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- PDB-1nlj: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CYSTEINE PROTEASE HUMAN CATHEPSIN K IN C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nlj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CYSTEINE PROTEASE HUMAN CATHEPSIN K IN COMPLEX WITH A COVALENT AZEPANONE INHIBITOR
要素CATHEPSIN K
キーワードHYDROLASE / SULFHYDRYL PROTEINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process ...cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / lysosome / apical plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2CA / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Smith, W.W. / Janson, C.A. / Zhao, B.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2001
タイトル: Azepanone-Based Inhibitors of Human and Rat Cathepsin K
著者: Marquis, R.W. / Ru, Y. / LoCastro, S.M. / Zeng, J. / Yamashita, D.S. / Oh, H.J. / Erhard, K.F. / Davis, L.D. / Tomaszek, T.A. / Tew, D. / Salyers, K. / Proksch, J. / Ward, K. / Smith, B. / ...著者: Marquis, R.W. / Ru, Y. / LoCastro, S.M. / Zeng, J. / Yamashita, D.S. / Oh, H.J. / Erhard, K.F. / Davis, L.D. / Tomaszek, T.A. / Tew, D. / Salyers, K. / Proksch, J. / Ward, K. / Smith, B. / Levy, M. / Cummings, M.D. / Haltiwanger, R.C. / Trescher, G. / Wang, B. / Hemling, M.E. / Quinn, C.J. / Cheng, H.-Y. / Lin, F. / Smith, W.W. / Janson, C.A. / Zhao, B. / McQueney, M.S. / D'Alessio, K. / Lee, C.P. / Marzulli, A. / Dodds, R.A. / Blake, S. / Hwang, S.M. / James, I.E. / Gress, C.J. / Bradley, B.R. / Lark, M.W. / Gowen, M. / Veber, D.F.
履歴
登録2003年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHEPSIN K
B: CATHEPSIN K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1004
ポリマ－47,0472
非ポリマー1,0532
水00
1
A: CATHEPSIN K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0502
ポリマ－23,5231
非ポリマー5271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CATHEPSIN K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0502
ポリマ－23,5231
非ポリマー5271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)100.960, 100.960, 53.694
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 CATHEPSIN K / Cathepsin O / Cathepsin X / Cathepsin O2


分子量: 23523.480 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-2CA / BENZOFURAN-2-CARBOXYLIC ACID {(S)-3-METHYL-1-[3-OXO-1-(PYRIDIN-2-YLSULFONYL)AZEPAN-4-YLCARBAMOYL]BUTYL}AMIDE / N-[1-(2-ピリジニルスルホニル)-3-オキソヘキサヒドロ-1H-アゼピン-4β-イル]-Nα


分子量: 526.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H30N4O6S
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% MPD, 0.1 M MES,0.1 M tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 %MPD1reservoir
20.1 MMES1reservoirpH7.0
30.1 MTris1reservoirpH7.0
490 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月1日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 21390 / Num. obs: 20856 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.231 / Mean I/σ(I) obs: 7.2 / Num. unique all: 2124 / Rsym value: 0.231 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ATK

1atk


解像度: 2.4→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 1999 -RANDOM
Rwork0.263 ---
obs0.263 20287 97.5 %-
all-21390 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.817 Å20 Å20 Å2
2---6.817 Å20 Å2
3---13.635 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3298 0 74 0 3372
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5471.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.4182
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3612.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.49 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2949 1999 -
Rwork0.2626 --
obs-20287 97.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2inh_dimer.param
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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