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- PDB-1olu: Roles of His291-alpha and His146-beta' in the reductive acylation... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1olu
タイトルRoles of His291-alpha and His146-beta' in the reductive acylation reaction catalyzed by human branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase
要素(2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / KETOACID DEHYDROGENASE / BRANCHED-CHAIN / MULTI-ENZYME COMPLEX / ACYLATION / OXIDATIVE DECARBOXYLATION OXIDOREDUCTASE / MAPLE SYRUP URINE DISEASE / THIAMINE PHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss-of-function mutations in BCKDHA or BCKDHB cause MSUD / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) / branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase activity / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / branched-chain amino acid catabolic process ...Loss-of-function mutations in BCKDHA or BCKDHB cause MSUD / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) / branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase activity / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / carboxy-lyase activity / response to glucocorticoid / response to cAMP / response to nutrient / lipid metabolic process / mitochondrial matrix / protein-containing complex binding / nucleolus / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Transketolase, C-terminal domain / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II ...: / Transketolase, C-terminal domain / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / THIAMINE DIPHOSPHATE / 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit alpha, mitochondrial / 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wynn, R.M. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Li, J. / Tomchick, D.R. / Chuang, D.T.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Roles of His291-Alpha and His146-Beta' in the Reductive Acylation Reaction Catalyzed by Human Branched-Chain Alpha-Ketoacid Dehydrogenase: Refined Phosphorylation Loop Structure in the Active Site.
著者: Wynn, R.M. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Li, J. / Tomchick, D.R. / Chuang, D.T.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Roles of Active Site and Novel K+ Ion-Binding Site Residues in Human Mitochondrial Branched-Chain Alpha-Ketoacid Decarboxylase/Dehydrogenase
著者: Wynn, R.M. / Ho, R. / Chuang, J.L. / Chuang, D.T.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Human Branched-Chain Alpha-Ketoacid Dehydrogenase and the Molecular Basis of Multienzyme Complex Deficiency in Maple Syrup Urine Disease
著者: Aevarsson, A. / Chuang, J.L. / Wynn, R.M. / Turley, S. / Chuang, D.T. / Hol, W.G.J.
履歴
登録2003年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年9月25日Group: Data collection / Experimental preparation / Other / カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.02021年8月4日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
B: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,30210
ポリマ－83,4062
非ポリマー8968
水9,728540
1
A: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
B: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子

A: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
B: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,60520
ポリマ－166,8134
非ポリマー1,79216
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)145.379, 145.379, 69.497
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT / BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETOACID DEHYDROGENASE E1 COMPONENT ALPHA CHAIN / BCKDH E1-ALPHA


分子量: 45504.031 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): CG-712 (ES TS)
参照: UniProt: P12694, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)
#2: タンパク質 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT / BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO ACID DEHYDROGENASE E1 COMPONENT BETA CHAIN / BCKDH E1-BETA


分子量: 37902.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): CG-712 (ES TS)
参照: UniProt: P21953, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)

-
非ポリマー , 5種, 548分子

#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / チアミンピロりん酸


分子量: 425.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 540 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO DEHYDROGENASE COMPLEX CATALYZES CONVERSION OF ALPHA-KETO ACIDS TO ...THE BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO DEHYDROGENASE COMPLEX CATALYZES CONVERSION OF ALPHA-KETO ACIDS TO ACYL-COA AND CO(2). CONTAINS MULTIPLE COPIES OF 3 ENZYMATIC COMPONENTS: BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO ACID DECARBOXYLASE (E1), LIPOAMIDE ACYLTRANSFERASE (E2) AND LIPOAMIDE DEHYDROGENASE (E3). REQUIRES THIAMINE PYROPHOSPHATE AS A COFACTOR AND EXISTS AS A HETERODIMER OF AN ALPHA AND A BETA CHAIN. ENGINEERED MUTATION HIS 334 ALA, CHAIN A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 20C VIA THE VAPOR DIFFUSION METHOD BY MIXING EQUAL AMOUNTS OF PROTEIN (20-25 MG/ML IN 50 MM HEPES/NAOH, PH 7.5, 250 MM KCL, 0.5 MM PMSF, 1 MM BENZAMIDINE AND 5% (V/V) ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 20C VIA THE VAPOR DIFFUSION METHOD BY MIXING EQUAL AMOUNTS OF PROTEIN (20-25 MG/ML IN 50 MM HEPES/NAOH, PH 7.5, 250 MM KCL, 0.5 MM PMSF, 1 MM BENZAMIDINE AND 5% (V/V) GLYCEROL) WITH WELL SOLUTION (1.4-1.6 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M NA-CITRATE PH 5.8, 20 MM B-MERCAPTOETHANOL). SERIALLY DILUTED CRUSHED CRYSTALS WERE USED FOR MICRO-SEEDING ONE DAY AFTER THE DROPS WERE SET UP. CRYSTALS APPEARED ONE DAY AFTER SEEDING AND GREW TO A MAXIMUM SIZE OF 120 X 800 UM WITHIN 10 DAYS. CRYSTALS WERE STABILIZED FOR 12 HOURS BY TRANSFER TO FRESH WELL SOLUTION. THEY WERE THEN CRYO-PROTECTED BY STEP-WISE TRANSFER INTO CRYO-BUFFER CONTAINING 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 50 MM HEPES, PH 7.5, 100 MM NA-CITRATE, PH 5.8, 100 MM KCL, 50 MM DTT AND UP TO 20% (V/V) GLYCEROL. IT WAS FOUND THAT MN2+ IONS COULD REPLACE THE MG2+ REQUIRED FOR THE BINDING OF THDP TO THE ENZYME.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97923
検出器検出器: CCD / 日付: 2003年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→23.79 Å / Num. obs: 61707 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 12.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.544 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OLS

1ols


解像度: 1.9→23.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 836405.6 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE FOLLOWING REGION HAD VERY POOR ELECTRON DENSITY: ALPHA CHAIN RESIDUES 4 THROUGH 14. SIDE CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES DID HAVE POORLY DEFINED ELECTRON DENSITY AND WERE MODELLED ...詳細: THE FOLLOWING REGION HAD VERY POOR ELECTRON DENSITY: ALPHA CHAIN RESIDUES 4 THROUGH 14. SIDE CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES DID HAVE POORLY DEFINED ELECTRON DENSITY AND WERE MODELLED STEREOCHEMICALLY: ALPHA CHAIN: K19, E55, Y286, R287, D313, E347, K400 BETA CHAIN: Q7
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 1326 2.2 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.161 59317 89 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.7907 Å2 / ksol: 0.39157 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.15 Å21.76 Å20 Å2
2--2.15 Å20 Å2
3----4.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→23.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5558 0 53 540 6151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.162.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 212 2.2 %
Rwork0.206 9372 -
obs--87 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4TDP.PARAMTDP.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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