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万見
- PDB-1og6: ydhF, an aldo-keto reductase from E.coli complexed with NADPH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1og6
タイトルydhF, an aldo-keto reductase from E.coli complexed with NADPH
要素HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALDO-KETO REDUCTASE / ALPHA/BETA BARREL / NADPH-DEPENDANT / BACTERIAL TARGETS AT IGS-CNRS / FRANCE / BIGS / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素 / oxidoreductase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Oxidoreductase YdhF
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Jeudy, S. / Abergel, C. / Claverie, J.M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Ydhf, an Aldo-Keto Reductase from Escherichia Coli
著者: Jeudy, S. / Abergel, C. / Claverie, J.M.
履歴
登録2003年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF
B: HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF
C: HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1766
ポリマ－100,9453
非ポリマー2,2303
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)174.529, 174.529, 97.923
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.118185, -0.986255, -0.115467), (0.018144, 0.114118, -0.993302), (0.992826, -0.119488, 0.004408)-23.299, 35.734, 58.741
2given(-0.08051, 0.02073, 0.99654), (-0.99324, 0.08224, -0.08195), (-0.08365, -0.9964, 0.01397)38.488, 55.968, 25.241

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要素

#1: タンパク質 HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF / YDHF


分子量: 33648.496 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THERE IS A RATIO ONE TO ONE PROTEIN MOLECULE AND NADP
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K12 / プラスミド: PDEST17 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P76187
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 7
詳細: IMIDAZOLE/MALATE 0.2M AMMONIUM SULFATE 0.1M PH7.0, POLY ETHYLENE GLYCOL 16%, pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→29.88 Å / Num. obs: 27329 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 66.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.381 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→29.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Data cutoff high absF: 3042373.64 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: FOUR DISORDERED RESIDUES MISSED IN THE CHAIN B
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 110 0.4 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 27305 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 14.409 Å2 / ksol: 0.282 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.93 Å23.73 Å20 Å2
2---3.93 Å20 Å2
3---7.85 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.57 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7080 0 144 199 7423
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.31
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.111.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.572
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.552.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.063 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.089 2 0 %
Rwork0.34 4497 -
obs--98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3NADP.PARAMNADP.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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