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- PDB-1nn8: CryoEM structure of poliovirus receptor bound to poliovirus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nn8
タイトルCryoEM structure of poliovirus receptor bound to poliovirus
要素
  • (coat protein ...) x 4
  • poliovirus receptor
キーワードVirus/Receptor / icosahedral virus / picornavirus / Virus-Receptor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / coreceptor-mediated virion attachment to host cell / establishment of mitochondrion localization / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of immunoglobulin mediated immune response / Nectin/Necl trans heterodimerization / positive regulation of mast cell activation / regulation of viral entry into host cell / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / acrosome assembly ...susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / coreceptor-mediated virion attachment to host cell / establishment of mitochondrion localization / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of immunoglobulin mediated immune response / Nectin/Necl trans heterodimerization / positive regulation of mast cell activation / regulation of viral entry into host cell / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / acrosome assembly / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / apical junction complex / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / cell adhesion molecule binding / cytoskeleton organization / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / adherens junction / endocytosis involved in viral entry into host cell / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / virus receptor activity / monoatomic ion channel activity / signaling receptor activity / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / focal adhesion / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / cell surface / proteolysis / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 ...CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Immunoglobulin V-Type / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Immunoglobulin V-set domain / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / Genome polyprotein / Poliovirus receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15 Å
データ登録者He, Y. / Mueller, S. / Chipman, P.R. / Bator, C.M. / Peng, X. / Bowman, V.D. / Mukhopadhyay, S. / Wimmer, E. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2003
タイトル: Complexes of poliovirus serotypes with their common cellular receptor, CD155.
著者: Yongning He / Steffen Mueller / Paul R Chipman / Carol M Bator / Xiaozhong Peng / Valorie D Bowman / Suchetana Mukhopadhyay / Eckard Wimmer / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
要旨: Structures of all three poliovirus (PV) serotypes (PV1, PV2, and PV3) complexed with their cellular receptor, PV receptor (PVR or CD155), were determined by cryoelectron microscopy. Both glycosylated ...Structures of all three poliovirus (PV) serotypes (PV1, PV2, and PV3) complexed with their cellular receptor, PV receptor (PVR or CD155), were determined by cryoelectron microscopy. Both glycosylated and fully deglycosylated CD155 exhibited similar binding sites and orientations in the viral canyon for all three PV serotypes, showing that all three serotypes use a common mechanism for cell entry. Difference maps between the glycosylated and deglycosylated CD155 complexes determined the sites of the carbohydrate moieties that, in turn, helped to verify the position of the receptor relative to the viral surface. The proximity of the CD155 carbohydrate site at Asn105 to the viral surface in the receptor-virus complex suggests that it might interfere with receptor docking, an observation consistent with the properties of mutant CD155. The footprints of CD155 on PV surfaces indicate that the south rim of the canyon dominates the virus-receptor interactions and may correspond to the initial CD155 binding state of the receptor-mediated viral uncoating. In contrast, the interaction of CD155 with the north rim of the canyon, especially the region immediately outside the viral hydrophobic pocket that normally binds a cellular "pocket factor," may be critical for the release of the pocket factor, decreasing the virus stability and hence initiating uncoating. The large area of the CD155 footprint on the PV surface, in comparison with other picornavirus-receptor interactions, could be a potential limitation on the viability of PV escape mutants from antibody neutralization. Many of these are likely to have lost their ability to bind CD155, resulting in there being only three PV serotypes.
履歴
登録2003年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月10日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_image_scans / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999Authors submitted coordinates for alpha carbons only.
Remark 99CHAINS R, S, and T REPRESENT THE DOCKING POSITIONS OF CD155 FITTED INTO PV1, PV2 and PV3 EM MAPS, ...CHAINS R, S, and T REPRESENT THE DOCKING POSITIONS OF CD155 FITTED INTO PV1, PV2 and PV3 EM MAPS, RESPECTIVELY.

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: poliovirus receptor
S: poliovirus receptor
T: poliovirus receptor
1: coat protein VP1
2: coat protein VP2
3: coat protein VP3
4: coat protein VP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,0518
ポリマ－195,8237
非ポリマー2281
水00
1
R: poliovirus receptor
S: poliovirus receptor
T: poliovirus receptor
1: coat protein VP1
2: coat protein VP2
3: coat protein VP3
4: coat protein VP4
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,763,066480
ポリマ－11,749,364420
非ポリマー13,70260
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
R: poliovirus receptor
S: poliovirus receptor
T: poliovirus receptor
1: coat protein VP1
2: coat protein VP2
3: coat protein VP3
4: coat protein VP4
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 980 kDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)980,25640
ポリマ－979,11435
非ポリマー1,1425
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
R: poliovirus receptor
S: poliovirus receptor
T: poliovirus receptor
1: coat protein VP1
2: coat protein VP2
3: coat protein VP3
4: coat protein VP4
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.18 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,176,30748
ポリマ－1,174,93642
非ポリマー1,3706
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

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Coat protein ... , 4種, 4分子 1234

#2: タンパク質 coat protein VP1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 33334.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Poliovirus / 細胞内の位置 (発現宿主): Hela cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300
#3: タンパク質 coat protein VP2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 30075.783 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Poliovirus / 細胞内の位置 (発現宿主): Hela cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300
#4: タンパク質 coat protein VP3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26235.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Poliovirus / 細胞内の位置 (発現宿主): Hela cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300
#5: タンパク質 coat protein VP4 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7393.050 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
属: Enterovirus / 生物種: Poliovirus / 細胞内の位置 (発現宿主): Hela cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03300

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タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 4分子 RST

#1: タンパク質 poliovirus receptor / CD155 antigen / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 32928.160 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置 (発現宿主): 293 cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15151
#6: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: poliovirus receptor bound to poliovirus / タイプ: VIRUS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
結晶化
*PLUS
手法: 電子顕微鏡法 / 詳細: electron microscopy

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm

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解析

CTF補正詳細: CTF is corrected for each image
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: polar fourier transform (PFT) / 解像度: 15 Å / 粒子像の数: 2022 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.11 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.91 Å / 倍率補正: 45000
詳細: 4799 particles are collected, defocus range: 1.4um-3.7um
対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1756 0 1 0 1757

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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