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- PDB-1ofe: Glutamate Synthase from Synechocystis sp in complex with 2-Oxoglu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ofe
タイトルGlutamate Synthase from Synechocystis sp in complex with 2-Oxoglutarate and L-DON at 2.45 Angstrom resolution
要素FERREDOXIN-DEPENDENT GLUTAMATE SYNTHASE 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / COMPLEX ENZYME / SUBSTRATE CHANNELING / AMIDOTRANSFERASE / FLAVOPROTEIN / IRON-SULPHUR / FD-GOGAT
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate synthase (ferredoxin) / glutamate synthase (ferredoxin) activity / glutamate synthase activity / L-glutamate biosynthetic process / ammonia assimilation cycle / glutamate biosynthetic process / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain / : / Glutamate synthase domain / Glutamate synthase, central-N / Glutamine amidotransferases class-II / Conserved region in glutamate synthase / Glutamate synthase central domain / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / GXGXG motif / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily ...Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain / : / Glutamate synthase domain / Glutamate synthase, central-N / Glutamine amidotransferases class-II / Conserved region in glutamate synthase / Glutamate synthase central domain / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / GXGXG motif / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Pectate Lyase C-like / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / 3 Solenoid / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / 5-OXO-L-NORLEUCINE / Ferredoxin-dependent glutamate synthase 2
類似検索 - 構成要素
生物種SYNECHOCYSTIS SP. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Van Den heuvel, R.H.H. / Mattevi, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The Active Conformation of Glutamate Synthase and its Binding to Ferredoxin
著者: Van Den Heuvel, R.H.H. / Svergun, D.I. / Petoukhov, M.V. / Coda, A. / Curti, B. / Ravasio, S. / Vanoni, M.A. / Mattevi, A.
履歴
登録2003年4月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FERREDOXIN-DEPENDENT GLUTAMATE SYNTHASE 2
B: FERREDOXIN-DEPENDENT GLUTAMATE SYNTHASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)333,51010
ポリマ－331,4232
非ポリマー2,0878
水5,206289
1
A: FERREDOXIN-DEPENDENT GLUTAMATE SYNTHASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,7555
ポリマ－165,7121
非ポリマー1,0434
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: FERREDOXIN-DEPENDENT GLUTAMATE SYNTHASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,7555
ポリマ－165,7121
非ポリマー1,0434
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.669, 134.377, 198.774
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.97162, -0.23589, 0.01751), (0.23638, 0.96549, -0.10935), (0.00889, 0.11039, 0.99385)
ベクター: 67.42299, 66.47877, -2.1723)

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 FERREDOXIN-DEPENDENT GLUTAMATE SYNTHASE 2 / GLUTAMATE SYNTHASE


分子量: 165711.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SYNECHOCYSTIS SP. (バクテリア) / 株: PCC6803 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): CLR207 RECA / 参照: UniProt: P55038, glutamate synthase (ferredoxin)

-
非ポリマー , 5種, 297分子

#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#4: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#5: 化合物 ChemComp-ONL / 5-OXO-L-NORLEUCINE / 5-オキソ-L-ノルロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 145.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細CATALYSES THE REACTION 2 L-GLUTAMATE + 2 OXIDIZED FERREDOXIN TO L-GLUTAMINE + 2-OXOGLUTARATE + 2 ...CATALYSES THE REACTION 2 L-GLUTAMATE + 2 OXIDIZED FERREDOXIN TO L-GLUTAMINE + 2-OXOGLUTARATE + 2 REDUCED FERREDOXIN. ALSO BINDS FAD,FMN AND A 3FE-4S CLUSTER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
118 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES-KOH1drop
310 %(v/v)glycerol1drop
42 mM2-OG1drop
55 mMdithiothreitol1droppH7.5
620-26 %(w/v)PEG40001reservoir
7100Tris-HCl1reservoir
8200 mMsodium acetate1reservoirpH8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→20 Å / Num. obs: 120397 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.113
反射 シェル解像度: 2.45→2.58 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.45 Å / 最低解像度: 111.8 Å / % possible obs: 99.5 % / Num. measured all: 1066424 / Rmerge(I) obs: 0.113
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LLW

1llw


解像度: 2.45→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 10.655 / SU ML: 0.241 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.537 / ESU R Free: 0.29 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: NONE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 6044 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.209 114152 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET
原子変位パラメータBiso mean: 17.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22776 0 116 289 23181
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.02123340
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7921.9731640
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.17452960
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.31428.5433856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.96917.0936738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.52315140
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.23534
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0217714
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2340.210595
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.2847
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2290.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5641.514712
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.043223578
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.96738628
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0664.58056
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.332 438
Rwork0.258 8366
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.83130.21660.61060.78050.08581.09920.1434-0.1852-0.37070.0616-0.0276-0.06360.10170.1618-0.11590.11770.0933-0.04170.27630.11420.174439.03219.31227.565
22.83390.42360.10780.74260.19460.99990.1175-0.3866-0.85360.0853-0.05680.05970.2959-0.1492-0.06070.20410.0016-0.06080.17990.24520.3827-0.8046.8924.344
31.9850.08470.31490.8048-0.03271.33510.0697-0.52130.3780.1208-0.04610.212-0.0577-0.216-0.02370.08810.05820.01730.2789-0.09630.1527-1.61142.53427.44
42.3812-0.0096-0.07541.31770.54481.45920.01190.29010.2377-0.26210.0001-0.07-0.0810.1016-0.0120.11040.04350.01090.20040.09860.049624.01140.867-0.228
51.81650.34010.32350.99430.39681.55550.2270.0978-0.2144-0.2048-0.16160.02180.00630.3422-0.06550.28640.2645-0.04310.4689-0.05420.081101.26891.35327.717
61.46090.1336-0.03741.22490.10491.340.0030.0279-0.4154-0.0703-0.08210.15680.4506-0.17470.07910.43870.2174-0.19360.3727-0.18960.371865.39970.2322.803
72.08150.12230.15721.1346-0.34141.6920.2849-0.00850.2338-0.0835-0.16920.4211-0.0359-0.2559-0.11570.2920.2486-0.13080.3497-0.19050.283156.286104.16729.824
81.79470.2442-0.57191.43310.45441.63150.16340.60620.2961-0.5203-0.06760.0834-0.30880.0759-0.09580.65540.3763-0.08510.55710.08750.193481.076111.5742.31
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 422
2X-RAY DIFFRACTION2A423 - 786
3X-RAY DIFFRACTION3A787 - 1239
4X-RAY DIFFRACTION4A1240 - 1507
5X-RAY DIFFRACTION5B1 - 422
6X-RAY DIFFRACTION6B423 - 786
7X-RAY DIFFRACTION7B787 - 1239
8X-RAY DIFFRACTION8B1240 - 1507
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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