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- PDB-1obd: SAICAR-synthase complexed with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1obd
タイトルSAICAR-synthase complexed with ATP
要素PHOSPHORIBOSYLAMIDOIMIDAZOLE- SUCCINOCARBOXAMIDE SYNTHASE
キーワードLIGASE / SYNTHETASE / ATP BINDING PROTEIN / PHOSPHORIBOSYLAMINOIMIDAZOLESUCCINOCARBOXAMIDE (SAICAR) SYNTHASE / PURINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthase / phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthase activity / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylaminoimidazole-succinocarboxamide synthase / SAICAR synthetase signature 1. / SAICAR synthetase signature 2. / SAICAR synthetase, conserved site / SAICAR synthetase/ADE2, N-terminal / SAICAR synthetase / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...Phosphoribosylaminoimidazole-succinocarboxamide synthase / SAICAR synthetase signature 1. / SAICAR synthetase signature 2. / SAICAR synthetase, conserved site / SAICAR synthetase/ADE2, N-terminal / SAICAR synthetase / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Phosphoribosylaminoimidazole-succinocarboxamide synthase
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Antonyuk, S.V. / Grebenko, A.I. / Levdikov, V.M. / Urusova, D.V. / Melik-Adamyan, W.R. / Lamzin, V.S. / Wilson, K.
引用
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: The Structure of Saicar Synthase: An Enzyme in the De Novo Pathway of Purine Nucleotide Biosynthesis
著者: Levdikov, V.M. / Barynin, V.V. / Grebenko, A.I. / Melik-Adamyan, W.R. / Lamzin, V.S. / Wilson, K.S.
履歴
登録2003年1月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHORIBOSYLAMIDOIMIDAZOLE- SUCCINOCARBOXAMIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6407
ポリマ－34,5451
非ポリマー1,0956
水9,476526
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.480, 63.050, 79.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PHOSPHORIBOSYLAMIDOIMIDAZOLE- SUCCINOCARBOXAMIDE SYNTHASE / SAICAR SYNTHETASE


分子量: 34545.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
参照: UniProt: P27616, phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthase

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非ポリマー , 5種, 532分子

#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 526 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.8 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: THE HANGING DROPS CONTAINED PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 8 - 15 MG/ML, 50 MM TRIS-HCL BUFFER, PH 7.0, 40 MM ASPARTIC ACID AND 1.0 - 1.25 M AMMONIUM SULPHATE. THE WELL CONTAINED THE SAME ...詳細: THE HANGING DROPS CONTAINED PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 8 - 15 MG/ML, 50 MM TRIS-HCL BUFFER, PH 7.0, 40 MM ASPARTIC ACID AND 1.0 - 1.25 M AMMONIUM SULPHATE. THE WELL CONTAINED THE SAME ABOVE BUFFER PLUS 2.25 M AMMONIUM SULPHATE
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.906
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.906 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→30 Å / Num. obs: 59985 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 7 / % possible all: 97.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A48

1a48


解像度: 1.4→30 Å / SU B: 0.775 / SU ML: 0.033 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.069 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19471 5989 10.1 %RANDOM
Rwork0.15185 ---
obs0.15621 53449 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å20 Å2
2---0.7 Å20 Å2
3---0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2381 0 66 526 2973
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.8611.997
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.5581.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.9323
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.3472
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.3554.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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