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- PDB-1oep: Structure of Trypanosoma brucei enolase reveals the inhibitory di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oep
タイトルStructure of Trypanosoma brucei enolase reveals the inhibitory divalent metal site
要素ENOLASE
キーワードLYASE / GLYCOLYSIS / HIS-TAG
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / ciliary plasm / glycolytic process / magnesium ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Enolase / Enolase, conserved site / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase signature. / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase-like C-terminal domain ...Enolase / Enolase, conserved site / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase signature. / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase-like C-terminal domain / Enolase-like, N-terminal domain / Enolase-like, N-terminal / Enolase-like, C-terminal domain superfamily / Enolase-like; domain 1 / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
phosphopyruvate hydratase
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Da Silva giotto, M.T. / Navarro, M.V.A.S. / Garratt, R.C. / Rigden, D.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The Crystal Structure of Trypanosoma Brucei Enolase: Visualisation of the Inhibitory Metal Binding Site III and Potential as Target for Selective, Irreversible Inhibition
著者: Da Silva Giotto, M.T. / Hannaert, V. / Vertommen, D. / Navarro, M.V.A.S. / Rider, M.H. / Michels, P.A.M. / Garratt, R.C. / Rigden, D.J.
履歴
登録2003年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2907
ポリマ－46,8761
非ポリマー4136
水4,306239
1
A: ENOLASE
ヘテロ分子

A: ENOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,57914
ポリマ－93,7532
非ポリマー82612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)74.018, 110.536, 109.098
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2076-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ENOLASE / 2-PHOSPHOGLYCERATE DEHYDRATASE / 2-PHOSPHO-D-GLYCERATE HYDRO-LYASE


分子量: 46876.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAIN A HAS COVALENTLY LINKED 2 VISIBLE RESIDUES IN AN ARTEFACTUAL N-TERMINAL EXTENSION RESULTING FROM CLEAVAGE OF HIS-TAG, RESIDUES -3 TO -1
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NDH8, phosphopyruvate hydratase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYSES THE CONVERSION OF 2-PHOSPHO-D-GLYCERATE TO PHOSPHOENOLPYRUVATE AND WATER. THIS PROTEIN ...CATALYSES THE CONVERSION OF 2-PHOSPHO-D-GLYCERATE TO PHOSPHOENOLPYRUVATE AND WATER. THIS PROTEIN REQUIRES A DIVALENT METAL ION AS A COFACTOR FOR CATALYSIS. EXISTS AS A HOMODIMER.
配列の詳細TWO ARG RESIDUES ARE MISTRANSLATED AS LYS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.92 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.01M ZNSO4,0.1 M MES PH 6.5, 25% PEGMME550
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Hannaert, V., (2003) Eur.J.Biochem., 270, 3205.
溶液の組成
*PLUS
濃度: 6 mg/ml / 一般名: protein

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→38.82 Å / Num. obs: 20116 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 32.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.468 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 93.4
反射
*PLUS
最低解像度: 38.8 Å / % possible obs: 97.2 % / Rmerge(I) obs: 0.0652
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
AUTOMARデータ削減
AUTOMARデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ONE

1one


解像度: 2.3→38.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1023 5.1 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 20116 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.1806 Å2 / ksol: 0.327786 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.23 Å20 Å20 Å2
2--1.12 Å20 Å2
3----6.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3211 0 19 239 3469
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.651.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.972.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 94 4.9 %
Rwork0.285 1839 -
obs--96.9 %
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 17334 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87
LS精密化 シェル
*PLUS
Num. reflection Rwork: 1942

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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