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- PDB-1o8t: Global Structure and Dynamics of Human Apolipoprotein CII in Comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o8t
タイトルGlobal Structure and Dynamics of Human Apolipoprotein CII in Complex with Micelles: Evidence for increased mobility of the helix involved in the activation of lipoprotein lipase
要素APOLIPOPROTEIN C-II
キーワードLIPID TRANSPORT / APOCII / LPL / ACTIVATION MECHANISM / DOMAIN MOTION / SDS / MICELLE / GLOBAL STRUCTURE / LOCAL STRUCTURE / DYNAMICS / HELIX / LIPID DEGRADATION / CHYLOMICRON
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of phospholipid catabolic process / triglyceride-rich lipoprotein particle remodeling / positive regulation of triglyceride catabolic process / chylomicron remodeling / lipoprotein lipase activator activity / lipase inhibitor activity / negative regulation of cholesterol transport / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / spherical high-density lipoprotein particle ...positive regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of phospholipid catabolic process / triglyceride-rich lipoprotein particle remodeling / positive regulation of triglyceride catabolic process / chylomicron remodeling / lipoprotein lipase activator activity / lipase inhibitor activity / negative regulation of cholesterol transport / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of lipid metabolic process / positive regulation of lipoprotein lipase activity / intermediate-density lipoprotein particle / chylomicron remnant clearance / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / very-low-density lipoprotein particle remodeling / Chylomicron remodeling / Chylomicron assembly / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / phospholipid efflux / positive regulation of phospholipase activity / very-low-density lipoprotein particle / reverse cholesterol transport / low-density lipoprotein particle / triglyceride homeostasis / HDL remodeling / cholesterol efflux / phospholipase activator activity / phospholipase binding / lipid catabolic process / Retinoid metabolism and transport / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / molecular function activator activity / cholesterol homeostasis / early endosome / lipid binding / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein Cii; Chain: A; / Apolipoprotein C-II / Apolipoprotein C-II / ApoC-II domain superfamily / Apolipoprotein C-II / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein C-II
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / RESTRAINT MOLECULAR DYNAMICS
データ登録者Zdunek, J. / Martinez, G.V. / Schleucher, J. / Lycksell, P.O. / Yin, Y. / Nilsson, S. / Shen, Y. / Olivecrona, G. / Wijmenga, S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Global Structure and Dynamics of Human Apolipoprotein Cii in Complex with Micelles: Evidence for Increased Mobility of the Helix Involved in the Activation of Lipoprotein Lipase
著者: Zdunek, J. / Martinez, G.V. / Schleucher, J. / Lycksell, P.O. / Yin, Y. / Nilsson, S. / Shen, Y. / Olivecrona, G. / Wijmenga, S.
履歴
登録2002年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOLIPOPROTEIN C-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9221
ポリマ－8,9221
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)68 / 100LEAST ENERGY, LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 APOLIPOPROTEIN C-II / APO-CII


分子量: 8921.864 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: LIVER / プラスミド: PET29A-HAPOCII / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02655
構成要素の詳細APOC-II IS A COMPONENT OF THE VERY LOW DENSITY LIPOPROTEIN (VLDL) FUNCTIONS AS AN ACTIVATOR OF ...APOC-II IS A COMPONENT OF THE VERY LOW DENSITY LIPOPROTEIN (VLDL) FUNCTIONS AS AN ACTIVATOR OF SEVERAL TRIACYLGLYCEROL LIPASES.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: CBCANHCBCA(CO)NHCBCACO(N) HHNCOSPIN-LOCK HCANHHCC(CO) NH1H-15N NOESY-HSQC2D NOESY1H-15N HNHA15N T115N T215N-{1H} NOE

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試料調製

試料状態イオン強度: 10 MM ACETIC ACID 380 MM SDS / pH: 4.5 / 圧: 1 atm / 温度: 313 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker AMXBrukerAMX5002
Bruker DRXBrukerDRX4003

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLORBRUNGER精密化
XEASY構造決定
SYBYL構造決定
X-PLOR構造決定
CNS構造決定
精密化手法: RESTRAINT MOLECULAR DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: IN ADDITION TO CLASSICAL NMR CONSTRAINTS THREE TYPES OF GLOBAL CONSTRAINTS WERE USED TO DEFINE THE GLOBAL STRUCTURE OF APO-CII IN THE APO-CII/SDS- MICELLE COMPLEX. SCRIPTS FOR THE GLOBAL ...詳細: IN ADDITION TO CLASSICAL NMR CONSTRAINTS THREE TYPES OF GLOBAL CONSTRAINTS WERE USED TO DEFINE THE GLOBAL STRUCTURE OF APO-CII IN THE APO-CII/SDS- MICELLE COMPLEX. SCRIPTS FOR THE GLOBAL STRUCTURE DETERMINATION HAVE BEEN WRITTEN AND ARE AVAILABLE UPON REQUEST. FINALLY, CNS WAS USED FOR THE FINAL MINIMIZATION.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST ENERGY, LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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