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- PDB-1nex: Crystal Structure of ScSkp1-ScCdc4-CPD peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nex
タイトルCrystal Structure of ScSkp1-ScCdc4-CPD peptide complex
要素
  • CDC4 protein
  • Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit D
  • GLL(TPO)PPQSG
キーワードLIGASE / CELL CYCLE / WD 40 domain / phospho-peptide complex / E3 ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


RAVE complex / Iron uptake and transport / CBF3 complex / regulation of transcription by galactose / regulation of sulfur amino acid metabolic process / cellular response to methylmercury / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / septin ring assembly / nuclear SCF ubiquitin ligase complex / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) ...RAVE complex / Iron uptake and transport / CBF3 complex / regulation of transcription by galactose / regulation of sulfur amino acid metabolic process / cellular response to methylmercury / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / septin ring assembly / nuclear SCF ubiquitin ligase complex / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of exit from mitosis / kinetochore assembly / vacuolar acidification / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / protein neddylation / regulation of metabolic process / U3 snoRNA binding / mitochondrial fusion / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / silent mating-type cassette heterochromatin formation / exit from mitosis / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / sporulation resulting in formation of a cellular spore / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Orc1 removal from chromatin / DNA replication origin binding / cullin family protein binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / phosphoserine residue binding / 90S preribosome / regulation of protein-containing complex assembly / subtelomeric heterochromatin formation / endomembrane system / negative regulation of cytoplasmic translation / regulation of mitotic cell cycle / ubiquitin binding / meiotic cell cycle / kinetochore / nuclear matrix / G1/S transition of mitotic cell cycle / G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic cell cycle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-containing complex assembly / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / cell division / nucleolus / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cell division control protein 4, dimerisation domain / Cell division control protein 4 dimerisation domain / F-box domain / Monooxygenase - #50 / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / F-box-like domain superfamily / SKP1-like, dimerisation domain superfamily ...Cell division control protein 4, dimerisation domain / Cell division control protein 4 dimerisation domain / F-box domain / Monooxygenase - #50 / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / F-box-like domain superfamily / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box-like / F-box domain / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Monooxygenase / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 4 / Suppressor of kinetochore protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Orlicky, S. / Tang, X. / Willems, A. / Tyers, M. / Sicheri, F.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Structural Basis for Phosphodependent Substrate Selection and Orientation by the SCFCdc4 Ubiquitin Ligase
著者: Orlicky, S. / Tang, X. / Willems, A. / Tyers, M. / Sicheri, F.
履歴
登録2002年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999 SEQUENCE Residues 36-63 have been deleted from chains A and C (Swiss-Prot accession P52286). ... SEQUENCE Residues 36-63 have been deleted from chains A and C (Swiss-Prot accession P52286). Residues 601-604 and 609-624 have been deleted from chains B and D (GenBank accession CAA29113, 3503). Also, residue 608 in chains B and D has been mutated from Cys608 to Leu608.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit D
B: CDC4 protein
C: Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit D
D: CDC4 protein
E: GLL(TPO)PPQSG
F: GLL(TPO)PPQSG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,6636
ポリマ－147,6636
非ポリマー00
水1,29772
1
A: Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit D
B: CDC4 protein
E: GLL(TPO)PPQSG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8313
ポリマ－73,8313
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area26400 Å2
手法PISA
2
C: Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit D
D: CDC4 protein
F: GLL(TPO)PPQSG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8313
ポリマ－73,8313
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3510 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area26680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.669, 107.669, 168.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質 Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit D / ScSkp1 / Suppressor of kinetochore protein 1


分子量: 19739.037 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 36-63 deleted / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CBF3D OR SKP1 OR YDR328C OR D9798.14 / プラスミド: pProEx HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 codon plus / 参照: UniProt: P52286
#2: タンパク質 CDC4 protein / ScCdc4


分子量: 53143.469 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 601-604 and 609-624 deleted / Mutation: C608L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07834
#3: タンパク質・ペプチド GLL(TPO)PPQSG


分子量: 948.954 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Ammonium Sulphate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1droppH7.5
3250 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
50.1 MTris1reservoirpH8.5
61.5 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 14-BM-D10.9798, 0.9800
シンクロトロンAPS 14-BM-C20.9
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 41CCD2002年3月16日bent conical Si mirror (Rh couting), Bent Ge(111) monochromator
ADSC QUANTUM 42CCD2002年3月16日Si(111) double crystal monochromator, Bent cylindrical Si mirror (Rh coating)
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Bent conical Si mirror (Rh coating), Bent Ge(111) monochromatorMADMx-ray1
2Si(111) double crystal monochromator, Bent cylindrical Si mirror (Rh coating)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97981
20.981
30.91
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. all: 119546 / Num. obs: 113960 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 43.4 Å2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 93.6
反射
*PLUS
Num. obs: 116218 / % possible obs: 97.7 % / Num. measured all: 298371 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.6 % / Rmerge(I) obs: 0.289 / Mean I/σ(I) obs: 2.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 10079 8.8 %RANDOM
Rwork0.239 ---
all0.239 119546 --
obs0.239 113960 95.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.1969 Å2 / ksol: 0.340039 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.49 Å23.77 Å20 Å2
2---1.49 Å20 Å2
3---2.97 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.45 Å / Luzzati sigma a free: 0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9363 0 0 72 9435
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 616 3.7 %
Rwork0.344 16203 -
obs--84.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5TPO.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rwork: 0.238
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0089
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.85

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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