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- PDB-1o0s: Crystal Structure of Ascaris suum Malic Enzyme Complexed with NADH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o0s
タイトルCrystal Structure of Ascaris suum Malic Enzyme Complexed with NADH
要素NAD-dependent malic enzyme
キーワードOXIDOREDUCTASE / Oxidative decarboxylase / Rossmann Fold / Malate dehydrogenase / Ascaris suum
機能・相同性
機能・相同性情報


malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) / malate dehydrogenase (decarboxylating) (NAD+) activity / malate dehydrogenase (decarboxylating) (NADP+) activity / oxaloacetate decarboxylase activity / malate metabolic process / pyruvate metabolic process / NAD binding / mitochondrial matrix / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hemocyanin, N-terminal domain - #30 / arginine biosynthesis bifunctional protein fold / arginine biosynthesis bifunctional protein fold - #10 / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, conserved site / Malic enzymes signature. / Malic oxidoreductase / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, NAD-binding ...Hemocyanin, N-terminal domain - #30 / arginine biosynthesis bifunctional protein fold / arginine biosynthesis bifunctional protein fold - #10 / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, conserved site / Malic enzymes signature. / Malic oxidoreductase / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, NAD-binding / Malic enzyme, N-terminal domain superfamily / Malic enzyme, N-terminal domain / Malic enzyme, NAD binding domain / Malic enzyme, NAD binding domain / Hemocyanin, N-terminal domain / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Other non-globular / Special / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / TARTRONATE / NAD-dependent malic enzyme, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Ascaris suum (かいちゅう)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rao, G.S. / Coleman, D.E. / Karsten, W.E. / Cook, P.F. / Harris, B.G.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystallographic studies on Ascaris suum NAD-malic enzyme bound to reduced cofactor and identification of an effector site.
著者: Rao, G.S. / Coleman, D.E. / Karsten, W.E. / Cook, P.F. / Harris, B.G.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of the Malic Enzyme from Ascaris suum Complexed with Nicotinamide Adenine Dinucleotide at 2.3 A Resolution
著者: Coleman, D.E. / Rao, G.S.J. / Goldsmith, E.J. / Cook, P.F. / Harris, B.G.
履歴
登録2003年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42023年8月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 400COMPOUND STRUCTURE REVEALS A DIFFERENT ORIENTATION OF THE NICOTINAMIDE RING, COMPARED TO ITS ...COMPOUND STRUCTURE REVEALS A DIFFERENT ORIENTATION OF THE NICOTINAMIDE RING, COMPARED TO ITS POSITION IN THE ENZYME_NAD COMPLEX. STRUCTURE ALSO REVEALS THE BINDING OF TARTRONATE IN AN ALLOSTERIC SITE.
Remark 999 SEQUENCE THE NUMBERING SYSTEM USED FOR THE COORDINATES CORRESPONDS TO THE NUMBERING SYSTEM USED IN ... SEQUENCE THE NUMBERING SYSTEM USED FOR THE COORDINATES CORRESPONDS TO THE NUMBERING SYSTEM USED IN PUBLISHED MUTATIONAL STUDIES, WHERE RESIDUE 1 (LYS) IS THE FIRST RESIDUE PRESENT IN THE FULLY PROCESSED PROTEIN CHAIN. A 12 RESIDUE MITOCHONDRIAL TRANSPORT SEQUENCE IS PRESENT IN THE UNPROCESSED PROTEIN, BUT IS ABSENT FROM PROCESSED PROTEIN AND THE PROTEIN PRESENT IN THE CRYSTALS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent malic enzyme
B: NAD-dependent malic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,6806
ポリマ－137,1132
非ポリマー1,5674
水12,881715
1
A: NAD-dependent malic enzyme
B: NAD-dependent malic enzyme
ヘテロ分子

A: NAD-dependent malic enzyme
B: NAD-dependent malic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)277,36012
ポリマ－274,2264
非ポリマー3,1348
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area28060 Å2
ΔGint-130 kcal/mol
Surface area88170 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)130.947, 130.947, 149.128
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent malic enzyme / NAD-ME


分子量: 68556.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ascaris suum (かいちゅう)
参照: UniProt: P27443, malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating)
#2: 化合物 ChemComp-TTN / TARTRONATE


分子量: 118.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O5
#3: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 715 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PEG 4000, sodium acetate, sodium tartronate, NADH, magnesium sulphate, mercaptoethanol, tris, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMTris-SO41reservoirpH7.3
2100 mMsodium acetate1reservoir
315 %PEG40001reservoir
45 mMNADH1reservoir
510 mMtartronate1reservoir
620 mM1reservoirMgSO4
710 mM2-mercaptoethanol1reservoir
80.02 %sodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.992 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 98317 / Num. obs: 98317 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.75 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 2→2.09 Å / 冗長度: 2.74 % / Rmerge(I) obs: 0.528 / Mean I/σ(I) obs: 2.77 / Num. unique all: 12159 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Num. obs: 104791 / % possible obs: 98.7 % / Num. measured all: 693156 / Rmerge(I) obs: 0.056

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LLQ

1llq


解像度: 2→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Reflections with F<0.0 not used. Bulk solvent correction used throughtout.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 4104 -RANDOM
Rwork0.221 ---
all0.223 98317 --
obs0.223 82205 82.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9516 0 104 715 10335
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.559
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.156
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.976
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 283 -
Rwork0.317 --
obs-6698 67.5 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.272 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.156
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.976

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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