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- PDB-1o6w: Solution Structure of the Prp40 WW Domain Pair of the Yeast Splic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o6w
タイトルSolution Structure of the Prp40 WW Domain Pair of the Yeast Splicing Factor Prp40
要素PRE-MRNA PROCESSING PROTEIN PRP40
キーワードNUCLEAR PROTEIN / WW DOMAIN PAIR / MRNA PROCESSING / PRP40 / MRNA SPLICING / RIBONUCLEOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


commitment complex / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / mRNA 5'-splice site recognition / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Pre-mRNA-processing factor Prp40 / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. ...Pre-mRNA-processing factor Prp40 / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Single Sheet / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-mRNA-processing protein PRP40
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法溶液NMR / AMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS SIMULATED ANNEALING WIT TORSION ANGLE DYNAMICS AS IMPLEMENTED IN ARIA1.0
データ登録者Wiesner, S. / Stier, G. / Sattler, M. / Macias, M.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Solution Structure and Ligand Recognition of the Ww Domain Pair of the Yeast Splicing Factor Prp40
著者: Wiesner, S. / Stier, G. / Sattler, M. / Macias, M.J.
履歴
登録2002年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年1月15日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRE-MRNA PROCESSING PROTEIN PRP40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8971
ポリマ－8,8971
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)7 / 20STRUCTURES WITH ACCEPTABLE COVALEN GEOMETRY, STRUCTURES WITH FAVORABL NON-BOND ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 PRE-MRNA PROCESSING PROTEIN PRP40 / PRP40


分子量: 8897.083 Da / 分子数: 1 / 断片: WW DOMAIN PAIR, RESIDUES 1-75 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: WW DOMAIN PAIR OF SC. PRE-MRNA PROCESSING PROTEIN (PRP) 40
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
解説: N-TERMINAL HIS6-TAG AND TEV CLEAVAGE SITE / プラスミド: PET24D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P33203
構成要素の詳細REQUIRED FOR THE FIRST STEP OF PRE-MRNA SPLICING. THIS PROTEIN IS ASSOCIATED WITH SNRNP U1.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11113C-NOESY
12115N-NOESY
131S3CT
141HNCG
151HNHA-J
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING STANDARD TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C,15N-LABELED PRP40 1-75. RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED TO INCREASE THE CONVERGENCE OF THE SET OF STUCTURES CALCULATED.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
11.5 MM 15N- OR 13C,15N
220MM PHOSPHATE BUFFER PH 6.3
330MM NACL
40.03% (W/V) NAN3
試料状態イオン強度: 20MM NA PHOSPHATE, 30MM NACL / pH: 6.3 / 圧: 1 atm / 温度: 295 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIANILGES, M.精密化
XEASY構造決定
NMRView構造決定
PIPP/ CAPPCAPP構造決定
ARIA構造決定
CNS構造決定
精密化手法: AMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS SIMULATED ANNEALING WIT TORSION ANGLE DYNAMICS AS IMPLEMENTED IN ARIA1.0
ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH ACCEPTABLE COVALEN GEOMETRY, STRUCTURES WITH FAVORABL NON-BOND ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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