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- PDB-1naq: Crystal structure of CUTA1 from E.coli at 1.7 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1naq
タイトルCrystal structure of CUTA1 from E.coli at 1.7 A resolution
要素Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
キーワードELECTRON TRANSPORT / CUTA / copper resistance / Structural Proteomics in Europe / SPINE / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


response to copper ion / copper ion binding / protein-containing complex / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Divalent cation tolerance protein CutA, Enterobacteria / Divalent ion tolerance protein, CutA / CutA1 divalent ion tolerance protein / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / MERCURIBENZOIC ACID / Divalent-cation tolerance protein CutA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Calderone, V. / Mangani, S. / Benvenuti, M. / Viezzoli, M.S. / Banci, L. / Bertini, I. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: The evolutionarily conserved trimeric structure of CutA1 proteins suggests a role in signal transduction.
著者: Arnesano, F. / Banci, L. / Benvenuti, M. / Bertini, I. / Calderone, V. / Mangani, S. / Viezzoli, M.S.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: STRUCTURE OF PROTEIN TM1056, CUTA
著者: SAVCHENKO, A. / ZHANG, R. / JOACHIMIAK, A. / EDWARDS, A. / AKARINA, T.
履歴
登録2002年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN P-HYDROXYMERCURIBENZOIC ACID HAS BEEN ADDED TO THE PROTEIN PRIOR TO CRYSTALLISATION. IT ...HETEROGEN P-HYDROXYMERCURIBENZOIC ACID HAS BEEN ADDED TO THE PROTEIN PRIOR TO CRYSTALLISATION. IT REACTS WITH THE -SH OF FREE CYSTEINS AND, BY THE ELIMINATION OF ONE WATER MOLECULE, FORMS A COVALENT BOND BETWEEN THE S OF THE CYS AND HG WHICH IS THEN A GOOD CANDIDATE TO PERFORM A MAD EXPERIMENT.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
B: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
C: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
D: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
E: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
F: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,87424
ポリマ－74,0526
非ポリマー4,82218
水6,179343
1
A: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
B: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
C: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,43712
ポリマ－37,0263
非ポリマー2,4119
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9090 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area13340 Å2
手法PISA
2
D: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
E: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
F: Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,43712
ポリマ－37,0263
非ポリマー2,4119
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8970 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area13310 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21470 Å2
ΔGint-350 kcal/mol
Surface area23250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.989, 89.563, 122.294
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological functional unit is a trimer; the asymmetric unit is made of two trimers.

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要素

#1: タンパク質
Periplasmic divalent cation tolerance protein cutA / C-type cytochrome biogenesis protein cycY


分子量: 12342.025 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: CUTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69488
#2: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 化合物
ChemComp-MBO / MERCURIBENZOIC ACID


分子量: 321.703 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5HgO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Na HEPES, 2M Ammonium sulphate, 2% PEG 400, 2 mM 4-(hydroxymercuri)benzoic acid, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1reservoirpH7.5
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
42 %PEG4001reservoir
53 mM4-(hydroxymercuri)benzoic acid1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 1.005231, 1.00870, 0.93200
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月14日
放射モノクロメーター: Double crystal focussing monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0052311
21.00871
30.9321
反射解像度: 1.7→37.5 Å / Num. all: 65739 / Num. obs: 65739 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 18.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.619 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 9337 / Rsym value: 0.619 / % possible all: 96.3
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. measured all: 643844
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.3 % / Num. unique obs: 9337 / Num. measured obs: 90452 / Rmerge(I) obs: 0.519

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
REFMAC5.1.80精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→19.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 3.338 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: At the N-terminus of all the six molecules present in the asymetric unit there are about 6-8 residues for which it's not possible to see a clear density. Among the densities belonging to each ...詳細: At the N-terminus of all the six molecules present in the asymetric unit there are about 6-8 residues for which it's not possible to see a clear density. Among the densities belonging to each asymmetric unit it's possible to see some extra density which could account for the presence of some crystalline PEG fragments.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2554 5522 8.4 %RANDOM
Rwork0.2025 ---
all0.20702 ---
obs0.20702 50036 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.738 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.055714 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4831 0 113 343 5287
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0215023
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9941.9826871
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.225622
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1550.2832
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023713
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3110.21813
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.40.279
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1591.53146
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.93425084
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.11231877
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6864.51787
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 784 -
Rwork0.252 4348 -
obs-9337 96.3 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.255 / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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