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- PDB-1o06: Crystal structure of the Vps27p Ubiquitin Interacting Motif (UIM) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o06
タイトルCrystal structure of the Vps27p Ubiquitin Interacting Motif (UIM)
要素Vacuolar protein sorting-associated protein VPS27
キーワードTRANSPORT PROTEIN / alpha-helix / coiled-coil / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


microlipophagy / positive regulation of protein maturation / ESCRT-0 complex / microautophagy / ATP export / protein retention in Golgi apparatus / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body sorting pathway / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport ...microlipophagy / positive regulation of protein maturation / ESCRT-0 complex / microautophagy / ATP export / protein retention in Golgi apparatus / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body sorting pathway / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / vacuolar membrane / protein secretion / ubiquitin binding / endosome membrane / endosome / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / protein-containing complex / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Vacuolar protein sorting-associated protein 27, GAT-like domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM ...: / Vacuolar protein sorting-associated protein 27, GAT-like domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / Ubiquitin interaction motif / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 27
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Fisher, R.D. / Wang, B. / Alam, S.L. / Higginson, D.S. / Rich, R. / Myszka, D. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structure and ubiquitin binding of the ubiquitin-interacting motif.
著者: Fisher, R.D. / Wang, B. / Alam, S.L. / Higginson, D.S. / Robinson, H. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
履歴
登録2003年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,4424
ポリマ－2,2451
非ポリマー1963
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS27
ヘテロ分子

A: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,8838
ポリマ－4,4912
非ポリマー3926
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_675x-y+1,-y+2,-z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area3310 Å2
手法PISA
3
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS27
ヘテロ分子

A: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,8838
ポリマ－4,4912
非ポリマー3926
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_785-x+2,-y+3,z1
Buried area530 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area4080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.967, 34.967, 64.243
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-102-

ZN

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Vacuolar protein sorting-associated protein VPS27


分子量: 2245.353 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 301-320 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Saccharomyces cerevisiae Vps27p and was synthesized by standard peptide synthesis methods
参照: UniProt: P40343
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.08M sodium cacodylate, 0.16M zinc acetate, 10.4% PEG-8000, 20% glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
11.6 mMVps27p-21drop
20.8 mMselenomethionine-substituted ubiquitin1drop
350 mMTris1droppH7.5
4150 mM1dropNaCl
50.08 Msodium cacodylate1reservoirpH6.5
60.16 Mzinc acetate1reservoir
710.4 %PEG80001reservoir
820 %glycerol1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年1月10日
放射モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→30 Å / Num. all: 4525 / Num. obs: 4525 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 33.5
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.135 / Mean I/σ(I) obs: 10.5 / % possible all: 94.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 32073
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.45→30.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 1.026 / SU ML: 0.041 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.07 / ESU R Free: 0.076 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22388 443 9.9 %RANDOM
Rwork0.18535 ---
obs0.18884 4053 99.38 %-
all-4496 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.368 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20.22 Å20 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----0.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→30.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数157 0 3 26 186
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.021174
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02146
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3652.003236
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7333350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.116523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0510.225
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02211
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.0226
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3460.249
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2540.2177
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2930.220
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2050.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3410.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1420.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.280.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6811.5113
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.342180
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.418361
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.264.556
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 30 -
Rwork0.248 262 -
obs--94.2 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.223 / Rfactor Rwork: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.365

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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