[日本語] English
万見
- PDB-1nmt: N-MYRISTOYL TRANSFERASE FROM CANDIDA ALBICANS AT 2.45 A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nmt
タイトルN-MYRISTOYL TRANSFERASE FROM CANDIDA ALBICANS AT 2.45 A
要素N-MYRISTOYL TRANSFERASE
キーワードMYRISTYLATION / ANTIFUNGAL TARGET / COA / TRANSFERASE / ACYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase / glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase activity / protein localization to membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, conserved site / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase signature 1. / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase signature 2. / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, N-terminal / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, C-terminal / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase, N-terminal domain / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase, C-terminal domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Acyl-CoA N-acyltransferase ...Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, conserved site / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase signature 1. / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase signature 2. / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, N-terminal / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, C-terminal / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase, N-terminal domain / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase, C-terminal domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Weston, S.A. / Pauptit, R.A.
引用
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Refinement of N-Myryistoyl Transferase at 2.45A
著者: Rowsell, S. / Pauptit, R.A.
履歴
登録1997年12月11日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: N-MYRISTOYL TRANSFERASE
B: N-MYRISTOYL TRANSFERASE
C: N-MYRISTOYL TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,92221
ポリマ－136,2653
非ポリマー1,65818
水5,242291
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)132.000, 166.500, 179.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.309521, 0.948404, 0.068751), (-0.933647, 0.31682, -0.167118), (-0.180277, -0.012463, 0.983537)-7.60747, 37.2413, 25.62448
2given(-0.678004, 0.698721, -0.228253), (-0.696603, -0.709893, -0.103908), (-0.234639, 0.088552, 0.968041)16.3797, 54.07578, 39.26222

-
要素

#1: タンパク質 N-MYRISTOYL TRANSFERASE


分子量: 45421.566 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P30418, glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 291 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細APOENZYME STRUCTURE. ENZYME BINDS MYRISTYL COA (PRESUMABLY IN GROOVE) PLUS SUBSTRATE PROTEIN N- ...APOENZYME STRUCTURE. ENZYME BINDS MYRISTYL COA (PRESUMABLY IN GROOVE) PLUS SUBSTRATE PROTEIN N-TERMINUS (IN DEEP POCKET). TERMINAL LEU: BURIED AT FLOOR OF CATALYTIC POCKET

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris-HCl1drop
31 mMdithiothreitol1drop
41 mMEDTA1drop
5100 mMTris-HCl1reservoir
610 %(w/v)PEG40001reservoir
715 %(v/v)glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月18日 / 詳細: VERTICALLY-FOCUSED PT-COATED MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→20.85 Å / Num. obs: 72615 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 32.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.45→2.58 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.318 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.318 / % possible all: 95.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.98精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2.45→20.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. 18 GLYCEROL MOLECULES INCLUDED AS FRA 1 - 18.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 3703 5.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 72615 98.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9602 0 108 291 10001
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.652
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.972.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.952.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it7.273
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAIN / Rms dev Biso : 7.26 Å2 / Weight Biso : 3 / Weight position: 100
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 564 4.8 %
Rwork0.315 11073 -
obs--95.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2FRA.PARTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3FRA.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 98 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.82
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.315

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る