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- PDB-1nu6: Crystal structure of human Dipeptidyl Peptidase IV (DPP-IV) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nu6
タイトルCrystal structure of human Dipeptidyl Peptidase IV (DPP-IV)
要素Dipeptidyl peptidase IV
キーワードHYDROLASE / exopeptidase / beta barrel / alpha/beta hydrolase fold / DPP-IV
機能・相同性
機能・相同性情報


glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / psychomotor behavior / chemorepellent activity / dipeptidyl-peptidase activity ...glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / psychomotor behavior / chemorepellent activity / dipeptidyl-peptidase activity / peptide hormone processing / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / behavioral fear response / endothelial cell migration / aminopeptidase activity / T cell costimulation / serine-type peptidase activity / T cell activation / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / membrane fusion / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / response to hypoxia / cell adhesion / symbiont entry into host cell / membrane raft / apical plasma membrane / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family ...Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hennig, M. / Stihle, M. / Thoma, R. / Ruf, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structural Basis of Proline-Specific Exopeptidase Activity as Observed in Human Dipeptidyl Peptidase-IV.
著者: Thoma, R. / Loeffler, B. / Stihle, M. / Huber, W. / Ruf, A. / Hennig, M.
履歴
登録2003年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32014年4月23日Group: Experimental preparation
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase IV
B: Dipeptidyl peptidase IV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,89816
ポリマ－168,9252
非ポリマー2,97314
水5,801322
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7130 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area59950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.496, 68.240, 419.289
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV


分子量: 84462.617 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pcHDP1-23 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P27487, dipeptidyl-peptidase IV
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
220-25 %PEG33501reservoir
3200 mM1reservoirMgCl2
515 %glycerol1reservoir
4Tris1reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→12 Å / Num. all: 234528 / Num. obs: 87113 / % possible obs: 82.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.268 / % possible all: 72.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 234528 / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 72.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 9.427 / SU ML: 0.244 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.28 / ESU R Free: 0.228 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2656 4619 5 %RANDOM
Rwork0.21485 ---
all0.2174 87113 --
obs0.21747 87113 82.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.635 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.3 Å20 Å20 Å2
2--4.24 Å20 Å2
3----1.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11926 0 118 322 12366
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02112400
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210588
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8671.93616876
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.889324632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.18331454
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg19.35152075
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.21790
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213738
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.022674
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.32592
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2230.310721
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.4940.517
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.5820
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1150.57
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2350.39
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2770.338
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3970.53
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8741.57252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.603211766
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.335148
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6384.55110
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.153 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.278 91
Rwork0.246 2014
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.265 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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