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- PDB-1olc: OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN (OPPA) COMPLEXED WITH LYS-LYS-LYS-ALA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1olc
タイトルOLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN (OPPA) COMPLEXED WITH LYS-LYS-LYS-ALA
要素
  • LYS-LYS-LYS-ALA
  • OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN
キーワードCOMPLEX (BINDING PROTEIN/PEPTIDE) / PERIPLASMIC / COMPLEX (BINDING PROTEIN-PEPTIDE) COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / protein transport / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle ...Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Roll / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URANYL (VI) ION / Periplasmic oligopeptide-binding protein OppA
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tame, J. / Wilkinson, A.J.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The crystal structures of the oligopeptide-binding protein OppA complexed with tripeptide and tetrapeptide ligands.
著者: Tame, J.R. / Dodson, E.J. / Murshudov, G. / Higgins, C.F. / Wilkinson, A.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Structure Determination of Oppa at 2.3 Angstroms Resolution Using Multiple Wavelength Anomalous Methods
著者: Glover, I.D. / Denny, R. / Nguti, N.D. / Mcsweeney, S. / Thompson, A. / Dodson, E. / Wilkinson, A.J. / Tame, J.R.H.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: The Structural Basis of Sequence-Independent Peptide Binding by Oppa Protein
著者: Tame, J.R.H. / Murshudov, G. / Neil, T. / Dodson, E. / Dodson, G.G. / Higgins, C.F. / Wilkinson, A.J.
履歴
登録1995年9月10日処理サイト: BNL
改定 1.01996年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
Remark 700SHEET THE HELIX AND SHEET RECORDS PRESENTED HERE ARE SIMPLIFIED TO HELP NAVIGATE AROUND THE PROTEIN ...SHEET THE HELIX AND SHEET RECORDS PRESENTED HERE ARE SIMPLIFIED TO HELP NAVIGATE AROUND THE PROTEIN AND TO AVOID OBSCURING TOPOLOGICAL RELATIONSHIPS WITH RELATED PROTEINS. IT IS NOT INTENDED TO REPLACE THE LIST WHICH THE PDB HAS GENERATED USING DSSP WHICH APPEAR ON ACTUAL HELIX AND SHEET RECORDS FURTHER DOWN IN THE ENTRY. BECAUSE OF LINE LENGTH LIMITATIONS THE FORMAT OF THE SHEET INFORMATION PRESENTED IN THIS REMARK HAS BEEN MODIFIED. HELIX 1 1 VAL A 34 LEU A 43 1 HELIX 2 2 HIS A 91 ALA A 101 1 HELIX 3 3 TYR A 112 GLY A 116 1 HELIX 4 4 ILE A 121 ALA A 126 1 HELIX 5 5 LYS A 169 PHE A 175 1 HELIX 6 6 GLU A 229 SER A 238 1 HELIX 7 7 ILE A 250 GLU A 259 1 HELIX 8 8 VAL A 287 ALA A 296 1 HELIX 9 9 ARG A 299 LYS A 305 1 HELIX 10 10 GLN A 337 ALA A 351 1 HELIX 11 11 ASP A 369 LEU A 386 1 HELIX 12 12 TRP A 397 GLN A 406 1 HELIX 13 13 THR A 424 LEU A 427 1 HELIX 14 14 PRO A 444 LYS A 455 1 HELIX 15 15 ASP A 459 ASP A 476 1 SH 1 A 7 VAL A 264 PRO A 268 0 SH 2 A 7 VAL A 486 LEU A 490 -1 N ARG A 489 O ARG A 265 SH 3 A 7 ASP A 242 TYR A 245 -1 N THR A 244 O LEU A 490 SH 4 A 7 THR A 14 ASN A 18 1 N ASN A 18 O MET A 243 SH 5 A 7 GLN A 220 LEU A 224 1 N GLN A 220 O LEU A 15 SH 6 A 7 ARG A 201 ARG A 206 -1 N LEU A 204 O VAL A 221 SH 7 A 7 TYR A 191 VAL A 197 -1 N VAL A 197 O ARG A 201 SH 1 B 4 ALA A 61 LYS A 67 0 SH 2 B 4 VAL A 71 LEU A 76 -1 N HIS A 75 O GLU A 62 SH 3 B 4 THR A 143 THR A 147 -1 N VAL A 146 O TRP A 72 SH 4 B 4 VAL A 136 ASP A 140 -1 N ASP A 140 O THR A 143 SH 1 C 5 ASN A 389 GLN A 395 0 SH 2 C 5 THR A 360 ASN A 366 1 O TYR A 365 N GLN A 395 SH 3 C 5 VAL A 411 CYS A 417 1 O VAL A 411 N LEU A 364 SH 4 C 5 CYS A 271 ILE A 277 -1 N GLU A 276 O ALA A 412 SH 5 C 5 ILE A 479 TYR A 484 -1 N TYR A 483 O TYR A 273

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN
B: LYS-LYS-LYS-ALA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,51610
ポリマ－59,3562
非ポリマー2,1608
水6,071337
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area19880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.730, 77.080, 71.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 283

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要素

#1: タンパク質 OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN / OPPA


分子量: 58878.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P06202
#2: タンパク質・ペプチド LYS-LYS-LYS-ALA


分子量: 476.632 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CO-CRYSTALLIZED WITH URANIUM ACETATE
#3: 化合物
ChemComp-IUM / URANYL (VI) ION


分子量: 270.028 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2U
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.01 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17-10 %PEG40001reservoir
250 mMsodium acetate1reservoir
31 mMuranyl acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 41810 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.176 / Mean I/σ(I) obs: 3.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
PROLSQ精密化
精密化解像度: 2.1→10 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197 --
obs0.143 35923 99.9 %
原子変位パラメータBiso mean: 20.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4198 0 18 337 4553
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.025
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.035
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.0424
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.9996
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it8.3468
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it10.8710
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0170.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1440.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1870.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2560.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2040.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.8183
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.89415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor29.25620
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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