[日本語] English
万見
- PDB-1ohl: YEAST 5-AMINOLAEVULINIC ACID DEHYDRATASE PUTATIVE CYCLIC REACTION... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ohl
タイトルYEAST 5-AMINOLAEVULINIC ACID DEHYDRATASE PUTATIVE CYCLIC REACTION INTERMEDIATE COMPLEX
要素DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
キーワードLYASE / DEHYDRATASE / ALDOLASE / TIM BARREL / TETRAPYRROLE SYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


Heme biosynthesis / porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / heme biosynthetic process / Neutrophil degranulation / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase, active site / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase active site. / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Chem-PBG / Delta-aminolevulinic acid dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Erskine, P.T. / Coates, L. / Butler, D. / Youell, J.H. / Brindley, A.A. / Wood, S.P. / Warren, M.J. / Shoolingin-Jordan, P.M. / Cooper, J.B.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2003
タイトル: X-Ray Structure of a Putative Reaction Intermediateof 5-Aminolaevulinic Acid Dehydratase
著者: Erskine, P.T. / Coates, L. / Butler, D. / Youell, J.H. / Brindley, A.A. / Wood, S.P. / Warren, M.J. / Shoolingin-Jordan, P.M. / Cooper, J.B.
履歴
登録2003年5月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 11-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 12-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1554
ポリマ－37,7851
非ポリマー3703
水6,161342
1
A: DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)305,23932
ポリマ－302,2818
非ポリマー2,95824
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.200, 103.200, 167.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2013-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 DELTA-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE / ALADH / PORPHOBILINOGEN SYNTHASE


分子量: 37785.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CO-CRYSTALLISATION WITH SUBSTRATE AMINOLAEVULINIC ACID
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: NS1(JM109/PNS1) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P05373, porphobilinogen synthase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 化合物 ChemComp-PBG / 3-[5-(AMINOMETHYL)-4-(CARBOXYMETHYL)-1H-PYRROL-3-YL]PROPANOIC ACID / 2-AMINOMETHYLPYRROL-3-ACETIC ACID 4-PROPIONIC ACID / PORPHOBILINOGEN / 5-(AMINOMETHYL)-4-(CARBOXYMETHYL)-1H-PYRROLE-3-PROPANOIC ACID / ポルホビリノ-ゲン


分子量: 226.229 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細REQUIRES ZINC AS A COFACTOR FOR ACTIVITY. PART OF THE PORPHYRIN AND HEME BIOSYNTHESIS BIOSYNTHESIS. ...REQUIRES ZINC AS A COFACTOR FOR ACTIVITY. PART OF THE PORPHYRIN AND HEME BIOSYNTHESIS BIOSYNTHESIS. THE ACTIVE SUBUNIT IS A HOMO-OCTAMER WHICH BELONGS TO THE ALADH FAMILY.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.37 %
結晶化pH: 8 / 詳細: AS FOR PDB ENTRY 1AW5, pH 8.00
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 8 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.2 mMALA1drop
22 mg/mlenzyme1drop
32-10 %(w/v)PEG60001reservoir
4200 mMTris-HCl1reservoirpH7.0-8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.911662
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.911662 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→44.7 Å / Num. obs: 57568 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 28.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.388 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 96.2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.2 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YLV

1ylv


解像度: 1.6→44.7 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
詳細: EARLY ROUNDS OF REFINEMENT PERFORMED WITH SHELX-97-2 THEN TLS TENSORS REFINED WITH RESTRAIN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 2920 5.1 %RANDOM
Rwork0.188 ---
all-57545 --
obs-57545 96.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.51 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 44.5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.292 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→44.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2637 0 21 342 3000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.007
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.009
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.007

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る