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- PDB-1n77: Crystal structure of Thermus thermophilus glutamyl-tRNA synthetas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n77
タイトルCrystal structure of Thermus thermophilus glutamyl-tRNA synthetase complexed with tRNA(Glu) and ATP.
要素
  • Glutamyl-tRNA synthetase
  • tRNA(Glu)
キーワードligase/RNA / ERS/tRNA/ATP / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics / ligase-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / tRNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutamate-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain 1 / Glutamate-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain, subdomain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A - #350 / Glutamate-tRNA ligase, bacterial/mitochondrial / Glutamyl-tRNA synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain, subdomain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding / Anticodon binding domain / : ...Glutamate-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain 1 / Glutamate-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain, subdomain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A - #350 / Glutamate-tRNA ligase, bacterial/mitochondrial / Glutamyl-tRNA synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding domain, subdomain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, anticodon-binding / Anticodon binding domain / : / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / Glutamate--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Sekine, S. / Nureki, O. / Dubois, D.Y. / Bernier, S. / Chenevert, R. / Lapointe, J. / Vassylyev, D.G. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2003
タイトル: ATP binding by glutamyl-tRNA synthetase is switched to the productive mode by tRNA binding
著者: Sekine, S. / Nureki, O. / Dubois, D.Y. / Bernier, S. / Chenevert, R. / Lapointe, J. / Vassylyev, D.G. / Yokoyama, S.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structural basis for anticodon recognition by discriminating glutamyl-tRNA synthetase
著者: Sekine, S. / Nureki, O. / Shimada, A. / Vassylyev, D.G. / Yokoyama, S.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Architectures of class-defining and specific domains of glutamyl-tRNA synthetase
著者: Nureki, O. / Vassylyev, D.G. / Katayanagi, K. / Shimizu, T. / Sekine, S. / Kigawa, T. / Miyazawa, T. / Yokoyama, S. / Morikawa, K.
履歴
登録2002年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: tRNA(Glu)
D: tRNA(Glu)
A: Glutamyl-tRNA synthetase
B: Glutamyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,2518
ポリマ－156,1884
非ポリマー1,0634
水9,098505
1
C: tRNA(Glu)
A: Glutamyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,6264
ポリマ－78,0942
非ポリマー5312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: tRNA(Glu)
B: Glutamyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,6264
ポリマ－78,0942
非ポリマー5312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.689, 219.124, 135.215
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: RNA鎖 tRNA(Glu)


分子量: 24105.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: This t-RNA occurs from Thermus thermophilus, in vitro transcription
#2: タンパク質 Glutamyl-tRNA synthetase / E.C.6.1.1.17 / GluRS / Glutamate--tRNA ligase


分子量: 53988.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: pK7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27000, glutamate-tRNA ligase
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 505 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: PEG1500, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG150011
2PEG150012
結晶化
*PLUS
温度: 4 or 20 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15.0 mg/mlprotein1drop
210 mMMOPS/Na1droppH6.5
35 mM1dropMgCl2
42.5 mM2-mercaptoethanol1drop
51 %PEG60001drop
62 mMATP1drop
72 mMglutamate1drop
810 %PEG1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月23日
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 59840 / Num. obs: 59840 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(I): -0.3 / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Rmerge(I) obs: 0.357 / % possible all: 80.8
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 247929
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 80.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 1G59

1g59


解像度: 2.4→49.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 4526457.21 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 2972 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 58889 91.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.0802 Å2 / ksol: 0.311174 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.1 Å20 Å20 Å2
2---5.09 Å20 Å2
3---0.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→49.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7628 3194 64 505 11391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.812.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 310 4.8 %
Rwork0.322 6178 -
obs--81.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ATP1.PARAMATP1.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 50 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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