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- PDB-1nlu: Pseudomonas sedolisin (serine-carboxyl proteinase) complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nlu
タイトルPseudomonas sedolisin (serine-carboxyl proteinase) complexed with two molecules of pseudo-iodotyrostatin
要素
  • PSEUDO-IODOTYROSTATIN
  • SEDOLISIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PSCP / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sedolisin / tripeptidyl-peptidase activity / periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S53, activation domain / Sedolisin domain / : / Pro-kumamolisin, activation domain / Sedolisin domain profile. / Pro-kumamolisin, activation domain / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8/S53 domain ...Peptidase S53, activation domain / Sedolisin domain / : / Pro-kumamolisin, activation domain / Sedolisin domain profile. / Pro-kumamolisin, activation domain / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8/S53 domain / Subtilase family / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PSEUDO-IODOTYROSTATIN / Sedolisin
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Wlodawer, A. / Li, M. / Gustchina, A. / Dauter, Z. / Uchida, K. / Oyama, H. / Glodfarb, N.E. / Dunn, B.M. / Oda, K.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2004
タイトル: Two inhibitor molecules bound in the active site of Pseudomonas sedolisin: a model for the bi-product complex following cleavage of a peptide substrate.
著者: Wlodawer, A. / Li, M. / Gustchina, A. / Oyama, H. / Oda, K. / Beyer, B.B. / Clemente, J. / Dunn, B.M.
履歴
登録2003年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SEDOLISIN
B: PSEUDO-IODOTYROSTATIN
C: PSEUDO-IODOTYROSTATIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3364
ポリマ－39,2963
非ポリマー401
水8,719484
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area12430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.840, 97.840, 82.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-573-

HOH

21A-695-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 SEDOLISIN / PSCP / Pseudomonapepsin / Pepstatin-insensitive carboxyl proteinase


分子量: 38250.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas sp. (バクテリア) / 遺伝子: PCP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42790, sedolisin
#2: タンパク質・ペプチド PSEUDO-IODOTYROSTATIN


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 522.377 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THE INHIBITOR WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. / 参照: PSEUDO-IODOTYROSTATIN
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 484 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Li2SO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 4.8 / 手法: unknown / 詳細: Wlodawer, A., (2001) Biochemistry, 40, 15602.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
19 mg/mlenzyme1drop
30.1 M1dropNaCl
45 mM1dropCaCl2
55 %guanidine hydrochloride1reservoir
610 %glycerol1reservoir
75 %methanol1reservoir
844-50 %ammonium sulfate1reservoir
90.1 Msodium acetate1reservoirpH4.3
2sodium acetate1droppH4.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→30 Å / Num. all: 110018 / Num. obs: 110018 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.7 % / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.28 / Num. unique all: 10917 / Rsym value: 0.77 / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 848476 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.771 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.3→10 Å / Num. parameters: 28486 / Num. restraintsaints: 34716 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1954 5501 -RANDOM
Rwork0.164 ---
all-109765 --
obs-109756 94.9 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 4 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3137
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2752 0 1 484 3237
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0289
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.074
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.088
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.042
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.092
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.3 Å / Rfactor Rfree: 0.1944 / Rfactor Rwork: 0.1637
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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