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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ons | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Escherichia coli heat shock protein YedU | ||||||
要素 | Chaperone protein hchA | ||||||
キーワード | CHAPERONE / heat shock protein / stress response / YedU / HSP31 / protease | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 D-lactate dehydratase / response to methylglyoxal / glyoxalase III activity / thiolester hydrolase activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / protein repair / guanine deglycation / protein deglycase / protein deglycase activity / RNA repair ...D-lactate dehydratase / response to methylglyoxal / glyoxalase III activity / thiolester hydrolase activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / protein repair / guanine deglycation / protein deglycase / protein deglycase activity / RNA repair / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / response to acidic pH / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / DNA repair / protein homodimerization activity / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Zhao, Y. / Fox, R.O. | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003 タイトル: The crystal structure of Escherichia coli heat shock protein YedU reveals three potential catalytic active sites 著者: Zhao, Y. / Liu, D. / Kaluarachchi, W.D. / Bellamy, H.D. / White, M.A. / Fox, R.O. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ons.cif.gz | 67.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ons.ent.gz | 50.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ons.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ons_validation.pdf.gz | 415.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ons_full_validation.pdf.gz | 418.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ons_validation.xml.gz | 13.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ons_validation.cif.gz | 18.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/1ons ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/1ons | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: x, x-y+1, -z+1/6. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31095.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: HCHA OR B1967 / プラスミド: PET30-XA-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P31658 |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.6 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PEG 600 and ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 8.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CAMD / ビームライン: GCPCC / 波長: 1.54 Å |
検出器 | タイプ: MACSCIENCE / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月12日 |
放射 | モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→90 Å / Num. all: 16033 / Num. obs: 15151 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 14.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 77.5 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 290299 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 77.5 % / Num. unique obs: 779 / Rmerge(I) obs: 0.319 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.25 Å /
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.203 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å |