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- PDB-1nj4: Crystal structure of a deacylation-defective mutant of penicillin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nj4
タイトルCrystal structure of a deacylation-defective mutant of penicillin-binding protein 5 at 1.9 A resolution
要素Penicillin-binding protein 5
キーワードHYDROLASE / peptidoglycan synthesis / penicllin-binding protein / DD-carboxypeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan metabolic process / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / beta-lactamase / beta-lactamase activity / regulation of cell shape ...peptidoglycan metabolic process / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / beta-lactamase / beta-lactamase activity / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / cell division / protein homodimerization activity / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan synthesis regulatory factor (PBP3), Domain 2 / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase A, C-terminal / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A, N-terminal / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase ...Peptidoglycan synthesis regulatory factor (PBP3), Domain 2 / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase A, C-terminal / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A, N-terminal / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase DacA / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase DacA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / Refinement from a lower resolution structure / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Nicola, G. / Nicholas, R.A. / Davies, C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of wild-type penicillin-binding protein 5 from Escherichia coli: implications for deacylation of the acyl-enzyme complex.
著者: Nicholas, R.A. / Krings, S. / Tomberg, J. / Nicola, G. / Davies, C.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of a deacylation-defective mutant of penicllin-binding protein at 2.3 A resolution
著者: Davies, C. / White, S.W. / Nicholas, R.A.
#2: ジャーナル: Rev.Infect.Dis. / 年: 1988
タイトル: Relations between beta-lactamases and penicllin-binding proteins: beta-lactamase activity of penicillin-binding protein 5 from Escherichia coli
著者: Nicholas, R.A. / Strominger, J.L.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1984
タイトル: An amino acid substitution that blocks the deacylation step in the enzyme mechanism of penicillin-binding protein 5 of Escherichia coli
著者: Broome-Smith, J. / Spratt, B.G.
履歴
登録2002年12月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE This is a soluble construct of a mutant PBP 5, termed sPBP 5'. To produce sPBP5', codons ...SEQUENCE This is a soluble construct of a mutant PBP 5, termed sPBP 5'. To produce sPBP5', codons corresponding to the last 17 amino acid residues were removed but an additional six amino acids (GDPVID) were added due to read through to the stop codon. None of these non-native residues are visible in the electron density map. The first 29 amino acids of the protein encoded by the open reading frame represent the signal sequence, which is removed during maturation and transport to the periplasmic space. These residues are not present in this construct.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8991
ポリマ－39,8991
非ポリマー00
水3,945219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.20, 50.20, 135.76
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 5 / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase fraction A / DD-peptidase / DD-carboxypeptidase / PBP-5


分子量: 39899.152 Da / 分子数: 1 / 変異: G105D / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: This mutant form of PBP 5 is termed sPBP 5' / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: DACA / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC1061
参照: UniProt: P04287, UniProt: P0AEB2*PLUS, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG 4000, 100 mM Tris pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15.5 mg/mlprotein1drop
220 mMTris1droppH7.5
330 mM1dropNaCl
43 mMbeta-mercaptoethanol1drop
520 %PEG40001reservoir
650 mMTris1reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年10月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→36.6 Å / Num. obs: 29772 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 25.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 3024 / % possible all: 88.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 178730
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.4 % / Rmerge(I) obs: 0.358

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: Refinement from a lower resolution structure
開始モデル: PDB ENTRY 1HD8

1hd8


解像度: 1.9→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 4.413 / SU ML: 0.127 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24454 1507 5.1 %RANDOM
Rwork0.20727 ---
all0.2091 29705 --
obs0.20913 29705 98.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.263 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å2-0.17 Å20 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2649 0 0 219 2868
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222693
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2121.963633
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.3323341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.48315500
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2406
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022019
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.31246
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.5304
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.336
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1070.55
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.621.51694
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18722716
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6333999
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7574.5917
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.371 90
Rwork0.359 1817
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rfactor obs: 0.209 / Rfactor Rfree: 0.244 / Rfactor Rwork: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d1.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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