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- PDB-1ojr: L-rhamnulose-1-phosphate aldolase from Escherichia coli (mutant E192A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ojr
タイトルL-rhamnulose-1-phosphate aldolase from Escherichia coli (mutant E192A)
要素RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
キーワードLYASE / ALDOLASE (LYASE) / CLASS II / ZINC ENZYME / C4-TETRAMER / BACTERIAL L-RHAMNOSE METABOLISM / CLEAVAGE OF L-RHAMNULOSE-1- PHOSPHATE TO DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE AND L-LACTALDEHYDE
機能・相同性
機能・相同性情報


rhamnulose-1-phosphate aldolase / rhamnulose-1-phosphate aldolase activity / rhamnose catabolic process / pentose catabolic process / aldehyde-lyase activity / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rhamnulose-1-phosphate aldolase / L-fuculose-1-phosphate Aldolase / Class II aldolase/adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydroxyacetone / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / PHOSPHATE ION / Rhamnulose-1-phosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Kroemer, M. / Merkel, I. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structure and Catalytic Mechanism of L-Rhamnulose-1-Phosphate Aldolase.
著者: Kroemer, M. / Merkel, I. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: The Structure of L-Rhamnulose-1-Phosphate Aldolase (Class II) Solved by Low-Resolution Sir Phasing and 20-Fold Ncs Averaging
著者: Kroemer, M. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structures of L-Fuculose-1-Phosphate Aldolase Mutants Outlining Motions During Catalysis
著者: Joerger, A.C. / Mueller-Dieckmann, C. / Schulz, G.E.
#3: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1993
タイトル: Sequencing and Characterization of a Gene Cluster Encoding the Enzymes for L-Rhamnose Metabolism in Escherichia Coli
著者: Moralejo, P. / Egan, S.M. / Hidalgo, E. / Aguilar, J.
履歴
登録2003年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,91810
ポリマ－30,1161
非ポリマー8029
水9,458525
1
A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,67340
ポリマ－120,4654
非ポリマー3,20836
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)108.024, 108.024, 57.166
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2113-

HOH

21A-2253-

HOH

31A-2439-

HOH

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要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE


分子量: 30116.369 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PKK223-3 (GEN RHAD) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P32169, rhamnulose-1-phosphate aldolase
#4: 糖 ChemComp-2HA / Dihydroxyacetone / ジヒドロキシアセトン


タイプ: saccharide / 分子量: 90.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H6O3

-
非ポリマー , 5種, 533分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 525 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUES GLU 192 ALA (SURFACE MUTATION)

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: HANGING DROP WITH 5 MG/ML PROTEIN AND 18% (V/V) DIOXANE. RESERVOIR WITH 35% (V/V) DIOXANE. HAMPTON CRYSTAL SCREEN-2 NO.4, pH 4.00
結晶化
*PLUS
pH: 3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mMpotassium phosphate1reservoirpH3.0
235 %(v/v)dioxane1reservoir
310 mg/mlenzyme1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8468
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8468 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→30.5 Å / Num. obs: 71387 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 10.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.35→1.4 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 95
反射
*PLUS
最高解像度: 1.35 Å / 最低解像度: 30.5 Å / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.7 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95 % / 冗長度: 3.4 % / Num. unique obs: 7660 / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 1.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GT7

1gt7


解像度: 1.35→30.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.984 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.974 / SU B: 1.647 / SU ML: 0.034 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.039 / ESU R Free: 0.04 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. TWO ADDITIONAL DENSITY REGIONS IN THE ACTIVE CENTER WERE FITTED BY A 1:1 MIXTURE OF DIHYDROXYACETONE AND PHOSPHATE AND A 1:1 MIXTURE OF ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. TWO ADDITIONAL DENSITY REGIONS IN THE ACTIVE CENTER WERE FITTED BY A 1:1 MIXTURE OF DIHYDROXYACETONE AND PHOSPHATE AND A 1:1 MIXTURE OF PHOSPHATE AND FIVE WATER MOLECULES, RESPECTIVELY. DIHYDROXYACETONE WAS AN 0.2% (V/V) IMPURITY IN THE AUTOCLAVED CRYO PROTECTANT GLYCEROL. THE PHOSPHATE WAS FROM THE LAST PURIFICATION BUFFER AND HAD ESCAPED DIALYSIS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.142 2175 3 %RANDOM
Rwork0.111 ---
obs0.112 69212 95.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20 Å2
2---0.27 Å20 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→30.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2120 0 47 525 2692
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222338
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022134
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2521.9583208
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.11235028
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0673294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.77615435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2381
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022544
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02441
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.3553
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1880.32103
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.2290.52
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.5425
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1790.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1010.53
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2780.319
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1960.360
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2830.567
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.84221407
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.69642322
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8964931
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.996877
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.306 148
Rwork0.209 4849
精密化
*PLUS
最低解像度: 30.5 Å / % reflection Rfree: 3.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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