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- PDB-1o7k: human p47 PX domain complex with sulphates -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o7k
タイトルhuman p47 PX domain complex with sulphates
要素NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1
キーワードSH3 DOMAIN / P47 / NADPH OXIDASE / PX DOMAIN / PHOSPHOLIPID-BINDING / PHOSPHOINOSITIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / reactive oxygen species biosynthetic process / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cellular response to testosterone stimulus / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding ...regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / reactive oxygen species biosynthetic process / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cellular response to testosterone stimulus / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / ROS and RNS production in phagocytes / protein targeting to membrane / superoxide anion generation / superoxide metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / cellular defense response / RAC1 GTPase cycle / phosphatidylinositol binding / cellular response to glucose stimulus / SH3 domain binding / cytoplasmic side of plasma membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / electron transfer activity / innate immune response / neuronal cell body / dendrite / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / : / Phox-like domain ...Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / : / Phox-like domain / PX Domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutrophil cytosol factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Karathanassis, D. / Bravo, J. / Perisic, O. / Pacold, C.M. / Williams, R.L.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Binding of the Px Domain of P47Phox to Phosphatidylinositol 3.4-Bisphosphate and Phosphatidic Acid is Masked by an Intramolecular Interaction
著者: Karathanassis, D. / Stahelin, R.V. / Bravo, J. / Perisic, O. / Pacold, C.M. / Cho, W. / Williams, R.L.
履歴
登録2002年11月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1
B: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1
C: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,31110
ポリマ－47,6393
非ポリマー6727
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)74.233, 92.175, 144.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-2040-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.61845, 0.467982, 0.631279), (-0.438825, -0.460737, 0.771462), (0.651884, -0.754131, -0.079581)3.611, 40.499, -8.841
2given(0.683484, -0.405776, 0.606791), (0.388947, -0.500989, -0.77313), (0.617714, 0.764431, -0.184593)-16.106, 26.834, 30.749

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要素

#1: タンパク質 NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1 / NCF-1 / NEUTROPHIL NADPH OXIDASE FACTOR 1 / P47-PHOX / 47 KDA NEUTROPHIL OXIDASE FACTOR / NCF-47K / ...NCF-1 / NEUTROPHIL NADPH OXIDASE FACTOR 1 / P47-PHOX / 47 KDA NEUTROPHIL OXIDASE FACTOR / NCF-47K / 47 KDA AUTOSOMAL CHRONIC GRANULOMATOUS DISEASE PROTEIN


分子量: 15879.608 Da / 分子数: 3 / 断片: PX DOMAIN, RESIDUES 1-123 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD / Cell: NEUTROPHIL / プラスミド: PJL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P14598
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細NCF2, NCF1, AND A MEMBRANE BOUND CYTOCHROME B558 ARE REQUIRED FOR ACTIVATION OF THE LATENT NADPH ...NCF2, NCF1, AND A MEMBRANE BOUND CYTOCHROME B558 ARE REQUIRED FOR ACTIVATION OF THE LATENT NADPH OXIDASE (NECESSARY FOR SUPEROXIDE PRODUCTION).
Has protein modificationY
配列の詳細MAHHHHHH N-TERMINAL AFFINITY TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 1 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M TRIS PH 8.5, 12% GLYCEROL
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: used hair seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.0 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 MTris1reservoirpH8.5
312 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.021409, 1.021248
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月28日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(311) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0214091
21.0212481
反射解像度: 2→77 Å / Num. obs: 168658 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 36.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 20.92
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.368 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 74.1
反射
*PLUS
最低解像度: 77 Å / Num. obs: 24307 / % possible obs: 93.6 % / Num. measured all: 83922 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
SHARP位相決定
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→77 Å / SU B: 4.92 / SU ML: 0.1291 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.1921 / ESU R Free: 0.1751
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 1494 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.223 29890 93.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å20 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3063 0 35 194 3292
精密化
*PLUS
最低解像度: 38.9 Å / Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg25
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.21 Å / Rfactor Rfree: 0.28 / Num. reflection Rfree: 225 / Rfactor Rwork: 0.254 / Num. reflection Rwork: 4313 / Total num. of bins used: 8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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