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万見
- PDB-1nrk: YGFZ PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nrk
タイトルYGFZ PROTEIN
要素YGFZ Protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / YGFZ / Structure 2 Function Project / S2F
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA modification / folic acid binding / tRNA processing / iron-sulfur cluster assembly / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #160 / Alpha-Beta Plaits - #1630 / tRNA-modifying protein YgfZ / : / YgfZ, beta-barrel domain / YgfZ/GcvT conserved site / YgfZ/GcvT / Aminomethyltransferase beta-barrel domains / Glycine cleavage T-protein/YgfZ, C-terminal / Aminomethyltransferase, folate-binding domain ...Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #160 / Alpha-Beta Plaits - #1630 / tRNA-modifying protein YgfZ / : / YgfZ, beta-barrel domain / YgfZ/GcvT conserved site / YgfZ/GcvT / Aminomethyltransferase beta-barrel domains / Glycine cleavage T-protein/YgfZ, C-terminal / Aminomethyltransferase, folate-binding domain / Aminomethyltransferase folate-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Alpha-Beta Plaits / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA-modifying protein YgfZ / tRNA-modifying protein YgfZ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Gilliland, G.L. / Structure 2 Function Project (S2F)
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of the YgfZ protein from Escherichia coli suggests a folate-dependent regulatory role in one-carbon metabolism.
著者: Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Sarikaya, E. / Pullalarevu, S. / Krajewski, W. / Galkin, A. / Howard, A.J. / Herzberg, O. / Gilliland, G.L.
履歴
登録2003年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YGFZ Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9473
ポリマ－36,7551
非ポリマー1922
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)151.000, 151.000, 68.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 YGFZ Protein / Spot PR51


分子量: 36755.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: YGFZ OR B2898 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P39179, UniProt: P0ADE8*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.59 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M Na Acetate, 30% Ammonium Sulfate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
230 %satammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoirpH4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月12日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 21998 / Num. obs: 21998 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 71.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.423 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2412 / % possible all: 97.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.1 % / Num. unique obs: 2412 / Rmerge(I) obs: 0.44

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 9.468 / SU ML: 0.182 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.298 / ESU R Free: 0.264 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25179 1106 5.1 %RANDOM
Rwork0.19285 ---
all0.19592 20431 --
obs0.19592 20431 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 64.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20.06 Å20 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----0.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.264 Å0.298 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2536 0 10 215 2761
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0212594
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6441.9573516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2965324
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021972
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3170.21341
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2290.2182
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3240.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1510.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.57141619
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.67482590
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.7418975
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.3848926
LS精密化 シェル解像度: 2.804→2.871 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.46 72
Rwork0.398 1353
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / % reflection Rfree: 3 % / Rfactor Rfree: 0.252 / Rfactor Rwork: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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