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万見
- PDB-1nb5: Crystal structure of stefin A in complex with cathepsin H -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nb5
タイトルCrystal structure of stefin A in complex with cathepsin H
要素
  • Cathepsin H
  • Cathepsin H MINI CHAIN
  • STEFIN A
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / CYSTEINE PROTEINASE / AMINOPEPTIDASE / CYSTATIN / ENZYME-INHIBITOR COMPLEX / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin H / neuropeptide catabolic process / dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching / HLA-A specific activating MHC class I receptor activity / Surfactant metabolism / alveolar lamellar body / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone binding / immune response-regulating signaling pathway / membrane protein proteolysis ...cathepsin H / neuropeptide catabolic process / dichotomous subdivision of terminal units involved in lung branching / HLA-A specific activating MHC class I receptor activity / Surfactant metabolism / alveolar lamellar body / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone binding / immune response-regulating signaling pathway / membrane protein proteolysis / lysosomal protein catabolic process / peptide cross-linking / Formation of the cornified envelope / cornified envelope / bradykinin catabolic process / metanephros development / Neutrophil degranulation / surfactant homeostasis / cellular response to thyroid hormone stimulus / zymogen activation / MHC class II antigen presentation / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of epithelial cell migration / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / response to retinoic acid / aminopeptidase activity / keratinocyte differentiation / negative regulation of proteolysis / ERK1 and ERK2 cascade / cysteine-type peptidase activity / : / positive regulation of apoptotic signaling pathway / T cell mediated cytotoxicity / cell-cell adhesion / protein destabilization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / protease binding / endopeptidase activity / lysosome / positive regulation of cell migration / immune response / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of gene expression / proteolysis / extracellular space / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I25A, stefin / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #10 / Cystatin superfamily / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) ...Proteinase inhibitor I25A, stefin / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #10 / Cystatin superfamily / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pro-cathepsin H / Cystatin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Jenko, S. / Dolenc, I. / Guncar, G. / Dobersek, A. / Podobnik, M. / Turk, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of stefin A in complex with cathepsin H: N-terminal residues of inhibitors can adapt to the active sites of endo- and exopeptidases
著者: Jenko, S. / Dolenc, I. / Guncar, G. / Dobersek, A. / Podobnik, M. / Turk, D.
履歴
登録2002年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin H
P: Cathepsin H MINI CHAIN
I: STEFIN A
B: Cathepsin H
R: Cathepsin H MINI CHAIN
J: STEFIN A
C: Cathepsin H
S: Cathepsin H MINI CHAIN
K: STEFIN A
D: Cathepsin H
T: Cathepsin H MINI CHAIN
L: STEFIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,13816
ポリマ－144,79112
非ポリマー2,3464
水00
1
A: Cathepsin H
P: Cathepsin H MINI CHAIN
I: STEFIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7844
ポリマ－36,1983
非ポリマー5871
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3880 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area14090 Å2
手法PISA
2
B: Cathepsin H
R: Cathepsin H MINI CHAIN
J: STEFIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7844
ポリマ－36,1983
非ポリマー5871
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area14040 Å2
手法PISA
3
C: Cathepsin H
S: Cathepsin H MINI CHAIN
K: STEFIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7844
ポリマ－36,1983
非ポリマー5871
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area14030 Å2
手法PISA
4
D: Cathepsin H
T: Cathepsin H MINI CHAIN
L: STEFIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7844
ポリマ－36,1983
非ポリマー5871
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area14250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.629, 97.575, 162.188
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Cathepsin H


分子量: 24328.521 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: spleen / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: O46427, cathepsin H
#2: タンパク質・ペプチド
Cathepsin H MINI CHAIN


分子量: 848.878 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: spleen / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: O46427, cathepsin H
#3: タンパク質
STEFIN A / Cystatin AS / Cystatin A


分子量: 11020.464 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSTA OR STF1 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P01040
#4: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: PEG 4000, ammonium sulphate, sodium acetate, cadmium chloride, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
118 %(w/v)PEG40001reservoir
20.18 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoirpH4.2
47 mg/mlprotein1drop
540 mM1dropCdCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月10日 / 詳細: Toroidal mirror
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→38.03 Å / Num. obs: 56687 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 20.9 % / Rsym value: 0.104
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 6750 / Rsym value: 0.342 / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 99 Å / Num. obs: 56687 / % possible obs: 98.4 % / Num. measured all: 1185453 / Rmerge(I) obs: 0.104
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.5 Å / % possible obs: 96.8 % / Rmerge(I) obs: 0.342

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
MAIN精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1STF, 8PCH

1stf

8pch


解像度: 2.4→10 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: R-FREE,KICKED OMIT MAP / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 2837 10 %
Rwork0.235 --
all0.235 56733 -
obs-55861 -
原子変位パラメータBiso mean: 40.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10156 0 156 0 10312
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.87
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 41462
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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