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- PDB-1nxu: CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YIAK NOR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nxu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YIAK NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM TARGET ER82.
要素Hypothetical oxidoreductase yiaK
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / OXIDOREDUCTASE / Hypothetical protein / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


3-dehydro-L-gulonate 2-dehydrogenase / 3-dehydro-L-gulonate 2-dehydrogenase activity / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / NAD+ binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
2,3-diketo-L-gulonate reductase / Hypothetical oxidoreductase yiak; domain 3 / Malate/L-lactate dehydrogenase-like / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like superfamily / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, NADPH binding domain / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, alpha-helical domain / Malate/L-lactate dehydrogenase / Hypothetical Oxidoreductase Yiak; Chain: A, domain 1 / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, four-helix barrel / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, NADPH binding domain ...2,3-diketo-L-gulonate reductase / Hypothetical oxidoreductase yiak; domain 3 / Malate/L-lactate dehydrogenase-like / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like superfamily / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, NADPH binding domain / Malate/L-sulfolactate/L-lactate dehydrogenase-like, alpha-helical domain / Malate/L-lactate dehydrogenase / Hypothetical Oxidoreductase Yiak; Chain: A, domain 1 / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, four-helix barrel / Malate/L-lactate/L-sulpholactate dehydrogenase, NADPH binding domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-diketo-L-gulonate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Forouhar, F. / Lee, I. / Benach, J. / Kulkarni, K. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Shastry, R. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: A Novel NAD-binding Protein Revealed by the Crystal Structure of 2,3-Diketo-L-gulonate Reductase (YiaK).
著者: Forouhar, F. / Lee, I. / Benach, J. / Kulkarni, K. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Tong, L.
履歴
登録2003年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical oxidoreductase yiaK
B: Hypothetical oxidoreductase yiaK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,1556
ポリマ－74,7702
非ポリマー3844
水11,962664
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8150 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area24160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.012, 51.229, 108.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical oxidoreductase yiaK


分子量: 37385.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: YIAK OR B3575 / プラスミド: BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P37672, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 664 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.83 %
結晶化温度: 302 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M LiSO4, 19% PEG 3350, 1mM B-NADH, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 302K, pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 29 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
119 %(w/v)PEG33501reservoir
2200 mMlithium sulfate1reservoir
310 mMdithiothreitol1reservoir
416 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.97896, 0.9791, 0.9200
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978961
20.97911
30.921
反射解像度: 2→37.9 Å / Num. obs: 106854 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2.6 / Observed criterion σ(I): 2.6 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 9.6 Å2 / Rfree details: 6591 / Limit h max: 30 / Limit h min: 0 / Limit k max: 28 / Limit k min: 0 / Limit l max: 58 / Limit l min: -59 / Observed criterion F max: 34.2 / Observed criterion F min: 2.6 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 13.2
反射
*PLUS
Num. obs: 66809 / % possible obs: 99 % / Num. measured all: 312251 / Rmerge(I) obs: 0.108
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.461

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→37.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2419207.77 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 7529 9.8 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.2 ---
obs0.192 77015 68.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 87.6779 Å2 / ksol: 0.432992 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.21 Å20 Å2-7.33 Å2
2---1.82 Å20 Å2
3---5.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→37.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5129 0 20 664 5813
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.782.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 407 9.7 %
Rwork0.297 3773 -
obs--22.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 29 Å / Rfactor Rfree: 0.222 / Rfactor Rwork: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.276 / Rfactor Rwork: 0.238

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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