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万見
- PDB-1ojt: STRUCTURE OF DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ojt
タイトルSTRUCTURE OF DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
要素SURFACE PROTEIN
キーワードOXIDOREDUCTASE / REDOX-ACTIVE CENTER / GLYCOLYSIS / NAD / FLAVOPROTEIN / FAD / P64K
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / Dihydrolipoamide dehydrogenase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain ...: / Dihydrolipoamide dehydrogenase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, 多重同系置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Li De La Sierra, I. / Prange, T. / Pernot, L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Molecular structure of the lipoamide dehydrogenase domain of a surface antigen from Neisseria meningitidis.
著者: Li de la Sierra, I. / Pernot, L. / Prange, T. / Saludjian, P. / Schiltz, M. / Fourme, R. / Padron, G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Investigation of a Recombinant Outer Membrane Protein from Neisseria Meningitidis
著者: Li De La Sierra, I. / Prange, T. / Fourme, R. / Padron, G. / Fuentes, P. / Musacchio, A. / Madrazo, J.
#2: ジャーナル: Proteins / 年: 1992
タイトル: The Refined Crystal Structure of Pseudomonas Putida Lipoamide Dehydrogenase Complexed with Nad+ at 2.45 A Resolution
著者: Mattevi, A. / Obmolova, G. / Sokatch, J.R. / Betzel, C. / Hol, W.G.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Refined Crystal Structure of Lipoamide Dehydrogenase from Azotobacter Vinelandii at 2.2 A Resolution. A Comparison with the Structure of Glutathione Reductase
著者: Mattevi, A. / Schierbeek, A.J. / Hol, W.G.
履歴
登録1996年9月6日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SURFACE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5242
ポリマ－50,7381
非ポリマー7861
水2,072115
1
A: SURFACE PROTEIN
ヘテロ分子

A: SURFACE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,0474
ポリマ－101,4762
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area11180 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area35040 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)138.050, 138.050, 79.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 SURFACE PROTEIN


分子量: 50737.961 Da / 分子数: 1 / 断片: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
遺伝子: M-6 OBTAINED FROM A GENOMIC / 遺伝子 (発現宿主): M-6 OBTAINED FROM A GENOMIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 / 参照: UniProt: Q51225
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE ORIGINAL RECOMBINANT PROTEIN CONTAINS THE TWO DOMAINS E2 AND E3 OF THE DEHYDROGENASE ...THE ORIGINAL RECOMBINANT PROTEIN CONTAINS THE TWO DOMAINS E2 AND E3 OF THE DEHYDROGENASE MULTIENZYMATIC COMPLEX, LINKED BY A SPACER RICH IN ALA AND PRO. THIS SPACER IS CLEAVED DURING PURIFICATION. ONLY E3 CRYSTALLIZES. COMPARED TO THE DLDH OF PSEUDOMONAS PUTIDA, IT CONTAINS AN ADDITIONAL LOOP (RESIDUES 231 - 263) WHICH CONSTITUTES THE ANTIGENIC SITE. THE LIPOAMIDE BINDING DOMAIN (E2) IS ABSENT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
解説: MIR USED 2 DERIVATIVES, ONE MERCURY (TAMM) IN 3 SITES, AND ONE XENON (PRESSURE = 15 BAR) IN 2 SITES. THE TWO MR AND MIR MAPS WERE COMBINED WITH SIGMAA PROGRAM (CCP4) AND SOLVENT FLATTENED ...解説: MIR USED 2 DERIVATIVES, ONE MERCURY (TAMM) IN 3 SITES, AND ONE XENON (PRESSURE = 15 BAR) IN 2 SITES. THE TWO MR AND MIR MAPS WERE COMBINED WITH SIGMAA PROGRAM (CCP4) AND SOLVENT FLATTENED WITH DM (CCP4) AND SOLOMON PROGRAMS.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: BRIGHT YELLOW CRYSTALS WERE GROWN IN 24-WELL LINBRO PLATES USING HANGING DROP DIFFUSION METHOD AT ROOM TEMPERATURE. RESERVOIR: 1 ML CONTAINING 0.1M POTASSIUM PHOSPHATE AND 2M AMMONIUM SULFATE ...詳細: BRIGHT YELLOW CRYSTALS WERE GROWN IN 24-WELL LINBRO PLATES USING HANGING DROP DIFFUSION METHOD AT ROOM TEMPERATURE. RESERVOIR: 1 ML CONTAINING 0.1M POTASSIUM PHOSPHATE AND 2M AMMONIUM SULFATE (PH 7.0). PRISM CRYSTALS TYPICALLY IN TWO WEEKS AT ROOM TEMPERATURE., vapor diffusion - hanging drop THE E3 DOMAIN (117-601) CRYSTALLIZES IN AMMONIUM SULFATE. IT INCLUDES A FAD COFACTOR BUT NOT THE NADH. THE E3 DOMAIN (117-601) CRYSTALLIZES IN AMMONIUM SULFATE. IT INCLUDE A FAD COFACTOR BUT NOT THE NADH.
Temp details: room temp
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Li De La Sierra, I., (1994) J.Mol.Biol., 235, 1154.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115-20 mg/mlprotein1drop
20.02 MTris-HCl1drop
30.006 MEDTA1drop
40.15 M1dropNaCl
50.1 Mpotassium phosphate1reservoir
62 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / タイプ: LURE / 波長: 0.91
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MULTILAYER MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 11724 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.7→2.9 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 70

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLM(+ CCP4)データ削減
SCALEIT(CCP4)データ削減
SHARP位相決定
PROLSQ精密化
CCP4データ削減
CCP4(SCALEIT)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換, 多重同系置換
開始モデル: DLDH OF PSEUDOMONAS PUTIDA, PDB ENTRY 1LVL.

1lvl


解像度: 2.75→18 Å / 詳細: X-PLOR ALSO WAS USED. /
Rfactor反射数
Rfree0.232 -
obs0.173 15850
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3556 0 53 115 3724
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.055
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.08
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.23
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.33
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.24
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.3
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor24
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor28
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 5 Å / Rfactor all: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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