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万見
- PDB-1ons: Crystal structure of Escherichia coli heat shock protein YedU -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ons
タイトルCrystal structure of Escherichia coli heat shock protein YedU
要素Chaperone protein hchA
キーワードCHAPERONE / heat shock protein / stress response / YedU / HSP31 / protease
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydratase / response to methylglyoxal / thiolester hydrolase activity / glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / guanine deglycation / protein deglycase / protein deglycase activity / RNA repair / protein repair ...D-lactate dehydratase / response to methylglyoxal / thiolester hydrolase activity / glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / guanine deglycation / protein deglycase / protein deglycase activity / RNA repair / protein repair / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / response to acidic pH / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / DNA repair / protein homodimerization activity / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein/nucleic acid deglycase HchA / : / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein/nucleic acid deglycase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zhao, Y. / Fox, R.O.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: The crystal structure of Escherichia coli heat shock protein YedU reveals three potential catalytic active sites
著者: Zhao, Y. / Liu, D. / Kaluarachchi, W.D. / Bellamy, H.D. / White, M.A. / Fox, R.O.
履歴
登録2003年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein hchA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1612
ポリマ－31,0951
非ポリマー651
水2,162120
1
A: Chaperone protein hchA
ヘテロ分子

A: Chaperone protein hchA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3214
ポリマ－62,1902
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/61
Buried area2080 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area21630 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.98, 52.98, 347.40
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-352-

HOH

21A-373-

HOH

31A-392-

HOH

詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: x, x-y+1, -z+1/6.

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein hchA / Hsp31


分子量: 31095.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: HCHA OR B1967 / プラスミド: PET30-XA-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P31658
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 600 and ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115.0 mg/mlprotein1drop
25 mMdithiothreitol1drop
310 mM1dropNaCl
420 mMTris1droppH8.2
52 %PEG6001reservoir
65 mMdithiothreitol1reservoir
71.8 Mammonium sulfate1reservoir
80.1 MHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CAMD / ビームライン: GCPCC / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月12日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→90 Å / Num. all: 16033 / Num. obs: 15151 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 77.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 290299
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.5 % / Num. unique obs: 779 / Rmerge(I) obs: 0.319

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
XFITデータ削減
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 714 -RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.22 15868 --
obs0.22 14856 93.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2166 0 1 120 2287
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.25 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.2751 40
Rwork0.2404 -
obs-750
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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