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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ono | ||||||
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タイトル | IspC Mn2+ complex | ||||||
要素 | 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate reductoisomerase | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / isoprenoid biosynthesis / mevalonate-independent pathway / IspC | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Dxr protein complex / isopentenyl diphosphate biosynthetic process, methylerythritol 4-phosphate pathway involved in terpenoid biosynthetic process / 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate reductoisomerase / 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate reductoisomerase activity / isopentenyl diphosphate biosynthetic process, methylerythritol 4-phosphate pathway / NADPH binding / manganese ion binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Steinbacher, S. / Kaiser, J. / Eisenreich, W. / Huber, R. / Bacher, A. / Rohdich, F. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 2003 タイトル: Structural basis of fosmidomycin action revealed by the complex with 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate synthase (IspC). Implications for the catalytic mechanism and anti-malaria drug development. 著者: Steinbacher, S. / Kaiser, J. / Eisenreich, W. / Huber, R. / Bacher, A. / Rohdich, F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ono.cif.gz | 161.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ono.ent.gz | 127 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ono.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ono_validation.pdf.gz | 373.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ono_full_validation.pdf.gz | 399.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ono_validation.xml.gz | 18.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ono_validation.cif.gz | 29.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/1ono ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/1ono | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43431.879 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P45568, 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate reductoisomerase #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.63 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 21 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.548 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年5月16日 / 詳細: Osmic |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.548 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→25 Å / Num. all: 35378 / Num. obs: 35378 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.072 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.356 / % possible all: 99.7 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 25 Å |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 99.7 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1K5H 解像度: 2.5→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. reflection obs: 33597 / % reflection Rfree: 4.9 % | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |