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- PDB-1nd9: Solution Structure of the N-terminal Subdomain of Translation Ini... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nd9
タイトルSolution Structure of the N-terminal Subdomain of Translation Initiation Factor IF2
要素Translation initiation factor IF-2
キーワードTRANSLATION / IF2 / initiation factor
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine tetraphosphate binding / ribosomal small subunit binding / : / translation initiation factor activity / response to cold / translational initiation / GTPase activity / GTP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Putative DNA-binding domain, N-terminal subdomain of bacterial translation initiation factor IF2 / Initiation factor 2 associated domain, bacterial / Bacterial translation initiation factor IF-2 associated region / Translation initiation factor IF-2, N-terminal / Translation initiation factor IF-2, N-terminal region / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 / Translation initiation factor IF-2, domain II / Initiation factor 2 signature. / Translation initiation factor IF-2, bacterial-like / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 ...Putative DNA-binding domain, N-terminal subdomain of bacterial translation initiation factor IF2 / Initiation factor 2 associated domain, bacterial / Bacterial translation initiation factor IF-2 associated region / Translation initiation factor IF-2, N-terminal / Translation initiation factor IF-2, N-terminal region / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 / Translation initiation factor IF-2, domain II / Initiation factor 2 signature. / Translation initiation factor IF-2, bacterial-like / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / : / Elongation factor G domain 2 / Translation initiation factor IF- 2 / Translation initiation factor IF-2, domain 3 superfamily / Putative DNA-binding domain superfamily / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Translation initiation factor IF-2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Laursen, B.S. / Mortensen, K.K. / Sperling-Petersen, H.U. / Hoffman, D.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: A conserved structural motif at the N terminus of bacterial translation initiation factor IF2
著者: Laursen, B.S. / Mortensen, K.K. / Sperling-Petersen, H.U. / Hoffman, D.W.
履歴
登録2002年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Translation initiation factor IF-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,4061
ポリマ－5,4061
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 20structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Translation initiation factor IF-2


分子量: 5405.960 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: K12 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A705

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
2212D NOESY
1322D NOESY
1433D 15N-separated NOESY
1543D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12mM IF2 (res 2-157); 10 mM Phosphate buffer90% H2O/10% D2O
22mM IF2 (res 2-157); 10 mM Phosphate buffer100% D2O
32mM IF2 (res 2-157); 15N; 10 mM Phosphate buffer90% H2O/10% D2O
42mM IF2 (res 2-157); 15N;13C; 10 mM Phosphate buffer90% H2O/10% D2O
52mM IF2 (res 2-157); K-15N; 10 mM Phosphate buffer90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
110 mM Phosphate 6ambient 298 K
210 mM Phosphate 6ambient 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix1Hare Research Inc.解析
NMRPipe1Delaglio, F., Grzesiek, S., Vuister, G.W., Zhu, G., Pfeifer, J. and Bax, A解析
CNS1.1Brunger, A.T., Adams, P.D., Clore, G.M., DeLano, W.L., Gros, P., Grosse-Kunstleve, R.W., Jiang, J.S., Kuszewski, J., Nilges, M., Pannu, N.S., Read, R.J., Rice, L.M., Simonson, T. and Warren, G.L.構造決定
CNS1.1Brunger, A.T., Adams, P.D., Clore, G.M., DeLano, W.L., Gros, P., Grosse-Kunstleve, R.W., Jiang, J.S., Kuszewski, J., Nilges, M., Pannu, N.S., Read, R.J., Rice, L.M., Simonson, T. and Warren, G.L.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 996 restraints, 918 are NOE-derived distance constraints, 63 dihedral angle restraints,15 distance restraints from hydrogen bonds.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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