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万見
- PDB-1oj5: Crystal structure of the Nco-A1 PAS-B domain bound to the STAT6 t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oj5
タイトルCrystal structure of the Nco-A1 PAS-B domain bound to the STAT6 transactivation domain LXXLL motif
要素
  • SIGNAL TRANSDUCER AND ACTIVATOR OF TRANSCRIPTION 6
  • STEROID RECEPTOR COACTIVATOR 1A
キーワードTRANSCRIPTIONAL COACTIVATOR / COMPLEX / LXXLL MOTIF / TRANSCRIPTIONAL REGULATION / STAT6 / PAS DOMAIN / IL-4 STAT
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mast cell proliferation / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / SUMOylation of transcription cofactors / mammary gland morphogenesis / cellular response to reactive nitrogen species / Recycling of bile acids and salts / Synthesis of bile acids and bile salts / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of type 2 immune response ...regulation of mast cell proliferation / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / SUMOylation of transcription cofactors / mammary gland morphogenesis / cellular response to reactive nitrogen species / Recycling of bile acids and salts / Synthesis of bile acids and bile salts / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of type 2 immune response / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / HATs acetylate histones / T-helper 1 cell lineage commitment / STAT6-mediated induction of chemokines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / interleukin-4-mediated signaling pathway / Estrogen-dependent gene expression / isotype switching to IgE isotypes / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / mammary gland epithelial cell proliferation / hypothalamus development / male mating behavior / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / nuclear retinoid X receptor binding / response to retinoic acid / progesterone receptor signaling pathway / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / estrous cycle / estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / lactation / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / Downstream signal transduction / positive regulation of neuron differentiation / cerebellum development / hippocampus development / response to progesterone / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / nuclear estrogen receptor binding / mRNA transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator binding / defense response / cytokine-mediated signaling pathway / cerebral cortex development / response to peptide hormone / cellular response to hydrogen peroxide / RNA polymerase II transcription regulator complex / male gonad development / response to estradiol / regulation of cell population proliferation / positive regulation of cold-induced thermogenesis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein phosphatase binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / transcription regulator complex / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
STAT6, C-terminal / STAT6, SH2 domain / STAT6 C-terminal / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain ...STAT6, C-terminal / STAT6, SH2 domain / STAT6 C-terminal / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain / STAT protein, protein interaction domain / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT transcription factor, N-terminal domain superfamily / Transcription factor STAT / STAT transcription factor, coiled coil / Nuclear receptor coactivator 1 / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Beta-Lactamase / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / : / Signal transducer and activator of transcription 6 / Nuclear receptor coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Razeto, A. / Ramakrishnan, V. / Giller, K. / Lakomek, N. / Carlomagno, T. / Griesinger, C. / Lodrini, M. / Litterst, C.M. / Pftizner, E. / Becker, S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structure of the Ncoa-1/Src-1 Pas-B Domain Bound to the Lxxll Motif of the Stat6 Transactivation Domain
著者: Razeto, A. / Ramakrishnan, V. / Litterst, C.M. / Giller, K. / Griesinger, C. / Carlomagno, T. / Lakomek, N. / Heimburg, T. / Lodrini, M. / Pfitzner, E. / Becker, S.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: An Lxxll Motif in the Transactivation Domain of Stat6 Mediates Recruitment of Ncoa-1/Src-1
著者: Litterst, C.M. / Pfitzner, E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Transcriptional Activation by Stat6 Requires the Direct Interaction with Ncoa-1
著者: Litterst, C.M. / Pfitzner, E.
履歴
登録2003年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STEROID RECEPTOR COACTIVATOR 1A
B: SIGNAL TRANSDUCER AND ACTIVATOR OF TRANSCRIPTION 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0577
ポリマ－16,4232
非ポリマー6355
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.100, 62.100, 73.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
詳細THIS BIOMOLECULE IS A HETERODIMERIC COMPLEX OF A PROTEINCHAIN WITH A PEPTIDE

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要素

#1: タンパク質 STEROID RECEPTOR COACTIVATOR 1A / STEROID RECEPTOR COACTIVATOR-1 / NCOA1 / SRC1A


分子量: 14811.774 Da / 分子数: 1 / 断片: NCO-A1 PAS-B DOMAIN, RESIDUES 257-385 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 解説: CELLULAR LOCATION\: NUCLEUS / プラスミド: PET16BTEV-NCOA-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O61202, UniProt: P70365*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド SIGNAL TRANSDUCER AND ACTIVATOR OF TRANSCRIPTION 6 / IL-4 STAT


分子量: 1610.865 Da / 分子数: 1 / 断片: STAT6 LXXLL MOTIF, RESIDUES 795-808 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P42226
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE LYS(343)ARG
配列の詳細RESIDUES A254-A256 ARE FROM THE VECTOR PET16BTEV

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 20 % PEG3350, 0.2 M LICL, pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
150 mMHEPES1droppH7.0
2150 mM1dropNaCl
32 mMdithiothreitol1drop
419 mg/mlprotein1drop
50.2 M1reservoirLiCl
620 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS M18X / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年3月24日 / 詳細: OSMIC MIRRORS CMF12-38CU6
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS CMF12-38CU6 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→19.21 Å / Num. obs: 8138 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 16.8 % / Biso Wilson estimate: 28.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 29.9
反射 シェル解像度: 2.21→2.25 Å / 冗長度: 16 % / Rmerge(I) obs: 0.3254 / Mean I/σ(I) obs: 8.71 / % possible all: 98.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.21 Å / 最低解像度: 19.2 Å / 冗長度: 16.8 % / Num. measured all: 137915 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.1 % / 冗長度: 16 % / Rmerge(I) obs: 0.325 / Mean I/σ(I) obs: 8.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHELXE位相決定
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.21→19.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 2.825 / SU ML: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.195 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE LAST RUN OF REFINEMENT WAS PERFORMED WITH ALL THE REFLECTIONS. THE R FREE REPORTED ABOVE IS REFERRED TO THE PREVIOUS RUN OF REFINEMENT. ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE LAST RUN OF REFINEMENT WAS PERFORMED WITH ALL THE REFLECTIONS. THE R FREE REPORTED ABOVE IS REFERRED TO THE PREVIOUS RUN OF REFINEMENT. SIDE CHAINS WITH POOR ELECTRON DENSITY WERE ASSIGNED OCCUPANCY 0.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 375 0.05 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.17 8138 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20.43 Å20 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----1.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→19.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数918 0 5 116 1039
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.021948
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02865
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2721.9571281
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8132012
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.795116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2148
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021027
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02192
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2184
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2370.2968
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.2567
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.276
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3140.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1380.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8521.5594
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5922965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.933354
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1214.5316
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.23 30
Rwork0.167 570
精密化
*PLUS
最低解像度: 19.2 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.17
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.394

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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