 13C-L)MMP-3(E202Q); 20mM Tris-d11; 125mM NaCl; 15 mM CaCl2; 50uM ZnCl2; 1mM Sodium Azide; 93% H2O; 7% D2O93% H2O/7% D2O
60.3mM 98% 2H/15N N-TIMP-1; 0.3mM (15N-IV, 15N, 13C-L)MMP-3(E202Q); 20mM Tris-d11; 125mM NaCl; 15 mM CaCl2; 50uM ZnCl2; 1mM Sodium Azide; 93% H2O; 7% D2O 5% PEG(C12E6)/1-hexanol93% H2O; 7% D2O 5% PEG(C12E6)/1-hexanol
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
120mM Tris-d11; 100 mM NaCl; 15 mM CaCl2; 3uM ZnCl2; 1mM Sodium Azide 6.6ambient 310 K
220mM Tris-d11; 125mM NaCl; 15 mM CaCl2; 50uM ZnCl2;1mM Sodium Azide 6.7ambient 307 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS7202
Bruker DRXBrukerDRX7503
Varian INOVAVarianINOVA6004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XPLORNIHBRUNGER精密化
PALESSGI Irix 6.2ZWECKSTETTER AND BAXデータ解析
Module1DOSSET ET ALデータ解析
精密化手法: RIGID BODY MINIMIZATION, RESTRAINED SIMULATED ANNEALING
ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURES WERE CALCULATED USING XPLOR-NIH. REFINEMENTS WERE CARRIED OUT FIRST BY RIGID BODY MINIMIZATION (CLORE(2000) PROC.NATL.ACAD.SCI. 97, 9021-9025) FOLLOWED BY RESTRAINED SIMULATED ...詳細: STRUCTURES WERE CALCULATED USING XPLOR-NIH. REFINEMENTS WERE CARRIED OUT FIRST BY RIGID BODY MINIMIZATION (CLORE(2000) PROC.NATL.ACAD.SCI. 97, 9021-9025) FOLLOWED BY RESTRAINED SIMULATED ANNEALING (WANG ET AL. EMBO J. (2000) 19,5635-5649). THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BY BODE ET AL. (NATURE (1997), 389, 77-81; PDB CODE: 1UEA) HAS BEEN USED AS A STARTING POINT WITH PROTONS ATTACHED AND TAKING ONLY N-TERMINAL 126 RESIDUES OF TIMP-1. INTERFACIAL SIDE CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES WERE ALLOWED TO BE FLEXIBLE: CHAIN A (MMP-3(DC)): 162-169,198-202, 205-206, 211 AND 221-223; CHAIN B (N-TIMP-1): 302-304, 329, 333-335,366-369; A TOTAL OF 49 NOE (46 INTERMOLECULAR AND 3 INTRAMOLECULAR) 75 NH DIPOLAR COULINGS FOR N-TIMP-1, 19 NH DIPOLAR COUPLINGS AND 8 CaHa DIPOLAR COUPLINGS FOR MMP-3 WERE USED FOR REFINEMENT. TARGET FUNCTIONS INCLUDE TERMS FOR NOE RESTRAINTS, DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS AND RADIUS OF GYRATION. ALSO, MODULE ( DOSSET ET AL. J. BIOMOL. NMR, (2001),20,223-231) AND PALES (ZWECKSTETTER AND BAX, J. AM. CHEM. SOC (2000), 122, 3791-3792) WERE USED FOR EVALUATING THE ORIENTATION AND STRUCTURES.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: lowest energy structure
計算したコンフォーマーの数: 25 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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