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万見
- PDB-1ogh: Structure of the bifunctional dCTP deaminase-dUTPase from Methano... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ogh
タイトルStructure of the bifunctional dCTP deaminase-dUTPase from Methanocaldococcus jannaschii
要素BIFUNCTIONAL DEAMINASE/DIPHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / BIFUNCTIONAL ENZYME / NUCLEOTIDE METABOLISM / DCTP DEAMINASE / DUTPASE / HOMOTRIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


dCTP deaminase (dUMP-forming) / dCTP deaminase (dUMP-forming) activity / dUTP biosynthetic process / dCTP deaminase activity / dUMP biosynthetic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
dCTP deaminase / dCTP deaminase-like / Deoxyuridine triphosphatase (dUTPase) / Deoxyuridine 5'-Triphosphate Nucleotidohydrolase; Chain A / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
dCTP deaminase, dUMP-forming
類似検索 - 構成要素
生物種METHANOCALDOCOCCUS JANNASCHII (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Johansson, E. / Bjornberg, O. / Nyman, P.O. / Larsen, S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structure of the Bifunctional Dctp Deaminase-Dutpase from Methanocaldococcus Jannaschii and its Relation to Other Homotrimeric Dutpases
著者: Johansson, E. / Bjornberg, O. / Nyman, P.O. / Larsen, S.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: A Bifunctional Dctp Deaminase-Dutp Nucleotidohydrolase from the Hyperthermophilic Archaeon Methanocaldococcus Jannaschii
著者: Bjornberg, O. / Neuhard, J. / Nyman, P.
履歴
登録2003年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL DEAMINASE/DIPHOSPHATASE
B: BIFUNCTIONAL DEAMINASE/DIPHOSPHATASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9242
ポリマ－46,9242
非ポリマー00
水7,170398
1
A: BIFUNCTIONAL DEAMINASE/DIPHOSPHATASE

A: BIFUNCTIONAL DEAMINASE/DIPHOSPHATASE

A: BIFUNCTIONAL DEAMINASE/DIPHOSPHATASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3863
ポリマ－70,3863
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
手法PQS
2
B: BIFUNCTIONAL DEAMINASE/DIPHOSPHATASE

B: BIFUNCTIONAL DEAMINASE/DIPHOSPHATASE

B: BIFUNCTIONAL DEAMINASE/DIPHOSPHATASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3863
ポリマ－70,3863
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z+1/2,-x+1/2,-y1
crystal symmetry operation12_554-y+1/2,-z,x-1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.060, 111.060, 111.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2106-

HOH

21A-2156-

HOH

31A-2157-

HOH

41B-2116-

HOH

51B-2117-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A1
2114B1
1214A3 - 4
2214B3 - 4
1316A6
2316B6
1414A7 - 8
2414B7 - 8
1516A9
2516B9
1614A10 - 19
2614B10 - 19
1716A20
2716B20
1814A21 - 22
2814B21 - 22
1916A23 - 25
2916B23 - 25
11014A26 - 40
21014B26 - 40
11116A42
21116B42
11216A44
21216B44
11315A45 - 47
21315B45 - 47
11416A48
21416B48
11514A49 - 50
21514B49 - 50
11615A52
21615B52
11716A53
21716B53
11815A54 - 55
21815B54 - 55
11914A57
21914B57
12016A58 - 59
22016B58 - 59
12114A60 - 61
22114B60 - 61
12216A62 - 63
22216B62 - 63
12314A64 - 72
22314B64 - 72
12415A73
22415B73
12514A74 - 86
22514B74 - 86
12616A87
22616B87
12714A88 - 89
22714B88 - 89
12814A91 - 95
22814B91 - 95
12914A97 - 121
22914B97 - 121
13016A122
23016B122
13114A123 - 125
23114B123 - 125
13214A127 - 150
23214B127 - 150
13316A151
23316B151
13414A152 - 173
23414B152 - 173
13514A300 - 395
23514B300 - 395

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.7778, 0.5405, -0.3209), (-0.5389, 0.3107, -0.783), (-0.3235, 0.7819, 0.5329)
ベクター: 12.2501, 43.8262, -42.998)

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要素

#1: タンパク質 BIFUNCTIONAL DEAMINASE/DIPHOSPHATASE / MJDCD-DUT / DCD/DUT / (INCLUDES\: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE / (DCTP DEAMINASE) / ...MJDCD-DUT / DCD/DUT / (INCLUDES\: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE / (DCTP DEAMINASE) / DEOXYURIDINE 5'-TRIPHOSPHATE NUCLEOTIDOHYDROLASE / (DUTPASE / DUTP PYROPHOSPHATASE))


分子量: 23461.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) METHANOCALDOCOCCUS JANNASCHII (メタン生成菌)
プラスミド: PET3A/MJ0430 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q57872, dCTP deaminase, dUTP diphosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE PROTEIN IS A BIFUNCTIONAL ENZYME THAT CATALYZES TWO CONSECUTIVE REACTIONS TO PRODUCE DUMP FROM ...THE PROTEIN IS A BIFUNCTIONAL ENZYME THAT CATALYZES TWO CONSECUTIVE REACTIONS TO PRODUCE DUMP FROM DCTP IN A TWO STEP REACTION. THE FIRST REACTION STEP IS A DEAMINATION STEP THAT PRODUCES DUTP FROM DCTP. IN THE SECOND LEG, DUTP IS DEPHOSPHORYLATED TO GENERATE DUMP. MEMBER OF THE DE NOVO THYMIDYLATE SYNTHESIS PATHWAY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 3MG/ML PROTEIN VAPOUR DIFFUSION WITH MOTHER LIQUOR: 5% PEG8000, 0.1 M TRIS-HCL, PH8.5, pH 8.50
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
13 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.5
35 %PEG80001reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.098
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.098 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→45 Å / Num. obs: 37385 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 52
反射 シェル解像度: 1.88→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.136 / Mean I/σ(I) obs: 21 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.88 Å / 最低解像度: 45 Å / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 417089 / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Mean I/σ(I) obs: 21

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.88→19.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 2.009 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.THE FINAL 29 AND 23 RESIDUES FOR CHAINS A AND B RESPECTIVELY WERE NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAP. THE FUNCTIONAL UNIT OF THE MODEL IS A ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.THE FINAL 29 AND 23 RESIDUES FOR CHAINS A AND B RESPECTIVELY WERE NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAP. THE FUNCTIONAL UNIT OF THE MODEL IS A HOMOTRIMER. THE TWO CHAINS EACH GIVE RISE TO A HOMOTRIMER BY MEANS OF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.184 1861 5 %RANDOM
Rwork0.147 ---
obs0.148 35449 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2879 0 0 398 3277
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223020
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022772
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6371.9694095
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92636491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8165354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1760.2472
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02600
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.2498
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2430.23113
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.21874
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2273
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3630.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.310.2222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2950.284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.021.51785
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.93622942
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.94731235
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8874.51153
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.93 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.219 134
Rwork0.158 2573
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.146
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.63
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.158

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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