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- PDB-1nsf: D2 HEXAMERIZATION DOMAIN OF N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR (NSF) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nsf
タイトルD2 HEXAMERIZATION DOMAIN OF N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR (NSF)
要素N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ENDOPLASMIC RETICULUM / GOLGI STACK / ATP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


SNARE complex disassembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi stack / vesicle-fusing ATPase / syntaxin-1 binding / positive regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor binding / SNARE binding ...SNARE complex disassembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi stack / vesicle-fusing ATPase / syntaxin-1 binding / positive regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor binding / SNARE binding / PDZ domain binding / intracellular protein transport / potassium ion transport / positive regulation of protein catabolic process / midbody / protein-containing complex binding / protein kinase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 ...: / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Vesicle-fusing ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Yu, R.C. / Hanson, P.I. / Jahn, R. / Brunger, A.T.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structure of the ATP-dependent oligomerization domain of N-ethylmaleimide sensitive factor complexed with ATP.
著者: Yu, R.C. / Hanson, P.I. / Jahn, R. / Brunger, A.T.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Domain Structure of an N-Ethylmaleimide-Sensitive Fusion Protein Involved in Vesicular Transport
著者: Tagaya, M. / Wilson, D.W. / Brunner, M. / Arango, N. / Rothman, J.E.
履歴
登録1998年6月26日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0183
ポリマ－30,4861
非ポリマー5312
水2,198122
1
A: N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,10818
ポリマ－182,9196
非ポリマー3,18912
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area22840 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area60170 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)115.996, 115.996, 44.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR / VESICULAR-FUSION PROTEIN NSF


分子量: 30486.451 Da / 分子数: 1 / 断片: D2 HEXAMERIZATION DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
細胞株: CHO / プラスミド: PET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P18708
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.23 %
結晶化pH: 6.05 / 詳細: pH 6.05
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop contains equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
3100 mM1dropNaCl
420 mMADP1drop
55 mM1dropMgCl2
62 %glycerol1drop
720 mMdithiothreitol1drop
8100 mMMES1reservoir
90.5 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 1998年3月1日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→500 Å / Num. obs: 50548 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 33.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.334 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Rsym value: 0.334 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.4位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→500 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1105949.83 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 4947 9.8 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 50548 96.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 70.69 Å2 / ksol: 0.374 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.49 Å2-3.54 Å20 Å2
2---8.49 Å20 Å2
3---16.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1942 0 32 122 2096
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.681.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.192.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 451 9.8 %
Rwork0.287 4169 -
obs--88.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ATP.PARATP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMTOPMG.PRO
X-RAY DIFFRACTION4PAR_MG.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.333 / Rfactor obs: 0.288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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