+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1nhh | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of N-terminal 40KD MutL protein (LN40) complex with ADPnP and one Rubidium | ||||||
要素 | DNA mismatch repair protein mutL | ||||||
キーワード | REPLICATION / SIGNALING PROTEIN / DNA mismatch repair / MutL / ATPase / Rubidium | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 single-stranded DNA-dependent ATP-dependent DNA helicase complex / mismatch repair involved in maintenance of fidelity involved in DNA-dependent DNA replication / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / mismatched DNA binding / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding ...single-stranded DNA-dependent ATP-dependent DNA helicase complex / mismatch repair involved in maintenance of fidelity involved in DNA-dependent DNA replication / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / mismatched DNA binding / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli K12 (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Hu, X. / Machius, M. / Yang, W. | ||||||
引用 | ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2003 タイトル: Monovalent cation dependence and preference of GHKL ATPases and kinases 著者: Hu, X. / Machius, M. / Yang, W. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1nhh.cif.gz | 86.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1nhh.ent.gz | 62.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1nhh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1nhh_validation.pdf.gz | 796.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1nhh_full_validation.pdf.gz | 804.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1nhh_validation.xml.gz | 17.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1nhh_validation.cif.gz | 24.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nh/1nhh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nh/1nhh | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||
単位格子 |
|
-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 37215.348 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal 40KD ATPase fragment (LN40) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: mutL / プラスミド: pET15b pTX418 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174 (DE3) / 参照: UniProt: Q8XDN4, UniProt: P23367*PLUS |
---|
-非ポリマー , 5種, 206分子
#2: 化合物 | ChemComp-MG / | ||||
---|---|---|---|---|---|
#3: 化合物 | ChemComp-RB / | ||||
#4: 化合物 | ChemComp-EDO / #5: 化合物 | ChemComp-ANP / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.3 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法, recrystallization / pH: 8.4 詳細: PEG 4000, lithium choloride, potassium choloride, megnesium choloride, DTT, EDTA, pH 8.4, EVAPORATION, RECRYSTALLIZATION, temperature 293.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Ban, C., (1999) Cell(Cambridge,Mass.), 97, 85. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 98 K |
---|---|
放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年3月5日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 31540 / Num. obs: 29493 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.34 Å / % possible all: 71.5 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 93.3 % / Rmerge(I) obs: 0.061 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.44 Å / % possible obs: 92.1 % / Rmerge(I) obs: 0.286 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1B63 解像度: 2.4→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.249 / Rfactor Rwork: 0.202 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
|