[日本語] English
万見
- PDB-1oco: BOVINE HEART CYTOCHROME C OXIDASE IN CARBON MONOXIDE-BOUND STATE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oco
タイトルBOVINE HEART CYTOCHROME C OXIDASE IN CARBON MONOXIDE-BOUND STATE
要素(CYTOCHROME C ...) x 13
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE (CYTOCHROME(C)-OXYGEN) / CYTOCHROME C OXIDASE / CARBON MONOXIDE-BOUND
機能・相同性
機能・相同性情報


Complex IV assembly / TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / mitochondrial respirasome assembly / respiratory chain complex IV / regulation of oxidative phosphorylation / Respiratory electron transport / : / : ...Complex IV assembly / TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / mitochondrial respirasome assembly / respiratory chain complex IV / regulation of oxidative phosphorylation / Respiratory electron transport / : / : / oxidative phosphorylation / cytochrome-c oxidase / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cytochrome-c oxidase activity / Mitochondrial protein degradation / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / enzyme regulator activity / central nervous system development / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / copper ion binding / heme binding / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome C Oxidase; Chain F / Cytochrome c oxidase, subunit Vb / Cytochrome c oxidase, subunit VIb / Cytochrome C Oxidase; Chain D / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome C Oxidase; Chain K / Cytochrome C Oxidase, chain K / Cytochrome c oxidase, subunit 8 / Cytochrome c oxidase, subunit VIIa / Cytochrome C Oxidase; Chain I ...Cytochrome C Oxidase; Chain F / Cytochrome c oxidase, subunit Vb / Cytochrome c oxidase, subunit VIb / Cytochrome C Oxidase; Chain D / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome C Oxidase; Chain K / Cytochrome C Oxidase, chain K / Cytochrome c oxidase, subunit 8 / Cytochrome c oxidase, subunit VIIa / Cytochrome C Oxidase; Chain I / Mitochondrial cytochrome c oxidase subunit VIc/VIIs / Cytochrome C Oxidase; Chain G / Cytochrome c oxidase, subunit VIa / Cytochrome C Oxidase; Chain M / Cytochrome C Oxidase; Chain L / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI / Cytochrome c oxidase, subunit III, four-helix bundle / Helix Hairpins - #90 / Cytochrome C Oxidase; Chain J / Cytochrome C Oxidase; Chain A / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome c oxidase, subunit 8 / Cytochrome c oxidase, subunit 8 superfamily / Cytochrome oxidase c subunit VIII / Cytochrome c oxidase subunit VIIa, metazoa / Cytochrome C oxidase, subunit VIIB / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome C oxidase, subunit VIIB domain superfamily / Mitochondrial cytochrome c oxidase subunit VIc/VIIs / Cytochrome c oxidase, subunit VIIa superfamily / Mitochondrial cytochrome c oxidase subunit VIc/VIIs superfamily / : / Cytochrome c oxidase subunit VIc / Cytochrome C oxidase chain VIIB / Cytochrome c oxidase, subunit VIa, conserved site / Cytochrome c oxidase subunit VIa signature. / Cytochrome c oxidase, subunit VIb / : / Cytochrome c oxidase, subunit VIa / Cytochrome c oxidase, subunit VIa superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIa / Cytochrome c oxidase, subunit VIb superfamily / Cytochrome c oxidase subunit 2, C-terminal / Cytochrome oxidase c subunit VIb / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding region signature. / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV family / Cytochrome c oxidase subunit VIIc superfamily / Cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI superfamily / Cytochrome c oxidase subunit Va / Cytochrome c oxidase subunit VII / Cytochrome c oxidase subunit VII / Cytochrome c oxidase subunit III domain / Cytochrome c oxidase, subunit Vb / Cytochrome c oxidase, subunit Vb superfamily / Cytochrome c oxidase subunit Vb / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding domain profile. / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c oxidase subunit III / Cytochrome c oxidase subunit III-like / Cytochrome c oxidase, subunit III, 4-helical bundle / Cytochrome c oxidase subunit III / Heme-copper oxidase subunit III family profile. / Cytochrome c oxidase subunit III-like superfamily / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Helix Hairpins - #70 / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile. / Cupredoxins - blue copper proteins / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Cupredoxin / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha Horseshoe / Helix Hairpins / Arc Repressor Mutant, subunit A / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBON MONOXIDE / COPPER (II) ION / HEME-A / Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase subunit 4 isoform 1, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 5B, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6B1 / Cytochrome c oxidase subunit 7C, mitochondrial ...CARBON MONOXIDE / COPPER (II) ION / HEME-A / Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase subunit 4 isoform 1, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 5B, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6B1 / Cytochrome c oxidase subunit 7C, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6C / Cytochrome c oxidase subunit 7A1, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6A2, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 8B, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 7B, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tsukihara, T. / Yao, M.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Redox-coupled crystal structural changes in bovine heart cytochrome c oxidase.
著者: Yoshikawa, S. / Shinzawa-Itoh, K. / Nakashima, R. / Yaono, R. / Yamashita, E. / Inoue, N. / Yao, M. / Fei, M.J. / Libeu, C.P. / Mizushima, T. / Yamaguchi, H. / Tomizaki, T. / Tsukihara, T.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: The Whole Structure of the 13-Subunit Oxidized Cytochrome C Oxidase at 2.8 A
著者: Tsukihara, T. / Aoyama, H. / Yamashita, E. / Tomizaki, T. / Yamaguchi, H. / Shinzawa-Itoh, K. / Nakashima, R. / Yaono, R. / Yoshikawa, S.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Structures of Metal Sites of Oxidized Bovine Heart Cytochrome C Oxidase at 2.8 A
著者: Tsukihara, T. / Aoyama, H. / Yamashita, E. / Tomizaki, T. / Yamaguchi, H. / Shinzawa-Itoh, K. / Nakashima, R. / Yaono, R. / Yoshikawa, S.
履歴
登録1998年7月9日処理サイト: BNL
改定 1.01999年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CYTOCHROME C OXIDASE
B: CYTOCHROME C OXIDASE
C: CYTOCHROME C OXIDASE
D: CYTOCHROME C OXIDASE
E: CYTOCHROME C OXIDASE
F: CYTOCHROME C OXIDASE
G: CYTOCHROME C OXIDASE
H: CYTOCHROME C OXIDASE
I: CYTOCHROME C OXIDASE
J: CYTOCHROME C OXIDASE
K: CYTOCHROME C OXIDASE
L: CYTOCHROME C OXIDASE
M: CYTOCHROME C OXIDASE
N: CYTOCHROME C OXIDASE
O: CYTOCHROME C OXIDASE
P: CYTOCHROME C OXIDASE
Q: CYTOCHROME C OXIDASE
R: CYTOCHROME C OXIDASE
S: CYTOCHROME C OXIDASE
T: CYTOCHROME C OXIDASE
U: CYTOCHROME C OXIDASE
V: CYTOCHROME C OXIDASE
W: CYTOCHROME C OXIDASE
X: CYTOCHROME C OXIDASE
Y: CYTOCHROME C OXIDASE
Z: CYTOCHROME C OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)413,71144
ポリマ－409,63726
非ポリマー4,07418
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area117290 Å2
ΔGint-1007 kcal/mol
Surface area122280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)189.100, 210.500, 178.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99369, -0.000397, 0.112159), (0.00078, -0.999994, 0.003371), (0.112157, 0.003437, 0.993685)
ベクター: 169.98138, 637.302, -10.65479)
詳細THIS ENZYME IS A MULTI-COMPONENT PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. EACH MONOMER IS COMPOSED OF 13 DIFFERENT SUBUNITS AND SEVEN METAL CENTERS: HEME A, HEME A3, CUA, CUB, MG, NA, AND ZN. THE SIDE CHAINS OF H 240 AND Y244 OF A AND N SUBUNITS ARE LINKED TOGETHER BY A COVALENT BOND. THE ELECTRON DENSITY OF REGION FROM D(Q)1 TO D(Q)3, H(U)1 TO H(U)10, J(W)57 TO J(W)59, K(X)1 TO K(X)5, K(X)55 TO K(X)56 AND M(Z)44 TO M(Z)46 IS NOISY AND VERY POOR. THOSE RESIDUES CAN NOT BE MODELLED.

-
要素

-
CYTOCHROME C ... , 13種, 26分子 ANBOCPDQERFSGTHUIVJWKXLYMZ

#1: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 57065.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P00396, cytochrome-c oxidase
#2: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 26040.393 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P68530, cytochrome-c oxidase
#3: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 29943.600 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P00415, cytochrome-c oxidase
#4: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 17179.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P00423, cytochrome-c oxidase
#5: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 12453.081 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P00426, cytochrome-c oxidase
#6: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 10684.038 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P00428, cytochrome-c oxidase
#7: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 9452.687 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P07471, cytochrome-c oxidase
#8: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 10039.244 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P00429, cytochrome-c oxidase
#9: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 8494.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P04038, cytochrome-c oxidase
#10: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 6682.726 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P07470, cytochrome-c oxidase
#11: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 6365.217 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P13183, cytochrome-c oxidase
#12: タンパク質・ペプチド CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 5449.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P00430, cytochrome-c oxidase
#13: タンパク質・ペプチド CYTOCHROME C OXIDASE / FERROCYTOCHROME C\:OXYGEN OXIDOREDUCTASE


分子量: 4967.756 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THIS ENZYME IS A HYBRID PROTEIN COMPLEX AND IS A HOMODIMER. CARBON MONOXIDE-BOUND STATE.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: HEART MUSCLE / 参照: UniProt: P10175, cytochrome-c oxidase

-
非ポリマー , 6種, 18分子

#14: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#15: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#16: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#17: 化合物
ChemComp-HEA / HEME-A


分子量: 852.837 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C49H56FeN4O6
#18: 化合物 ChemComp-CMO / CARBON MONOXIDE / カルボニル


分子量: 28.010 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO
#19: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 9

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 % / 解説: OSCILLATION METHOD FOR DATA COLLECTION
結晶化pH: 6.8 / 詳細: pH 6.8
結晶化
*PLUS
手法: unknown

-
データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月21日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→100 Å / Num. obs: 173384 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 33.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.375 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 85
反射
*PLUS
Num. measured all: 1656746 / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85 % / Num. unique obs: 14954 / Num. measured obs: 49385 / Rmerge(I) obs: 0.32

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
TSUKISCALE (LOCAL)データ削減
X-PLOR3.84モデル構築
X-PLOR3.84精密化
TSUKISCALE (LOCAL)データスケーリング
X-PLOR3.84位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→7 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 7149 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 159061 97.35 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.09 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.32 Å
Luzzati d res low-7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数28464 0 256 0 28720
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.084
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.14
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.705
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it21.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS / Weight Biso : 2 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 630 3.1 %
Rwork0.35 16871 -
obs--86.16 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19X.HEME
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19X.HEME
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.84 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31.095 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.149
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.705

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る