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- PDB-1ocy: Structure of the receptor-binding domain of the bacteriophage T4 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ocy
タイトルStructure of the receptor-binding domain of the bacteriophage T4 short tail fibre
要素BACTERIOPHAGE T4 SHORT TAIL FIBRE
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FIBROUS PROTEIN / LIPO-POLYSACCHARIDE BINDING / BACTERIOPHAGE STRUCTURAL PROTEIN / BASEPLATE PROTEIN / GENE PRODUCT 12
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, baseplate / virus tail, fiber / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
receptor-binding domain of the bacteriophage t4 short tail fibre, domain 2 / receptor-binding domain of the bacteriophage t4 short tail fibre, domain 2 / heat- and protease-stable fragment of the bacteriophage t4 short fibre, domain 3 / Phage tail collar domain / Bacteriophage T4, Gp12 / Short tail fibre protein, C-terminal / Short tail fibre protein, C-terminal superfamily / Phage short tail fibre protein gp12, middle domain / Short tail fibre protein receptor-binding domain / Phage tail collar domain superfamily ...receptor-binding domain of the bacteriophage t4 short tail fibre, domain 2 / receptor-binding domain of the bacteriophage t4 short tail fibre, domain 2 / heat- and protease-stable fragment of the bacteriophage t4 short fibre, domain 3 / Phage tail collar domain / Bacteriophage T4, Gp12 / Short tail fibre protein, C-terminal / Short tail fibre protein, C-terminal superfamily / Phage short tail fibre protein gp12, middle domain / Short tail fibre protein receptor-binding domain / Phage tail collar domain superfamily / Phage tail collar domain / Phage Tail Collar Domain / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Short tail fiber protein gp12 / Gp12
類似検索 - 構成要素
生物種BACTERIOPHAGE T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Thomassen, E. / Gielen, G. / Schuetz, M. / Miller, S. / van Raaij, M.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The Structure of the Receptor-Binding Domain of the Bacteriophage T4 Short Tail Fibre Reveals a Knitted Trimeric Metal-Binding Fold
著者: Thomassen, E. / Gielen, G. / Schuetz, M. / Schoehn, G. / Abrahams, J.P. / Miller, S. / van Raaij, M.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of a Heat- and Protease-Stable Part of the Bacteriophage T4 Short Tail Fibre
著者: van Raaij, M.J. / Schoehn, G. / Burda, M.R. / Miller, S.
#2: ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Identification and Crystallisation of a Heat- and Protease-Stable Fragment of the Bacteriophage T4 Short Tail Fibre
著者: van Raaij, M.J. / Schoehn, G. / Jaquinod, M. / Ashman, K. / Burda, M.R. / Miller, S.
#3: ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Stability of Bacteriophage T4 Short Tail Fiber
著者: Burda, M.R. / Hindennach, I. / Miller, S.
#4: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1999
タイトル: Folding of Coliphage T4 Short Tail Fiber in Vitro. Analysing the Role of a Bacteriophage-Encoded Chaperone
著者: Burda, M.R. / Miller, S.
履歴
登録2003年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月7日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BACTERIOPHAGE T4 SHORT TAIL FIBRE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2955
ポリマ－21,8451
非ポリマー4504
水9,296516
1
A: BACTERIOPHAGE T4 SHORT TAIL FIBRE
ヘテロ分子

A: BACTERIOPHAGE T4 SHORT TAIL FIBRE
ヘテロ分子

A: BACTERIOPHAGE T4 SHORT TAIL FIBRE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,88415
ポリマ－65,5353
非ポリマー1,34912
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.782, 50.782, 435.647
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1530-

SO4

21A-1531-

ZN

31A-2264-

HOH

41A-2275-

HOH

51A-2354-

HOH

61A-2355-

HOH

71A-2447-

HOH

81A-2452-

HOH

91A-2515-

HOH

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要素

#1: タンパク質 BACTERIOPHAGE T4 SHORT TAIL FIBRE


分子量: 21845.139 Da / 分子数: 1 / 断片: RECEPTOR-BINDING DOMAIN, RESIDUES 330-527 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE T4 (ファージ) / 株: D
解説: VARIANT AS PRESENT IN LABORATORY OF S. MILLER. CO-EXPRESSION WITH GP57 CHAPERONE
プラスミド: PET21+ / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q38160, UniProt: P10930*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 516 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細T4D STRAIN VARIANT, SEQUENCE ANALYSIS OF EXPRESSION PLASMID PERFORMED IN THE LABORATORY OF S. MILLER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 15-25 % (V/V),2-METHYLPROPANE-2-OL (TERTIARY BUTANOL), 100 MM SODIUM CITRATE PH 5.6, 10% (V/V) GLYCEROL,10 MM HEPES, 150 MM SODIUM CHLORIDE
結晶化
*PLUS
pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-20 mg/mlprotein1drop
215-35 %(v/v)tertiary butanol1reservoir
3100 mMsodium citrate1reservoirpH5.6
40-10 %(v/v)glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9464
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9464 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→15 Å / Num. obs: 96264 / % possible obs: 89.8 % / 冗長度: 6.56 % / Biso Wilson estimate: 14.103 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 4.122
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 3.13 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 2.37 / % possible all: 53.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 15 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.106
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 53.3 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.284

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE/RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.5→15 Å / SU B: 0.5303 / SU ML: 0.0194 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.0375 / ESU R Free: 0.0354
詳細: RESIDUES 85-329 COULD NOT BE MODELLED DUE TO DISORDER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1516 1922 2.066 %RANDOM
Rwork0.1434 ---
obs-94341 89.7582 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20.18 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1537 0 24 516 2077
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rfactor Rfree: 0.152 / Rfactor Rwork: 0.143
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.6
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 1.58 Å / Rfactor Rfree: 0.22 / Num. reflection Rfree: 116 / Rfactor Rwork: 0.2 / Num. reflection obs: 6339

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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