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- PDB-1o58: Crystal structure of O-acetylserine sulfhydrylase (TM0665) from T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o58
タイトルCrystal structure of O-acetylserine sulfhydrylase (TM0665) from Thermotoga maritima at 1.80 A resolution
要素O-acetylserine sulfhydrylase
キーワードTRANSFERASE / TM0665 / O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE / STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PSI / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine synthase / L-cysteine desulfhydrase activity / cysteine synthase activity / cysteine biosynthetic process from serine / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Rossmann fold ...Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Cysteine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of O-acetylserine sulfhydrylase (TM0665) from Thermotoga maritima at 1.8 A resolution
著者: Heine, A. / Canaves, J.M. / von Delft, F. / Brinen, L.S. / Dai, X. / Deacon, A.M. / Elsliger, M.A. / Eshaghi, S. / Floyd, R. / Godzik, A. / Grittini, C. / Grzechnik, S.K. / Guda, C. / ...著者: Heine, A. / Canaves, J.M. / von Delft, F. / Brinen, L.S. / Dai, X. / Deacon, A.M. / Elsliger, M.A. / Eshaghi, S. / Floyd, R. / Godzik, A. / Grittini, C. / Grzechnik, S.K. / Guda, C. / Jaroszewski, L. / Karlak, C. / Klock, H.E. / Koesema, E. / Kovarik, J.S. / Kreusch, A. / Kuhn, P. / Lesley, S.A. / McMullan, D. / McPhillips, T.M. / Miller, M.A. / Miller, M.D. / Morse, A. / Moy, K. / Ouyang, J. / Page, R. / Robb, A. / Rodrigues, K. / Schwarzenbacher, R. / Selby, T.L. / Spraggon, G. / Stevens, R.C. / van den Bedem, H. / Velasquez, J. / Vincent, J. / Wang, X. / West, B. / Wolf, G. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Wilson, I.A.
履歴
登録2003年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2003年9月2日ID: 1J6N
改定 1.02003年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-acetylserine sulfhydrylase
B: O-acetylserine sulfhydrylase
C: O-acetylserine sulfhydrylase
D: O-acetylserine sulfhydrylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,28812
ポリマ－130,5284
非ポリマー7608
水16,880937
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12320 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area35810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.570, 84.590, 107.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / Refine code: 6

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1LEULEUAA-1 - 29111 - 303
2LEULEUBB0 - 29112 - 303
3ILEILECC0 - 29012 - 302
4LEULEUDD-1 - 29111 - 303

-
要素

#1: タンパク質
O-acetylserine sulfhydrylase


分子量: 32631.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM0665 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WZD3, cysteine synthase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 937 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.5 %
結晶化温度: 293 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 9.2
詳細: 50% PEG-400, 0.1M CHES pH 9.5, 0.2M NaCl, pH 9.2, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7.9 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris1reservoirpH7.9
2150 mM1reservoirNaCl
30.25TCEP1reservoir
413 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97999, 0.97980, 0.91837
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月10日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979991
20.97981
30.918371
反射解像度: 1.8→48.66 Å / Num. all: 97122 / Num. obs: 97122 / % possible obs: 87.6 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 29.14 Å2 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 4897 / Rsym value: 0.273 / % possible all: 59.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 48.8 Å / Num. measured all: 400214 / Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 69.7 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Mean I/σ(I) obs: 2.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MLPHARE位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
REFMAC5.1.9999精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→48.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 4.252 / SU ML: 0.069 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. THE STRAND-TURN-HELIX OF RESIDUES 102-126 IS FULLY ORDERED ONLY IN CHAIN A; WHAT IS INTERPRETABLE (VARIABLY) IN THE OTHER CHAINS DOES NOT OBEY NCS. IN PARTICULAR, STRONG DENSITY IS VISIBLE ...詳細: 1. THE STRAND-TURN-HELIX OF RESIDUES 102-126 IS FULLY ORDERED ONLY IN CHAIN A; WHAT IS INTERPRETABLE (VARIABLY) IN THE OTHER CHAINS DOES NOT OBEY NCS. IN PARTICULAR, STRONG DENSITY IS VISIBLE AROUND THE ESTIMATED (BY NCS) RESIDUES C112-126 AND D109-118, BUT IS TOO AMBIGUOUS FOR INTERPRETATION. 2. DIFFERENCE DENSITY AROUND 83-85 IN CHAINS BCD INDICATE DISORDER, PRESUMABLY RELATED TO THE DISORDER OF ADJACENT RESIDUES 102-126 (POINT 1). 3. RESIDUES C60-61 DISOBEY NCS, BUT DIFFERENCE DENSITY INDICATES SUPERIMPOSED PRESENCE OF CONFORMATION FROM CHAINS ABD. LIKEWISE, DIFFERENCE DENSITY AT D60-61 INDICATES PRESENCE OF C CONFORMATION. NEITHER DENSITY WAS CLEAR ENOUGH TO BE MODELED AS ALTERNATIVE CONFORMATIONS. 4. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19807 4874 5 %RANDOM
Rwork0.15738 ---
obs0.15938 92219 87.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.156 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.43 Å20 Å20.86 Å2
2--1.2 Å20 Å2
3---0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→48.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8391 0 40 937 9368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0228588
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028268
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4141.97311594
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.862319175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.55251116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.4323.808323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.097151535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2481559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21343
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.029472
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021607
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.21835
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1850.28719
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.25120
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0210.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1090.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2750.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1960.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9771.56002
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30728900
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.33833220
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2064.52694
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3827 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Aloose positional0.365
2Bloose positional0.395
3Cloose positional0.45
4Dloose positional0.345
1Aloose thermal3.8510
2Bloose thermal1.7110
3Cloose thermal2.4910
4Dloose thermal2.6710
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.208 259 5.3 %
Rwork0.177 4631 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 41.501 Å / Origin y: 5.778 Å / Origin z: 80.26 Å
111213212223313233
T-0.0715 Å20.0031 Å2-0.0077 Å2--0.1393 Å20.0029 Å2---0.1051 Å2
L0.7806 °20.0219 °2-0.1866 °2-0.2815 °2-0.1603 °2--0.4172 °2
S0.0147 Å °0.0478 Å °-0.0452 Å °-0.0053 Å °-0.0526 Å °-0.0395 Å °0.0022 Å °0.0576 Å °0.0379 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 291
2X-RAY DIFFRACTION1B0 - 291
3X-RAY DIFFRACTION1C0 - 290
4X-RAY DIFFRACTION1D-1 - 291
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 97093 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor Rfree: 0.198 / Rfactor Rwork: 0.157
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.41

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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