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万見
- PDB-1nkf: CALCIUM-BINDING PEPTIDE, NMR, 30 STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nkf
タイトルCALCIUM-BINDING PEPTIDE, NMR, 30 STRUCTURES
要素CALCIUM-BINDING HEXADECAPEPTIDE
キーワードCALCIUM-BINDING / EF HAND CALCIUM BINDING LOOP / ALPHA-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : ...regulation of store-operated calcium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel regulator activity / potassium ion transmembrane transport / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / response to amphetamine / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
LANTHANUM (III) ION / Calmodulin-1 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS
データ登録者Sticht, H. / Ejchart, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Alpha-helix nucleation by a calcium-binding peptide loop.
著者: Siedlecka, M. / Goch, G. / Ejchart, A. / Sticht, H. / Bierzyski, A.
履歴
登録1998年3月9日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALCIUM-BINDING HEXADECAPEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,7462
ポリマ－1,6071
非ポリマー1391
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100ENERGY, AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL DATA
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド CALCIUM-BINDING HEXADECAPEPTIDE / CALMODULIN


分子量: 1606.649 Da / 分子数: 1 / 変異: D5N / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LA3+ ION BOUND / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02593, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-LA / LANTHANUM (III) ION / ランタントリカチオン


分子量: 138.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: La
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121TOCSY
131COSY
1411H-13C-HMQC

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試料調製

詳細内容: H2O/D2O(9:1)
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 6 / 圧: 10E+5 PA atm / 温度: 275.2 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
NMR software
名称開発者分類
X-PLORBRUNGER精密化
NDEE構造決定
X-PLOR構造決定
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: DESCRIPTION OF THE STRATEGY USED FOR NMR STRUCTURE CALCULATION AND REFINEMENT: NOE CROSS-PEAKS WERE DIVIDED INTO THREE CATEGORIES AND ASSIGNED DISTANCE RANGES ACCORDING TO THEIR INTENSITY: ...詳細: DESCRIPTION OF THE STRATEGY USED FOR NMR STRUCTURE CALCULATION AND REFINEMENT: NOE CROSS-PEAKS WERE DIVIDED INTO THREE CATEGORIES AND ASSIGNED DISTANCE RANGES ACCORDING TO THEIR INTENSITY: STRONG, 0.18 - 0.27 NM; MEDIUM, 0.18 - 0.40 NM; WEAK, 0.18 - 0.55 NM. PEAK INTENSITIES WERE ESTIMATED FROM THE NUMBER OF CONTOURS IN NOESY SPECTRUM. HARMONIC RESTRAINTS FOR THE LA3+-ION WERE DEDUCED FROM THE POSITION OF THE CORRESPONDING CA2+-ION CRYSTAL STRUCTURE OF CALMODULIN (PDB CODE: 1CDM). A TOTAL OF SIX HARMONIC DISTANCE RESTRAINTS WAS INCLUDED IN ORDER TO FIX THE DISTANCE AND THE OCTAHEDRAL ARRANGEMENT OF THE SIX LIGANDS RELATIVE TO THE LA3+-ION ASSUMING THE SAME COORDINATION AS FOR THE CA2+ ION IN THE CALMODULIN CRYSTAL STRUCTURE. THE STRUCTURE CALCULATIONS USED THE AB INITIO SIMULATED ANNEALING (SA.INP) AND REFINEMENT (REFINE.INP) PROTOCOLS FROM THE X-PLOR PROGRAM PACKAGE. THE CALCULATIONS STARTED FROM AN EXTENDED TEMPLATE WITH RANDOMIZED BACKBONE TORSION ANGLES FOLLOWED BY 50 CYCLES OF ENERGY MINIMIZATION TO REMOVE CLOSE NON-BONDED CONTACTS. THE HIGH TEMPERATURE PHASE COMPRISED 50 PS OF DYNAMICS AT 1000 K; THE FINAL 16 PS HAD AN INCREASED WEIGHT ON COVALENT GEOMETRY RESTRAINTS AND THE NOE DERIVED DISTANCE RESTRAINTS. IN THE NEXT PHASE THE SYSTEM WAS SLOWLY COOLED FROM 1000 K TO 100 K IN A TIME OF 30 PS FOLLOWED BY 200 STEPS OF ENERGY MINIMIZATION. FOR THE NOE EFFECTIVE ENERGY TERM, REPRESENTING THE INTERPROTON DISTANCES, A SOFT SQUARE-WELL POTENTIAL WAS APPLIED. THE REFINEMENT PROTOCOL CONSISTED OF A SLOW-COOLING FROM 1000 TO 100 K WITHIN 45 PS. A FORCE CONSTANT OF 200 KCAL MOL-1 RAD-1 WAS USED FOR THE DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS WHILE THE NOE DERIVED DISTANCE RESTRAINTS AND HARMONIC RESTRAINT WERE REPRESENTED BY A SQUARE-WELL POTENTIAL FUNCTION WITH FORCE CONSTANT OF 50 KCAL/MOL1/A2. OF THE 200 RESULTING STRUCTURES, THOSE 30 STRUCTURES THAT SHOWED THE LOWEST ENERGY AND THE LEAST VIOLATION OF THE EXPERIMENTAL DATA WERE SELECTED FOR FURTHER CHARACTERIZATION. GEOMETRY OF THE STRUCTURES AND ELEMENTS OF SECONDARY STRUCTURE WERE ANALYZED USING PROCHECK AND DSSP.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: ENERGY, AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL DATA
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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