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- PDB-1nu3: Limonene-1,2-epoxide hydrolase in complex with valpromide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nu3
タイトルLimonene-1,2-epoxide hydrolase in complex with valpromide
要素limonene-1,2-epoxide hydrolase
キーワードHYDROLASE / PROTEIN-LIGAND COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


limonene-1,2-epoxide hydrolase / limonene-1,2-epoxide hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Limonene-1,2-epoxide hydrolase / Limonene-1,2-epoxide hydrolase catalytic domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PROPYLPENTANAMIDE / Limonene-1,2-epoxide hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodococcus erythropolis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Arand, M. / Hallberg, B.M. / Zou, J. / Bergfors, T. / Oesch, F. / van der Werf, M.J. / de Bont, J.A.M. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2003
タイトル: Structure of Rhodococcus erythropolis limonene-1,2-epoxide hydrolase reveals a novel active site
著者: Arand, M. / Hallberg, B.M. / Zou, J. / Bergfors, T. / Oesch, F. / van der Werf, M.J. / de Bont, J.A.M. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
履歴
登録2003年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: limonene-1,2-epoxide hydrolase
B: limonene-1,2-epoxide hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8665
ポリマ－33,3842
非ポリマー4823
水5,945330
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint14 kcal/mol
Surface area12220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.596, 47.656, 129.244
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 limonene-1,2-epoxide hydrolase


分子量: 16692.131 Da / 分子数: 2 / 変異: T2A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodococcus erythropolis (バクテリア)
遺伝子: limA / プラスミド: pGEF-LEH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q9ZAG3, limonene-1,2-epoxide hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-VPR / 2-PROPYLPENTANAMIDE / VALPROMIDE / バルプロミド


分子量: 143.227 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17NO
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 330 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 6000, LiCl, MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112.8 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1droppH7.0
330 %PEG60001reservoir
41 M1reservoirLiCl
50.1 MMES1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.944 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月18日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.944 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→29 Å / Num. all: 29009 / Num. obs: 29009 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.8 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 12.2 / Rsym value: 0.107 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 % / Rmerge(I) obs: 0.107

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
FFT位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.75→29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 1.961 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19533 1469 5.1 %RANDOM
Rwork0.15759 ---
all0.15945 27715 --
obs0.15945 27485 99.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.292 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20 Å20 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3----0.02 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.051 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2281 0 32 330 2643
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222359
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022140
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9211.9763199
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85534975
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1825290
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022624
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02474
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.2424
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2480.22516
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21400
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2780.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2250.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1910.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9321.51458
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.54122342
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.533901
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0684.5857
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.796 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.227 118
Rwork0.172 1902
精密化
*PLUS
最低解像度: 29 Å / Rfactor Rfree: 0.195 / Rfactor Rwork: 0.158
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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