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万見
- PDB-1nhj: Crystal structure of N-terminal 40KD MutL/A100P mutant protein co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nhj
タイトルCrystal structure of N-terminal 40KD MutL/A100P mutant protein complex with ADPnP and one sodium
要素DNA mismatch repair protein mutL
キーワードREPLICATION / SIGNALING PROTEIN / DNA mismatch repair / MutL / ATPase / Rubidium
機能・相同性
機能・相同性情報


single-stranded DNA-dependent ATP-dependent DNA helicase complex / mismatch repair involved in maintenance of fidelity involved in DNA-dependent DNA replication / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / mismatched DNA binding / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding ...single-stranded DNA-dependent ATP-dependent DNA helicase complex / mismatch repair involved in maintenance of fidelity involved in DNA-dependent DNA replication / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / mismatched DNA binding / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
DNA mismatch repair protein, MutL / MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site ...DNA mismatch repair protein, MutL / MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / DNA mismatch repair proteins mutL / hexB / PMS1 signature. / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA mismatch repair protein MutL / DNA mismatch repair protein MutL
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hu, X. / Machius, M. / Yang, W.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2003
タイトル: Monovalent cation dependence and preference of GHKL ATPases and kinases
著者: Hu, X. / Machius, M. / Yang, W.
履歴
登録2002年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA mismatch repair protein mutL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7954
ポリマ－37,2411
非ポリマー5533
水3,621201
1
A: DNA mismatch repair protein mutL
ヘテロ分子

A: DNA mismatch repair protein mutL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5908
ポリマ－74,4832
非ポリマー1,1076
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area6960 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area28430 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.338, 72.640, 190.788
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 DNA mismatch repair protein mutL


分子量: 37241.383 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal 40KD ATPase fragment (LN40) / 変異: A100P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: mutL / プラスミド: pWY1381 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174 (DE3) / 参照: UniProt: Q8XDN4, UniProt: P23367*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法, recrystallization / pH: 8.2
詳細: PEG 4000, ammonium sulfate, potassium choloride, megnesium choloride, DTT, EDTA, pH 8.2, EVAPORATION, RECRYSTALLIZATION, temperature 20K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Ban, C., (1999) Cell(Cambridge,Mass.), 97, 85.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
31 mMdithiothreitol1drop
41.0 mMEDTA1drop
5150 mM1dropKCl
65 mM1dropMgCl2
7100 mMTris-HCl1reservoir
8200 mM1reservoirLiSO4
92 mMdithiothreitol1reservoir
1018 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年8月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 37150 / Num. obs: 33550 / % possible obs: 90.3 % / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / % possible all: 93.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 93.6 % / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.5 % / Rmerge(I) obs: 0.49

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B63

1b63


解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2663 1682 -RANDOM
Rwork0.2168 ---
all0.21681 37150 --
obs0.21681 33550 5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2620 0 33 201 2854
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0055
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.1306
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1306
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2182
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.0752
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1442.5
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.266 / Rfactor Rwork: 0.217
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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